Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Tanz der Proteine: Protein-Bewegungen mit Nanosekunden-Auflösung vermessen

04.03.2010
Forscher im Department Chemie der Technischen Universität München (TUM) haben ein Verfahren entwickelt, mit dem sie lokale Bewegungen in Proteinen im Zeitbereich von Nanosekunden bis Mikrosekunden beobachten können.

Als sie damit Bewegungen des Proteins Villin untersuchten, fanden sie zwei sonst kaum voneinander unterscheidbare Strukturen: In der einen können schnelle Strukturänderungen stattfinden, die für die Proteinfunktion essentiell sind und im Zeitbereich von Nanosekunden ablaufen, die andere ist starr. Diese Ergebnisse sind in der aktuellen Online Ausgabe der Zeitschrift "Proceedings of the Natural Academy of Sciences, USA" (PNAS) erschienen.

Eines der fünf wichtigsten Proteine in der Zelle ist das Aktin. Seine Filamente halten die Zelle zusammen und die wichtigsten Bausteine an ihrem Platz. Das Protein Villin vernetzt die langen Aktin-Fasern und trägt so erheblich zur Stabilisierung der Zellstrukturen bei. Der Teil des Villin Proteins, der für die Bindung an Aktinfilamente verantwortlich ist, HP35, war aufgrund seiner geringen Größe in den letzten Jahren Gegenstand einer großen Zahl von Computersimulationen zum Verständnis der Proteindynamik. Doch experimentelle Untersuchungen fehlten, da diese Protein-Bewegungen im Zeitbereich von Mikrosekunden oder sogar Nanosekunden ablaufen, einem Zeitbereich, der bisher experimentell kaum zugänglich war.

Mit einer in der Arbeitsgruppe von Professor Thomas Kiefhaber entwickelten Methode, die auf schnellem Elektronentransfer zwischen verschiedenen Teilen eines Proteins beruht, konnten solche schnellen strukturellen Änderungen nun erstmals direkt untersucht werden. Als Modellsystem wählten sie den Aktin bindenen Teil des Villin-Proteins, HP35. Die neuen experimentellen Arbeiten vom Team um Thomas Kiefhaber zeigen nun, dass das gefaltete Protein in zwei Konformationen vorliegt, die sich strukturell nur wenig unterscheiden, aber sehr unterschiedliche dynamische Eigenschaften besitzen. In einer starren Konformation können keine größeren Strukturänderung stattfinden, während in der flexiblen Konformationen Teile des Proteins, die für die Aktinbindung verantwortlich sind, im Zeitbereich von 100 Nanosekunden falten und entfalten.

Die beiden Konformationen stehen im Gleichgewicht und werden im Zeitbereich von einer Mikrosekunde ineinander umgewandelt. Die strukturelle Ähnlichkeit der beiden Konformationen erklärt, warum sie bisher weder in strukturellen Untersuchungen noch in Computersimulationen entdeckt wurden. Durch den Einsatz von zeitaufgelösten Elektronentransfermessungen können die verschiedenen Zustände jedoch auf Grund ihrer unterschiedlichen Beweglichkeit unterschieden und charakterisiert werden.

Die Erkenntnisse dieser Studie sind von grundlegender Bedeutung für das Verständnis der Funktion von Proteinen und tragen zur Aufklärung der Mechanismen der Faltung und Fehlfaltung von Proteinen bei. Die Forscher hoffen nun, dass sie diese Methode weiterentwickeln können, um sie an größeren Proteinen anzuwenden, die für die Regulation von Zellfunktionen wichtig sind.

Originalpublikation:

Andreas Reiner, Peter Henklein und Thomas Kiefhaber
An unlocking/relocking barrier in conformational fluctuations of villin headpiece subdomain.

