Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Zellhülle ist ein molekularer Flickenteppich

03.05.2012
Max-Planck-Forscher entschlüsseln Struktur der Zellhülle

Als Schaltstelle zwischen Zelle und Umwelt erfüllt die Zellmembran eine Vielzahl lebenswichtiger Funktionen. Wissenschaftler am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried bei München haben jetzt erstmals die molekulare Struktur der aus Fetten und Proteinen aufgebauten Grenzschicht umfassend analysiert und eine präzise Ordnung nachgewiesen:


Die Membran der Hefezelle ist in verschiedene Domänen unterteilt (farbig markiert) und erscheint dadurch wie ein molekularer Flickenteppich. © MPI für Biochemie/Wedlich-Söldner

Bei Hefezellen besteht die gesamte Membran aus sogenannten Domänen, die jeweils eine einzelne oder einige wenige Proteinsorten enthalten. Wird ein Protein in eine fremde Domäne versetzt, kann es sogar seine Funktion verlieren. Die Arbeit zeigt die Membran als eine Art molekularen Flickenteppich und könnte helfen, grundlegende Vorgänge in der Zelle besser zu verstehen.

Die Zellmembran muss viele Signale aus der Umwelt und dem Zellinneren verarbeiten, um bei Bedarf eine passende molekulare Antwort zu initiieren. Docken etwa bestimmte Botenstoffe an die Membran an, kann dies das Wachstum oder die Teilung einer Zelle auslösen. Die Zellmembran steht lange schon im Fokus der Wissenschaft. Weitgehend unklar war dennoch, wie sich ihre einzelnen Bestandteile genau anordnen. Einem frühen Modell zufolge sollten sich die Fette (Lipide) und in der Membran verankerten Proteine frei schwimmend und ohne feste Strukturen bewegen. Erst in den letzten Jahren wurde anhand einiger weniger Proteine eine Organisation in abgegrenzte Domänen nachgewiesen.

Forscher um Roland Wedlich-Söldner, Gruppenleiter am Max-Planck-Institut für Biochemie, haben nun erstmals die molekulare Struktur der Zellmembran umfassend analysiert. Sie nutzten dabei fortgeschrittene Mikroskopietechnik, die einzelne Bereiche der Zellmembran und darin angefärbte Proteine mit bislang unerreichter Deutlichkeit abbildete. Dabei erwies sich die Domäne nicht als Ausnahme, sondern als Regel: Jedes Protein in der Zellmembran liegt in klar abgegrenzten Arealen mit flecken- oder netzwerkartiger Struktur vor. Die Zellmembran besteht damit - wie eine Art molekularer Flickenteppich - flächendeckend aus Domänen.

„Manche Areale bestehen aus mehr als einer Art von Protein", sagt Roland Wedlich-Söldner. „Auch wenn diese Moleküle ganz unterschiedliche Funktionen erfüllen, haben sie aber meist eines gemein: Sie sind über einen ähnlichen oder identischen molekularen Anker in einer gemeinsamen Domäne der Membran fixiert." Wie sehr die Proteine von dieser jeweils spezifischen Umgebung abhängen, konnten die Wissenschaftler in einem weiteren Versuch nachweisen: Sie tauschten bei einigen Proteinen den ursprünglichen Anker gegen eine andere molekulare Variante aus. Die veränderten Proteine gelangten dann in eine "fremde" Domäne - passend zur neuen Verankerung. Dort aber konnten sie ihre Proteinfunktion nicht mehr erfüllen.

Wie aber finden Proteine die passende Domäne und bleiben dort, obwohl sie in der Membran relativ mobil sind? Die Forscher konnten zeigen, dass die Lipide der Zellmembran hier wohl den Ausschlag geben. Sie lagern sich jeweils bevorzugt an bestimmte Proteinanker an. So entstehen Areale, die für Proteine mit ähnlicher Verankerung besonders attraktiv sind. Dies könnte erklären, wie sich Zellmembranen selbst organisieren - eine weitere offene Frage in der Biologie. Die hochgeordnete Struktur der Zellmembran könnte aber auch helfen, deren vielen Funktionen besser zu verstehen. "Vermutlich laufen viele Prozesse nur dank der Domänenbildung in der Zellmembran effizient ab", sagt Wedlich-Söldner. "Möglicherweise macht sich die Zelle zunutze, was auch im täglichen Leben gilt: Ein gewisses Maß an Ordnung erleichtert die Arbeit.“

Originalpublikation
F. Spira, N.S. Mueller, G. Beck, P. von Olshausen, J. Beig, and R. Wedlich-Söldner: Patchwork organization of the yeast plasma membrane into numerous coexisting domains. Nature Cell Biology, April 29, 2012.
DOI: 10.1038/ncb2487

