Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Wie aus einem Protein im menschlichen Blut nützliche Gele entstehen

05.03.2018

Aus dem Blut ins Labor: Das Protein Albumin übernimmt viele lebenswichtige Prozesse im menschlichen Körper. In der Natur kommt es nur gelöst in Wasser als Lösung vor. Chemiker der Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg (MLU) haben ein Verfahren entwickelt, mit dem sich verschiedene Gele auf Albuminbasis herstellen lassen. Die Erkenntnisse könnten künftig dabei helfen, neuartige Arzneiträgersysteme zu entwickeln, die besser in den Blutkreislauf gelangen können. Die Studie der Forscher aus Halle wurde kürzlich als Titelgeschichte in der internationalen Fachzeitschrift "Biomaterials Science" der Royal Society of Chemistry veröffentlicht.

Albumin ist ein Protein, das in großen Mengen im Blut aller Säugetiere vorkommt. Das menschliche Blut hat einen Anteil von bis zu 60 Gramm pro Liter. "Albumin ist für viele wichtige Prozesse im Körper zuständig: Es kann die Zellmembranen durchdringen und so zum Beispiel essentielle Substanzen in die Zellen transportieren und es hilft auch bei der Entgiftung der Zellen", sagt Prof. Dr. Dariush Hinderberger, Chemiker an der MLU. Er arbeitet seit über zehn Jahren zu Albumin und erforscht die Struktur, die Dynamik und die Transporteigenschaften des Proteins. Es wird bereits heute in der Pharmaindustrie bei der Herstellung von Impfstoffen und Medikamenten eingesetzt - allerdings nicht als Gel.


Die Forschungsarbeit der halleschen Chemiker ist auf dem Titelblatt der Zeitschrift "Biomaterials Science" zu sehen.

Biomaterials Science / Royal Society of Chemistry

"Die Albumin-Gele entstehen bisher eher als ärgerliches Zufallsprodukt bei der normalen Laborarbeit", sagt Hinderberger. Sie könnten aber künftig bei der Herstellung sogenannter Wirkstoff-Implantate zum Einsatz kommen. Diese werden dem Patienten einmalig gespritzt und lagern sich dann im Körper ab.

Nach und nach wird dann vom Körper der Trägerstoff zersetzt und der gewünschte Wirkstoff über einen längeren Zeitraum freigesetzt. So erspart sich der Patient ein regelmäßiges Spritzen. "Um zu überprüfen, ob sich auf der Basis von Albumin-Gelen potentielle Wirkstoffträger entwickeln lassen, muss man aber zunächst verstehen, wie und warum sich die Gele bilden", fasst Hinderberger die Idee hinter seiner neuen Studie zusammen.

Die Chemiker der MLU untersuchten deshalb verschiedene Albumin-Lösungen. "Wir wollten herausfinden, was genau mit den Proteinteilchen und ihrer Struktur passiert, wenn wir bestimmte Eigenschaften verändern", sagt Hinderberger. Die Forscher testeten, welchen Einfluss der pH-Wert der Lösung auf die Gelbildung hat. Anschließend erhitzten sie die Flüssigkeiten und analysierten dann zu verschiedenen Zeitpunkten die Veränderungen.

Mit Hilfe der Infrarot-Spektroskopie konnte die Gruppe nun zum Beispiel zeigen, wie Albumin bei Hitze seine Struktur verändert: Das Proteinknäuel öffnet sich und kann so leichter mit anderen Teilchen verklumpen, wodurch das Gel entsteht. Auf Grundlage dieser Erkenntnis konnte die Forschergruppe nun noch ein weiteres, wesentlich weicheres Gel herstellen.

Dafür verlangsamten sie den Gelbildungsprozess, setzten die Temperatur herunter und wählten eine Lösung mit einem relativ neutralen pH-Wert. "Unter diesen Bedingungen veränderten die einzelnen Albuminmoleküle ihre Struktur nur wenig, wodurch sich die grundlegend andere mechanische Eigenschaften des Gels ergeben", erklärt Hinderberger.