Proc. Natl. Acad. Sci. USA, Early Online Edition. doi: 10.1073/pnas.0910001107

Kontakt:

Prof. Dr. Thomas Kiefhaber
Technische Universität München
Lehrstuhl für Biophysikalische Chemie
Lichtenbergstr. 4
85748 Garching, Germany
Tel: +49 89 289 13420
Fax: +49 89 289 13416
E-mail: t.kiefhaber@ch.tum.de
Weitere Informationen:
http://www.pnas.org/content/early/2010/02/25/0910001107.abstract Originalpublikation
http://dante.phys.chemie.tu-muenchen.de Homepage des Lehrstuhls
http://www.youtube.com/watch?v=AlfvWESPyZY Computersimulationen zur HP35 Faltung (I)

http://www.youtube.com/watch?v=gvKu3cDeoeA Computersimulationen zur HP35 Faltung (II)

Dr. Ulrich Marsch | idw
Weitere Informationen:
http://portal.mytum.de/welcome

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Ein Filter für schweren Wasserstoff
28.02.2017 | Max-Planck-Institut für Intelligente Systeme, Standort Stuttgart, Stuttgart

nachricht Wie Medikamente als Virus getarnt gegen Krebs wirken können
28.02.2017 | Australisch-Neuseeländischer Hochschulverbund / Institut Ranke-Heinemann

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Mit Künstlicher Intelligenz das Gehirn verstehen

Wie entsteht Bewusstsein? Die Antwort auf diese Frage, so vermuten Forscher, steckt in den Verbindungen zwischen den Nervenzellen. Leider ist jedoch kaum etwas über den Schaltplan des Gehirns bekannt.

Wie entsteht Bewusstsein? Die Antwort auf diese Frage, so vermuten Forscher, steckt in den Verbindungen zwischen den Nervenzellen. Leider ist jedoch kaum etwas...

Im Focus: Wie Proteine Zellmembranen verformen

Zellen schnüren regelmäßig kleine Bläschen von ihrer Außenhaut ab und nehmen sie in ihr Inneres auf. Daran sind die EHD-Proteine beteiligt, die Professor Oliver Daumke vom MDC erforscht. Er und sein Team haben nun aufgeklärt, wie sich diese Proteine auf der Oberfläche von Zellen zusammenlagern und dadurch deren Außenhaut verformen.

Zellen schnüren regelmäßig kleine Bläschen von ihrer Außenhaut ab und nehmen sie in ihr Inneres auf. Daran sind die EHD-Proteine beteiligt, die Professor...

Im Focus: Safe glide at total engine failure with ELA-inside

On January 15, 2009, Chesley B. Sullenberger was celebrated world-wide: after the two engines had failed due to bird strike, he and his flight crew succeeded after a glide flight with an Airbus A320 in ditching on the Hudson River. All 155 people on board were saved.

On January 15, 2009, Chesley B. Sullenberger was celebrated world-wide: after the two engines had failed due to bird strike, he and his flight crew succeeded...

Im Focus: „Vernetzte Autonome Systeme“ von acatech und DFKI auf der CeBIT

Auf der IT-Messe CeBIT vom 20. bis 24. März präsentieren acatech – Deutsche Akademie der Technikwissenschaften und das Deutsche Forschungszentrum für Künstliche Intelligenz (DFKI) in Kooperation mit der Deutschen Messe AG vernetzte Autonome Systeme. In Halle 12 am Stand B 63 erwarten die Besucherinnen und Besucher unter anderem Roboter, die Hand in Hand mit Menschen zusammenarbeiten oder die selbstständig gefährliche Umgebungen erkunden.

Auf der IT-Messe CeBIT vom 20. bis 24. März präsentieren acatech – Deutsche Akademie der Technikwissenschaften und das Deutsche Forschungszentrum für...

Im Focus: Kühler Zwerg und die sieben Planeten

Erdgroße Planeten mit gemäßigtem Klima in System mit ungewöhnlich vielen Planeten entdeckt

In einer Entfernung von nur 40 Lichtjahren haben Astronomen ein System aus sieben erdgroßen Planeten entdeckt. Alle Planeten wurden unter Verwendung von boden-...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

Nebennierentumoren: Radioaktiv markierte Substanzen vermeiden unnötige Operationen

28.02.2017 | Veranstaltungen

350 Onlineforscher_innen treffen sich zur Fachkonferenz General Online Research an der HTW Berlin

28.02.2017 | Veranstaltungen

23. VDMA-Arbeitsberatung „Engineering und Konstruktion“ am 2. März 2017 an der TH Wildau

28.02.2017 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

Automatisierungstreff 2017: Experten-Tipps zu EMV und Industrie 4.0-Engineering

28.02.2017 | Seminare Workshops

Das Partnerprogramm von Stellar Datenrettung

28.02.2017 | Unternehmensmeldung

Ein Filter für schweren Wasserstoff

28.02.2017 | Biowissenschaften Chemie