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Transportprotein mit Doppelfunktion

24.01.2013
Wie Proteine durch Biomembranen geschleust werden, haben Wissenschaftler der Universität Freiburg und des Forschungszentrums Jülich auf molekularer Ebene untersucht.
Dabei entdeckten sie, dass ein Schlüsselmolekül für diesen Transport gleich zwei Funktionen übernimmt. Die neuen Erkenntnisse wurden jetzt in der angesehenen Fachzeitschrift „Nature Communications“ veröffentlicht.

Biomembranen sind spezielle Membranen, die wie eine Art Schleuse in den Zellen arbeiten. Dabei sorgen sogenannte Transporterproteine in der Biomembran dafür, dass Proteine von der einen auf die andere Seite gelangen.
Der Proteintransport ist wichtig, weil alle Proteine zwar in der Grundsubstanz der Zelle, im Cytoplasma, entstehen, aber viele ihre Funktion erst außerhalb der Zelle haben. In Bakterien gibt es für Proteine zwei Wege durch die Cytoplasmamembran. Einer der beiden, der sogenannte Tat- oder Zwillingsarginin-Weg, bietet eine Besonderheit: Er kann vollständig gefaltete Proteine transportieren.

Die Wissenschaftler stellten fest, dass bei diesem Weg das Transportprotein TatC gleich zwei Funktionen übernimmt:. Einerseits empfängt es passiv als Rezeptor die sogenannten Signalsequenzen der zu transportierenden Proteine. Dadurch kann ein Protein, das durch die Biomembran transportiert werden soll, in den Tat-Weg eingeschleust werden.
Daneben konnten die Forscher nun zeigen, dass TatC auch noch eine aktive Funktion besitzt. Diese sorgt dafür, dass die zu transportierenden Proteine - nachdem TatC sie erkannt hat - temporär in eine spezielle Bindetasche überführt werden. „Diese Bindung ist die Voraussetzung, dass der Transportvorgang überhaupt stattfindet. Bislang war man davon ausgegangen, dass TatC, zusammen mit dem Transportprotein TatB, nur als passiver Rezeptor für die Substrate fungiert“, erklärt Prof. Roland Freudl, Leiter der Arbeitsgruppe „Bakterielle Proteinsekretion“ am Institut für Bio-und Geowissenschaften, Bereich Biotechnologie (IBG-1), des Forschungszentrums Jülich.

Originalveröffentlichung:
Transmembrane insertion of twin-arginine signal peptides is driven by TatC and regulated by TatB.
Julia Fröbel, Patrick Rose, Frank Lausberg, Anne-Sophie Blümmel, Roland Freudl & Matthias Müller. Nature Communications 3, Article number: 1311. Doi:10.1038/ncomms2308.

Informationen zum Institut für Bio-und Geowissenschaften, Bereich Biotechnologie (IBG-1):

http://www.fz-juelich.de/ibg/ibg-1/

Erhard Zeiss | Forschungszentrum Jülich
Weitere Informationen:
http://www.fz-juelich.de/ibg/ibg-1/

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