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Umweltfreundlich Energie erzeugen

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Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftlern der Charité – Universitätsmedizin Berlin und der Humboldt-Universität zu Berlin ist es erstmals gelungen, den genauen strukturellen Aufbau eines speziellen wasserstoffbildenden Enzyms zu entschlüsseln. Damit liefern sie neue Erkenntnisse zur Entwicklung biotechnologischer Verfahren für die Herstellung von Wasserstoff, der zur umweltfreundlichen Energiegewinnung und –speicherung genutzt werden kann. Die Ergebnisse der Arbeit wurden jetzt online in der renommierten Fachzeitschrift Nature* veröffentlicht.

Wasserstoff gilt als Energieträger der Zukunft und befindet sich als alternative Energiequelle, beispielsweise als Treibstoff für Kraftfahrzeuge, bereits in der Testung. Bestimmte Mikroorganismen, wie Algen und Bakterien besitzen Enzyme, mit denen sie Wasserstoff selber freisetzen können. Forscherinnen und Forscher verfolgen das Ziel, mithilfe dieser wasserstoffbildenden Enzyme, den sogenannten Hydrogenasen, in künstlichen Systemen Wasserstoff zu produzieren, um daraus zukünftig Energie zu gewinnen. Die meisten Hydrogenasen werden allerdings durch Sauerstoff inaktiviert oder sogar zerstört, was diese Enzyme für eine biotechnologische Anwendung nur bedingt verwendbar macht. Aus diesem Grund rücken die wenigen Hydrogenasen, die auch in einer sauerstoffreichen Umgebung arbeiten können, in den Mittelpunkt des wissenschaftlichen Interesses. Die Forschungsgruppe um Prof. Spahn, Direktor des Instituts für Physik und Biophysik der Charité und Patrick Scheerer, Leiter der Arbeitsgruppe Proteinstrukturanalyse am Institut, konnte erstmals die genaue dreidimensionale Struktur einer solchen Hydrogenase darstellen. In Kooperation mit Prof. Bärbel Friedrich und Dr. Oliver Lenz von der Humboldt-Universität zu Berlin gelang es, eine bisher einzigartige Eisen-Schwefel-Verbindung im Zentrum des Enzyms zu identifizieren. Dieses Eisen-Schwefel-Zentrum erlaubt es der Hydrogenase, zum einen Wasserstoff herzustellen und zum anderen den unerwünschten Sauerstoff in unschädliches Wasser umzusetzen.

„Diese Ergebnisse können großen Einfluss auf das Design neuer biotechnologischer Katalysatoren zur Umsetzung von Wasserstoff haben“, so Patrick Scheerer. Diese Studie ist bereits die fünfte seit 2008, die das Institut für Physik und Biophysik der Charité in der Zeitschrift „Nature“ veröffentlicht.

*Johannes Fritsch, Patrick Scheerer, Stefan Frielingsdorf, Sebastian Kroschinsky, Barbel Friedrich, Oliver Lenz, Christian M. T. Spahn: The crystal structure of an oxygen-tolerant hydrogenase uncovers a novel iron-sulphur centre. Nature, [epub ahead of print], doi: 10.1038/nature10505 (2011)

Kontakt:
Prof. Christian Spahn
Direktor des Instituts für Physik und Biophysik
Charité Campus Mitte
t: +49 30 450 524 131
christian.spahn@charite.de

Patrick Scheerer
Arbeitsgruppe Proteinstrukturanalyse des Instituts für Physik und Biophysik
t: +49 30 450 524 178
Charité Campus Mitte
patrick.scheerer@charite.de

Dr. Julia Biederlack | Quelle: Informationsdienst Wissenschaft
Weitere Informationen: biophysik.charite.de/

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