Anschließend gingen die Forscher der Frage nach, ob sich die Albumin-Gele grundsätzlich als Wirkstoffträger für Medikamente eignen. In ersten Untersuchungen konnten sie zeigen, dass sich zum Beispiel Fettsäuren sehr gut mit dem Gel verbinden lassen. Ob sich die Stoffe auch für pharmazeutische Wirkstoffe im menschlichen Körper eignen, muss allerdings in Folgestudien noch geklärt werden.


Zur Publikation:
S. Arabi et al. (2018) "Serum Albumin Hydrogels in Broad pH and Temperature Ranges: Characterization of Their Self-Assembled Structures, Nanoscopic and Macroscopic Properties". Biomaterials Science, doi: 10.1039/C7BM00820A

Tom Leonhardt | idw - Informationsdienst Wissenschaft
Weitere Informationen:
http://www.uni-halle.de

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Software mit Grips
20.04.2018 | Max-Planck-Institut für Hirnforschung, Frankfurt am Main

nachricht Einen Schritt näher an die Wirklichkeit
20.04.2018 | Max-Planck-Institut für Entwicklungsbiologie

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Software mit Grips

Ein computergestütztes Netzwerk zeigt, wie die Ionenkanäle in der Membran von Nervenzellen so verschiedenartige Fähigkeiten wie Kurzzeitgedächtnis und Hirnwellen steuern können

Nervenzellen, die auch dann aktiv sind, wenn der auslösende Reiz verstummt ist, sind die Grundlage für ein Kurzzeitgedächtnis. Durch rhythmisch aktive...

Im Focus: Der komplette Zellatlas und Stammbaum eines unsterblichen Plattwurms

Von einer einzigen Stammzelle zur Vielzahl hochdifferenzierter Körperzellen: Den vollständigen Stammbaum eines ausgewachsenen Organismus haben Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler aus Berlin und München in „Science“ publiziert. Entscheidend war der kombinierte Einsatz von RNA- und computerbasierten Technologien.

Wie werden aus einheitlichen Stammzellen komplexe Körperzellen mit sehr unterschiedlichen Funktionen? Die Differenzierung von Stammzellen in verschiedenste...

Im Focus: Spider silk key to new bone-fixing composite

University of Connecticut researchers have created a biodegradable composite made of silk fibers that can be used to repair broken load-bearing bones without the complications sometimes presented by other materials.

Repairing major load-bearing bones such as those in the leg can be a long and uncomfortable process.

Im Focus: Verbesserte Stabilität von Kunststoff-Leuchtdioden

Polymer-Leuchtdioden (PLEDs) sind attraktiv für den Einsatz in großflächigen Displays und Lichtpanelen, aber ihre begrenzte Stabilität verhindert die Kommerzialisierung. Wissenschaftler aus dem Max-Planck-Institut für Polymerforschung (MPIP) in Mainz haben jetzt die Ursachen der Instabilität aufgedeckt.

Bildschirme und Smartphones, die gerollt und hochgeklappt werden können, sind Anwendungen, die in Zukunft durch die Entwicklung von polymerbasierten...

Im Focus: Writing and deleting magnets with lasers

Study published in the journal ACS Applied Materials & Interfaces is the outcome of an international effort that included teams from Dresden and Berlin in Germany, and the US.

Scientists at the Helmholtz-Zentrum Dresden-Rossendorf (HZDR) together with colleagues from the Helmholtz-Zentrum Berlin (HZB) and the University of Virginia...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

VideoLinks
Industrie & Wirtschaft
Veranstaltungen

Internationale Konferenz zur Digitalisierung

19.04.2018 | Veranstaltungen

124. Internistenkongress in Mannheim: Internisten rücken Altersmedizin in den Fokus

19.04.2018 | Veranstaltungen

DFG unterstützt Kongresse und Tagungen - Juni 2018

17.04.2018 | Veranstaltungen

VideoLinks
Wissenschaft & Forschung
Weitere VideoLinks im Überblick >>>
 
Aktuelle Beiträge

Grösster Elektrolaster der Welt nimmt Arbeit auf

20.04.2018 | Interdisziplinäre Forschung

Bilder magnetischer Strukturen auf der Nano-Skala

20.04.2018 | Physik Astronomie

Kieler Forschende entschlüsseln neuen Baustein in der Entwicklung des globalen Klimas

20.04.2018 | Geowissenschaften

Weitere B2B-VideoLinks
IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics