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Proteine in 3D

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Proteinkristalle
Bild: Max-Planck-Gesellschaft

Die Proteine biologischer Membranen sind an fast allen lebensnotwendigen Vorgängen in Zellen beteiligt. Neue Untersuchungsmethoden ermöglichen dabei faszinierende Einblicke in die dreidimensionale Struktur dieser Proteine. Am Max-Planck-Institut für Biophysik in Frankfurt am Main steht Wissenschaftlern nun ein hochmodernes Zentrum zur Verfügung, in dem die Struktur und die Funktionsweise von Membranproteinen untersucht werden kann. Das "Core Center for Membrane Proteins" kann von Wissenschaftlern aus ganz Europa genutzt werden. Zur Eröffnung des Zentrums und der Inbetriebnahme der Kristallisationsanlage findet am Montag, dem 15. Februar 2010 um 13 Uhr, eine Pressekonferenz mit anschließender Führung statt.

Die Liste der Aufgaben von Membranproteinen ist lang: So stellen sie durch Verbrennung von Nahrungsstoffen die Energie für alle anderen Lebensvorgänge in den Körperzellen bereit. Im Gehirn sind sie unter anderem für die Fortleitung von Nervenimpulsen und den Transport von Botenstoffen zuständig, im Herz regulieren sie die Schlagfrequenz und in den Nieren die Ausscheidung von Stoffwechselprodukten und die Wiederaufnahme von Wasser. Besonders wichtig ist, dass Membranproteine bei der Kommunikation zwischen Zellen eine essentielle Funktion haben. Sie sind deshalb auch die Rezeptoren für alle Arten von Signalen und Angriffspunkte für die meisten Medikamente. Deshalb wollen Wissenschaftler die räumliche Struktur dieser Proteine möglichst genau kennen, denn so lassen sich neue Wirkstoffe gezielt mittels drug design entwickeln.

Um die Struktur aufklären zu können, müssen winzige Mengen an Protein in Kristallform gebracht und mit Hilfe von Röntgenstrahlen untersucht werden. Das so genannte "Core Center G" in Frankfurt umfasst eine vollautomatisierte Kristallisationsanlage für die Kristallisation im Nanoliter-Maßstab, zwei Massenspektrometer, zwei Röntgendiffraktometer und ein Kalorimeter. Die Kristallisationsanlage ist nun als Kernstück des Zentrums installiert. Sie wird die Herstellung und Optimierung der Kristalle und die anschließende Strukturanalyse entscheidend beschleunigen. Für einen Kristallisationsansatz genügen 100 Nanoliter (Milliardstel Liter) Proteinlösung. Mit den Massenspektrometern können die Forscher die Masse einzelner Moleküle mit einer Genauigkeit von 10-25 Gramm messen und so bislang unbekannte Proteine identifizieren. Außerdem lassen sich Protein-Modifikationen untersuchen und unterschiedlich regulierte Proteine in komplexen Mischungen analysieren. Mit dem Kalorimeter können die Wissenschaftler die Stabilität der Membranproteine untersuchen, die stark von andockenden Substanzen und den Umgebungsbedingungen, wie z. B. dem verwendeten Lösungsmittel, abhängt.

"Mit dieser europaweit einmaligen Ausstattung können wir die vielfältigen Funktionen von Membranproteinen deutlich genauer und schneller untersuchen als bisher. Der Aufbau des Core Centers in der Science City Frankfurt-Riedberg ist damit eine Stärkung für den Forschungsstandort Deutschland", betont Professor Hartmut Michel, Direktor am Max-Planck-Institut für Biophysik. Der Aufbau des Zentrums wurde vom Bundesministerium für Bildung und Forschung, der EU (ESFRI - European Strategy Forum on Research Infrastructures; INSTRUCT - Integrated Structural Biology Infrastructure for Europe) und aus zentralen Mitteln der Max-Planck-Gesellschaft gefördert. Das Max-Planck-Institut für Biophysik pflegt die Infrastruktur, stellt das Personal und sichert so den laufenden Betrieb.

Weitere Informationen erhalten Sie von:

Brigitte Holfelder (Presse- und Öffentlichkeit)
Max-Planck-Institut für Biophysik, Frankfurt am Main
Tel.: +49 69 6303-3020
E-Mail: brigitte.holfelder@biophys.mpg.de

Barbara Abrell | Quelle: Max-Planck-Gesellschaft
Weitere Informationen: www.mpg.de

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