Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Was den Golgi im Innersten zusammenhält

08.09.2015

Der Golgi-Apparat dient der Zelle als molekulare Poststelle und sendet ihre unzähligen Proteine an die jeweiligen Wirkungsorte. Um Proteine korrekt markieren und sortieren zu können, hat der Golgi einen ganz spezifischen Aufbau.

Er besteht aus flachen, Membran-umhüllten Hohlräumen (Zisternen), die dicht aufeinander gestapelt sind – ähnlich einem Stapel Pfannkuchen. Forscher am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried bei München haben jetzt neue Strukturen in diesen Zisternen entdeckt. „Mit Hilfe der Cryo-Elektronentomografie konnten wir zeigen, dass die Zisternen durch Linkerproteine zusammengehalten werden“, erklärt Benjamin Engel, Erstautor der Studie.


Wie ein Reißverschluss halten Linkerproteine (farbig dargestellt) die Zisternen des Golgi-Apparates zusammen.

Sahradha Albert / Copyright: MPI für Biochemie

Nachdem Proteine am Endoplasmatischen Retikulum gebildet wurden, gelangen sie in den Golgi-Apparat und durchwandern die verschiedenen Zisternen. Dabei erhalten sie eine Vielzahl von Modifikationen und werden für den Transport an ihren Bestimmungsort innerhalb oder außerhalb der Zelle in Vesikel verpackt.

Die spezifische Architektur des Golgi-Apparates ist essentiell, um das Modifizieren und Sortieren der Proteine zu steuern. In den verschiedenen Zisternen befinden sich unterschiedliche Golgi-Enzyme, welche die jeweils nötigen Modifikationen vornehmen. Doch wie entsteht dieser ausgeklügelte Aufbau? Max-Planck-Wissenschaftler konnten nun Licht ins Dunkel bringen, indem sie den Golgi-Apparat der Alge Chlamydomonas mit Hilfe der in situ Kryo-Elektronentomografie näher untersuchten.

Bisher konnten Forscher nur herkömmliche Methoden der Elektronenmikroskopie nutzen, um zelluläre Strukturen zu untersuchen. Die Schritte, die bei diesen Methoden zur Vorbereitung notwendig waren, schädigten die Proben und machten es Forschern unmöglich, feine molekulare Details zu beobachten. Wissenschaftler aus der Abteilung „Molekulare Strukturbiologie“ um Wolfgang Baumeister haben daher eine neue Methode entwickelt: die in situ Kryo-Elektronentomografie.

Die Zelle wird schockartig gefroren, um so ihre filigranen Strukturen zu erhalten. Dann schneiden die Forscher mit einem fokussierten Ionenstrahl winzige „Fenster“ in die Zelle und legen so ihr Innerstes frei. Mit einem Elektronenmikroskop erhalten sie anschließend einen ungetrübten Blick in das Innere der Zelle.

Experten nahmen lange an, dass die Zisternen des Golgi-Apparats nicht von Linkerproteinen zusammengehalten werden. Erst die Kryo-Elektronentomografie konnte die regelmäßigen Proteinanordnungen (siehe Abbildung) aufspüren. „Die Linkerproteine halten zwei Zisternenmembranen zusammen, ähnlich einem Reißverschluss bei einer Jacke“, erläutert Doktorand Shoh Asano, Co-Autor der Studie.

Benjamin Engel und seine Kollegen glauben, dass die Linkerproteine mehrere Funktionen haben könnten, um dem Golgi bei seiner Aufgabe als zelluläre Poststelle zu helfen. Definieren sie beispielsweise Sub-Hohlräume, welche die Enzymreaktionen zum Modifizieren der Proteine beschleunigen? Zwingen die Linkerproteine größere Proteine an den Rand des Golgis, wo sie in Vesikel verpackt werden können? Dies sind Fragen, welche die Forscher in Zukunft beantworten möchten.

