Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

„Trichter“ lockt Bindungspartner zum Biomolekül

24.09.2014

Wasserbewegungen als Erkennungshelfer für Moleküle
RESOLV kombiniert Terahertzspektroskopie und Simulation

Wasser ist in den Lebenswissenschaften ein allgegenwärtiges Lösungsmittel – manchmal die „Matrix des Lebens“ genannt. Entgegen früherer Annahmen ist es kein passiver Zuschauer biochemischer Prozesse, sondern aktiv daran beteiligt: Durch eine Veränderung der Bewegungen von Wassermolekülen in der Umgebung ihrer Bindungstaschen können Proteine eine Art Trichter im Wasser hervorrufen, der die Bindung eines bestimmten, im Wasser gelösten Bindungspartners unterstützt.


Schematische Darstellung des Hydrationstrichters in einem Enzym-Substrat-Komplex (das Protein ist in grau, sein Bindungspartner in grün und der Trichter in Gelb dargestellt).

Abbildung: Havenith/Conti Nibali

Diese Erkenntnis gelang Valeria Conti Nibali und Prof. Dr. Martina Havenith-Newen (Exzellenz-Cluster RESOLV – Ruhr explores Solvation) mit einer Kombination aus Terahertz-Absorptions-Spektroskopie und Simulationen. Die Forscherinnen berichten im Journal of the American Chemical Society (JACS).

Choreografie der Wasserbewegungen

Neue experimentelle Techniken wie die Terahertz-Absorptions-Spektroskopie eröffnen erst den Zugang zu der Untersuchung der Dynamik von Wassermolekülen in der Umgebung von Biomolekülen. So konnten die Forscher schon vor einiger Zeit nachweisen, dass Proteine die Wassermoleküle in ihrer Umgebung beeinflussen – sie bestimmen die Choreografie ihrer Bewegungen. Dieser Effekt tritt nicht nur in der direkten Nähe des Proteins auf, sondern ist sogar in entfernten Lagen der umgebenden Wassermoleküle nachweisbar.

Biomoleküle können Bindungspartner bevorzugen oder benachteiligen

Wozu ist diese Beeinflussung aber sinnvoll? Der Antwort auf diese Frage kamen die Forscherinnen nun mittels Simulation der molekularen Dynamik ein Stück näher. Es zeigte sich, dass die Bewegungen der Wassermoleküle in der Nähe von aktiven Zentren von Proteinen, so genannten Bindungstaschen, wiederum in Zusammenhang stehen mit im Wasser gelösten potenziellen Bindungspartnern des Proteins.

„Die Wassermoleküle formen durch ihre Bewegungen eine Art Hydrationstrichter. Dies ist Teil der molekularen Erkennung von den beiden Partnern“, erklärt Prof. Dr. Martina Havenith-Newen. Mehr noch: Die Bewegungen der Wassermoleküle erwiesen sich als spezifisch für bestimmte Bindungspartner.

Kommen also verschiedene Biomoleküle für die Bindung an einer bestimmten Stelle des Proteins in Frage, ist die Wirkung der Wasserbewegungen unterschiedlich. Die aufeinander abgestimmten Wasserbewegungen könnten die Interaktion von Biomolekülen wie Enzymen und Proteinen unterstützen und eine besondere Rolle bei der gegenseitigen Erkennung spielen, entsprechende Bindungspartner also bevorzugen oder benachteiligen.

Arbeiten im Exzellenzcluster RESOLV

Die Arbeiten entstanden im Rahmen des Exzellenzclusters RESOLV – Ruhr explores Solvation (ECX 1069) mit Unterstützung der Deutschen Forschungsgemeinschaft.

Titelaufnahme

V. Conti Nibali, M. Havenith (2014): New Insights into the Role of Water in Biological Function: Studying Solvated Biomolecules Using Terahertz Absorption Spectroscopy in Conjunction with Molecular Dynamics Simulations, JACS, 10.1021/ja504441h

Weitere Informationen

Valeria Conti Nibali und Martina Havenith. Lehrstuhl Physikalische Chemie II, Fakultät für Chemie und Biochemie der Ruhr-Universität Bochum, 44780 Bochum, Tel. 0234/32-24949, E-Mail: pc2office@rub.de

Meike Drießen | idw - Informationsdienst Wissenschaft
Weitere Informationen:
http://www.ruhr-uni-bochum.de/

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Der Evolutionsvorteil der Strandschnecke
28.03.2017 | Gesellschaft Deutscher Chemiker e.V.

nachricht Mobile Goldfinger
28.03.2017 | Gesellschaft Deutscher Chemiker e.V.

