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Nobelpreis in Chemie 2002 verliehen

09.10.2002


Auszeichnungen für revolutionierende Analysenmethoden von Biomolekülen

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»Makromolekül »NMR »Nobelpreis »Protein

Der Nobelpreis für Chemie 2002 steht fest. Die Auszeichnung geht zur einen Hälfte an John B. Fenn von der Virginia Commonwealth University, Richmond, USA, und Entwicklungsingenieur Koichi Tanaka bei Shimadzu Corp., Kyoto, "für ihre Entwicklung von weichen Desorption/Ionisations-Methoden zur massenspektrometrischen Analyse von biologischen Makromolekülen". Die andere Hälfte der Auszeichnung geht an Kurt Wüthrich von der Eidgenössischen Technischen Hochschule (ETH), Zürich, und Gastprofessor am Scripps Research Institute in La Jolla "für seine Entwicklung der kernmagnetischen Resonanzspektroskopie zur Bestimmung der dreidimensionalen Struktur von biologischen Makromolekülen in Lösung". Dies teilte die Königlich Schwedische Akademie der Wissenschaften heute, Mittwoch, in einer Aussendung mit.

Der diesjährige Nobelpreis in Chemie handelt von neuen Analysenmethoden zum Studium von biologischen Makromolekülen, z.B. Proteinen. Die Möglichkeit, Proteine nachzuweisen, im Detail zu analysieren und dreidimensional in Lösung darzustellen, habe das Verständnis der Lebensprozesse erweitert. Beide Methoden hätten vor allem die Entwicklung neuer Heilmittel revolutioniert. Neue und vielversprechende Anwendungen werden auch aus anderen Bereichen gemeldet, z.B. aus der Lebensmittelkontrolle und der Frühdiagnostik von Brust- und Prostatakrebs. Fenn und Tanaka haben Methoden entwickelt, die die Analyse biologischer Makromoleküle ermöglichen.


Fenn veröffentlichte 1988 die sogenannte ESI (electrospray ionisation) Methode. Mit ihr werden zuerst kleine, geladene Tropfen einer Proteinlösung produziert, welche dann wegen des verdunstenden Wasseranteils zusammenschrumpfen. Langsam bleiben frei schwebende Protein-Ionen übrig, deren Massen man zum Beispiel dadurch ausrechnen kann, dass man sie beschleunigt und die Flugzeit über eine bekannte Strecke misst. Gleichzeitig führte Tanaka eine andere Technik ein, um Proteine frei schweben zu lassen, nämlich mittels weicher Laserdesorption (soft laser desorption). Ein Laserpuls muss die Probe treffen, die in kleine Teile "gesprengt" wird und somit die Moleküle freigibt.

Der zweite Teil des Preises zeichnet die Weiterentwicklung einer anderen "Lieblings"-Methode unter Chemikern, nämlich der kernmagnetischen Resonanz, NMR, aus. Mit NMR erhält man Information über die dreidimensionale Struktur und die Beweglichkeit des Moleküls. Durch seine Arbeit zu Beginn der 80er Jahre hat Wüthrich die Anwendung von NMR auf Proteine ermöglicht. Er entwickelte zum einen eine generelle Methode zur systematischen Bestimmung gewisser Fixpunkte im Proteinmolekül, zum anderen ein Prinzip, um mittels der Abstände die dreidimensionale Struktur auszurechnen

Sandra Standhartinger | pressetext.austria
Weitere Informationen:
http://www.nobel.se
http://www.mol.biol.ethz.ch/wuthrich
http://www.shimadzu.com

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