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Wie die Falten in Mitochondrien entstehen

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Mitochondrien, die "Kraftwerke" der Zelle, beherbergen unter ihrer glatten äußeren Hülle eine kunstvoll gefaltete innere Membran. Sie besitzt eine Vielzahl von Einstülpungen ("Cristae"), die sich hinter einem flaschenhalsartigen Eingang zu länglichen Höhlungen ausweiten.

Der Eingang oder die Pore, "Crista Junction" genannt, ist dabei eng genug, um den dahinter liegenden Intracrista-Raum abzugrenzen. Dort werden beispielsweise Signalproteine (Cytochrom c) gespeichert, die den programmierten Zelltod (Apoptose) einleiten.

Dazu weiten sich die Poren und entlassen das Cytochrom c ins Cytosol. Insofern ist die Frage, wie der Durchmesser der Poren und die Form der inneren Membran auf molekularer Ebene gesteuert wird, von großer Relevanz, um die Funktion der Mitochondrien besser zu verstehen. Ein Team aus mehreren Arbeitsgruppen unter Federführung des 2007 in den Exzellencluster "Makromolekulare Komplexe" an die Goethe-Universität berufenen Prof. Andreas Reichert hat nun zwei Proteine identifiziert, die wie Spieler und Gegenspieler die Struktur der inneren Membran beeinflussen.

Wie die Forscher in der aktuellen Ausgabe des "Journal of Cell Biology" berichten, untersuchten sie langsam wachsende Mutanten der Bäckerhefe, die oft fehlgeformte Mitochondrien enthalten. Dabei entdeckten sie ein Protein, das sie Fcj1 ("Formation of crista junction protein 1") nannten. Es ist in die innere Membran eingebettet und tritt gehäuft an den Poren der Cristae auf. Wird die Expression dieses Proteins gesteigert, dann vermehrt sich auch die Zahl der Poren. Fehlt dagegen das Protein, dann verschwinden auch die Poren und die innere Cristae-Membran weist eine Reihe aufeinander gestapelter Bläschen oder Vesikel auf.

Umgekehrt stellten die Forscher fest, dass regelmäßige Anordnungen (Superkomplexe) der an der Produktion von ATP beteiligten F1F0-ATPase sich im innersten Bereich des Intracrista-Raumes, gewissermaßen an der Spitze der Cristae, häufen - hingegen aber wenig an den Poren nachweisbar sind. Fcj1 und die F1F0-ATPase haben zudem entgegengesetzte Rollen. So schwächt Fcj1 zum Beispiel die Bildung von F1F0-ATPase Superkomplexen. "Wir vermuten, dass Fcj1 dafür sorgt, dass die Membran eine positive Krümmung annehmen kann, während der F1 F0-Superkomplex eine negative, also entgegengesetzte Biegung verursacht", interpretiert Andreas Reichert die Ergebnisse, "Das ist für uns aufregend, weil wir damit erstmals Hinweise gefunden haben, wie die Ultrastruktur von Mitochondrien ganz allgemein gebildet wird, insbesondere welche Komponenten diese Eintrittsporen bilden und deren Struktur bestimmen".

Informationen: Prof. Andreas Reichert, Exzellenzcluster Makromolekulare Komplexe, Mitochondriale Biologie, Campus Niederrad, Tel.: (069) 6301-87135, reichert@zbc.kgu.de.

Die Goethe-Universität ist eine forschungsstarke Hochschule in der europäischen Finanzmetropole Frankfurt am Main. 1914 von Frankfurter Bürgern gegründet, ist sie heute eine der zehn größten Universitäten Deutschlands. Am 1. Januar 2008 gewann sie mit der Rückkehr zu ihren historischen Wurzeln als Stiftungsuniversität ein einzigartiges Maß an Eigenständigkeit. Rund um das historische Poelzig-Ensemble im Frankfurter Westend entsteht derzeit für rund 600 Millionen Euro der schönste Campus Deutschlands. Mit über 50 seit 2000 eingeworbenen Stiftungs- und Stiftungsgastprofessuren nimmt die Goethe-Universität den deutschen Spitzenplatz ein. In drei Forschungsrankings des CHE in Folge und in der Exzellenzinitiative zeigte sie sich als eine der forschungsstärksten Hochschulen.

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Dr. Anne Hardy | Quelle: Informationsdienst Wissenschaft
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