Kontakt
Dr. Roland Wedlich-Söldner
Zelluläre Dynamik und Musterbildung
Max-Planck-Institut für Biochemie
Am Klopferspitz 18
82152 Martinsried
E-Mail: wedlich@biochem.mpg.de
www.biochem.mpg.de/wedlich/
Anja Konschak
Öffentlichkeitsarbeit
Max-Planck-Institut für Biochemie
Tel.: +49 (0) 89 8578-2824
E-Mail: konschak@biochem.mpg.de

Dr. Roland Wedlich-Söldner | Max-Planck-Institut
Weitere Informationen:
http://www.mpg.de/5761526/zellmembran_patchwork

Weitere Berichte zu: Biochemie Domäne Flickenteppich Lipide Membran Protein Verankerung Zelle Zellhülle Zellmembran

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Wegbereiter für Vitamin A in Reis
21.07.2017 | Albert-Ludwigs-Universität Freiburg im Breisgau

nachricht Pharmakologie - Im Strom der Bläschen
21.07.2017 | Ludwig-Maximilians-Universität München

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Einblicke unter die Oberfläche des Mars

Die Region erstreckt sich über gut 1000 Kilometer entlang des Äquators des Mars. Sie heißt Medusae Fossae Formation und über ihren Ursprung ist bislang wenig bekannt. Der Geologe Prof. Dr. Angelo Pio Rossi von der Jacobs University hat gemeinsam mit Dr. Roberto Orosei vom Nationalen Italienischen Institut für Astrophysik in Bologna und weiteren Wissenschaftlern einen Teilbereich dieses Gebietes, genannt Lucus Planum, näher unter die Lupe genommen – mithilfe von Radarfernerkundung.

Wie bei einem Röntgenbild dringen die Strahlen einige Kilometer tief in die Oberfläche des Planeten ein und liefern Informationen über die Struktur, die...

Im Focus: Molekulares Lego

Sie können ihre Farbe wechseln, ihren Spin verändern oder von fest zu flüssig wechseln: Eine bestimmte Klasse von Polymeren besitzt faszinierende Eigenschaften. Wie sie das schaffen, haben Forscher der Uni Würzburg untersucht.

Bei dieser Arbeit handele es sich um ein „Hot Paper“, das interessante und wichtige Aspekte einer neuen Polymerklasse behandelt, die aufgrund ihrer Vielfalt an...

Im Focus: Das Universum in einem Kristall

Dresdener Forscher haben in Zusammenarbeit mit einem internationalen Forscherteam einen unerwarteten experimentellen Zugang zu einem Problem der Allgemeinen Realitätstheorie gefunden. Im Fachmagazin Nature berichten sie, dass es ihnen in neuartigen Materialien und mit Hilfe von thermoelektrischen Messungen gelungen ist, die Schwerkraft-Quantenanomalie nachzuweisen. Erstmals konnten so Quantenanomalien in simulierten Schwerfeldern an einem realen Kristall untersucht werden.

In der Physik spielen Messgrößen wie Energie, Impuls oder elektrische Ladung, welche ihre Erscheinungsform zwar ändern können, aber niemals verloren gehen oder...

Im Focus: Manipulation des Elektronenspins ohne Informationsverlust

Physiker haben eine neue Technik entwickelt, um auf einem Chip den Elektronenspin mit elektrischen Spannungen zu steuern. Mit der neu entwickelten Methode kann der Zerfall des Spins unterdrückt, die enthaltene Information erhalten und über vergleichsweise grosse Distanzen übermittelt werden. Das zeigt ein Team des Departement Physik der Universität Basel und des Swiss Nanoscience Instituts in einer Veröffentlichung in Physical Review X.

Seit einigen Jahren wird weltweit untersucht, wie sich der Spin des Elektrons zur Speicherung und Übertragung von Information nutzen lässt. Der Spin jedes...

Im Focus: Manipulating Electron Spins Without Loss of Information

Physicists have developed a new technique that uses electrical voltages to control the electron spin on a chip. The newly-developed method provides protection from spin decay, meaning that the contained information can be maintained and transmitted over comparatively large distances, as has been demonstrated by a team from the University of Basel’s Department of Physics and the Swiss Nanoscience Institute. The results have been published in Physical Review X.

For several years, researchers have been trying to use the spin of an electron to store and transmit information. The spin of each electron is always coupled...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

Den Geheimnissen der Schwarzen Löcher auf der Spur

21.07.2017 | Veranstaltungen

Den Nachhaltigkeitskreis schließen: Lebensmittelschutz durch biobasierte Materialien

21.07.2017 | Veranstaltungen

Operatortheorie im Fokus

20.07.2017 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

Einblicke unter die Oberfläche des Mars

21.07.2017 | Geowissenschaften

Wegbereiter für Vitamin A in Reis

21.07.2017 | Biowissenschaften Chemie

Den Geheimnissen der Schwarzen Löcher auf der Spur

21.07.2017 | Veranstaltungsnachrichten