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Entwicklung miniaturisierter Lichtmikroskope - „ChipScope“ will ins Innere lebender Zellen blicken

Das Institut für Halbleitertechnik und das Institut für Physikalische und Theoretische Chemie, beide Mitglieder des Laboratory for Emerging Nanometrology (LENA), der Technischen Universität Braunschweig, sind Partner des kürzlich gestarteten EU-Forschungsprojektes ChipScope. Ziel ist es, ein neues, extrem kleines Lichtmikroskop zu entwickeln. Damit soll das Innere lebender Zellen in Echtzeit beobachtet werden können. Sieben Institute in fünf europäischen Ländern beteiligen sich über die nächsten vier Jahre an diesem technologisch anspruchsvollen Projekt.

Die zukünftigen Einsatzmöglichkeiten des neu zu entwickelnden und nur wenige Millimeter großen Mikroskops sind äußerst vielfältig. Die Projektpartner haben...

Im Focus: A Challenging European Research Project to Develop New Tiny Microscopes

The Institute of Semiconductor Technology and the Institute of Physical and Theoretical Chemistry, both members of the Laboratory for Emerging Nanometrology (LENA), at Technische Universität Braunschweig are partners in a new European research project entitled ChipScope, which aims to develop a completely new and extremely small optical microscope capable of observing the interior of living cells in real time. A consortium of 7 partners from 5 countries will tackle this issue with very ambitious objectives during a four-year research program.

To demonstrate the usefulness of this new scientific tool, at the end of the project the developed chip-sized microscope will be used to observe in real-time...

Im Focus: Das anwachsende Ende der Ordnung

Physiker aus Konstanz weisen sogenannte Mermin-Wagner-Fluktuationen experimentell nach

Ein Kristall besteht aus perfekt angeordneten Teilchen, aus einer lückenlos symmetrischen Atomstruktur – dies besagt die klassische Definition aus der Physik....

Im Focus: Wegweisende Erkenntnisse für die Biomedizin: NAD⁺ hilft bei Reparatur geschädigter Erbinformationen

Eine internationale Forschergruppe mit dem Bayreuther Biochemiker Prof. Dr. Clemens Steegborn präsentiert in 'Science' neue, für die Biomedizin wegweisende Forschungsergebnisse zur Rolle des Moleküls NAD⁺ bei der Korrektur von Schäden am Erbgut.

Die Zellen von Menschen und Tieren können Schäden an der DNA, dem Träger der Erbinformation, bis zu einem gewissen Umfang selbst reparieren. Diese Fähigkeit...

Im Focus: Designer-Proteine falten DNA

Florian Praetorius und Prof. Hendrik Dietz von der Technischen Universität München (TUM) haben eine neue Methode entwickelt, mit deren Hilfe sie definierte Hybrid-Strukturen aus DNA und Proteinen aufbauen können. Die Methode eröffnet Möglichkeiten für die zellbiologische Grundlagenforschung und für die Anwendung in Medizin und Biotechnologie.

Desoxyribonukleinsäure – besser bekannt unter der englischen Abkürzung DNA – ist die Trägerin unserer Erbinformation. Für Prof. Hendrik Dietz und Florian...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

Industriearbeitskreis »Prozesskontrolle in der Lasermaterialbearbeitung ICPC« lädt nach Aachen ein

28.03.2017 | Veranstaltungen

Neue Methoden für zuverlässige Mikroelektronik: Internationale Experten treffen sich in Halle

28.03.2017 | Veranstaltungen

Wie Menschen wachsen

27.03.2017 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

Hannover Messe: Elektrische Maschinen in neuen Dimensionen

28.03.2017 | HANNOVER MESSE

Dimethylfumarat – eine neue Behandlungsoption für Lymphome

28.03.2017 | Medizin Gesundheit

Antibiotikaresistenz zeigt sich durch Leuchten

28.03.2017 | Biowissenschaften Chemie