Originalpublikation
B. D. Engel, M. Schaffer, S. Albert, S. Asano, J. M. Plitzko and W. Baumeister: In situ structural analysis of Golgi intracisternal protein arrays. Proceedings of the National Academy of Sciences USA, September 8, 2015
Doi: 10.1073/pnas.1515337112

Kontakt
Prof. Dr. Wolfgang Baumeister
Molekulare Strukturbiologie
Max-Planck-Institut für Biochemie
Am Klopferspitz 18
82152 Martinsried
E-Mail: baumeist@biochem.mpg.de
http://www.biochem.mpg.de/baumeister

Anja Konschak
Öffentlichkeitsarbeit
Max-Planck-Institut für Biochemie
Am Klopferspitz 18
82152 Martinsried
Tel. +49 89 8578-2824
E-Mail: konschak@biochem.mpg.de
http://www.biochem.mpg.de

Weitere Informationen:

http://www.biochem.mpg.de/news - Weitere Pressemitteilung des MPI für Biochemie
http://www.biochem.mpg.de/baumeister - Webseite der Forschungsabteilung "Molekulare Strukturbiologie" (Wolfgang Baumeister)

Anja Konschak | Max-Planck-Institut für Biochemie

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Geteiltes Denken ist doppeltes Denken
19.01.2017 | Hertie-Institut für klinische Hirnforschung (HIH)

nachricht Neue CRISPR-Methode enthüllt Genregulation einzelner Zellen
19.01.2017 | CeMM Forschungszentrum für Molekulare Medizin der Österreichischen Akademie der Wissenschaften

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Verkehrsstau im Nichts

Konstanzer Physiker verbuchen neue Erfolge bei der Vermessung des Quanten-Vakuums

An der Universität Konstanz ist ein weiterer bedeutender Schritt hin zu einem völlig neuen experimentellen Zugang zur Quantenphysik gelungen. Das Team um Prof....

Im Focus: Traffic jam in empty space

New success for Konstanz physicists in studying the quantum vacuum

An important step towards a completely new experimental access to quantum physics has been made at University of Konstanz. The team of scientists headed by...

Im Focus: Textiler Hochwasserschutz erhöht Sicherheit

Wissenschaftler der TU Chemnitz präsentieren im Februar und März 2017 ein neues temporäres System zum Schutz gegen Hochwasser auf Baumessen in Chemnitz und Dresden

Auch die jüngsten Hochwasserereignisse zeigen, dass vielerorts das natürliche Rückhaltepotential von Uferbereichen schnell erschöpft ist und angrenzende...

Im Focus: Wie Darmbakterien krank machen

HZI-Forscher entschlüsseln Infektionsmechanismen von Yersinien und Immunantworten des Wirts

Yersinien verursachen schwere Darminfektionen. Um ihre Infektionsmechanismen besser zu verstehen, werden Studien mit dem Modellorganismus Yersinia...

Im Focus: How gut bacteria can make us ill

HZI researchers decipher infection mechanisms of Yersinia and immune responses of the host

Yersiniae cause severe intestinal infections. Studies using Yersinia pseudotuberculosis as a model organism aim to elucidate the infection mechanisms of these...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

Nachhaltige Wassernutzung in der Landwirtschaft Osteuropas und Zentralasiens

19.01.2017 | Veranstaltungen

Künftige Rohstoffexperten aus aller Welt in Freiberg zur Winterschule

18.01.2017 | Veranstaltungen

Bundesweiter Astronomietag am 25. März 2017

17.01.2017 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

Flashmob der Moleküle

19.01.2017 | Physik Astronomie

Tollwutviren zeigen Verschaltungen im gläsernen Gehirn

19.01.2017 | Medizin Gesundheit

Fraunhofer-Institute entwickeln zerstörungsfreie Qualitätsprüfung für Hybridgussbauteile

19.01.2017 | Verfahrenstechnologie