Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Tanz der Proteine: Protein-Bewegungen mit Nanosekunden-Auflösung vermessen

04.03.2010
Forscher im Department Chemie der Technischen Universität München (TUM) haben ein Verfahren entwickelt, mit dem sie lokale Bewegungen in Proteinen im Zeitbereich von Nanosekunden bis Mikrosekunden beobachten können.

Als sie damit Bewegungen des Proteins Villin untersuchten, fanden sie zwei sonst kaum voneinander unterscheidbare Strukturen: In der einen können schnelle Strukturänderungen stattfinden, die für die Proteinfunktion essentiell sind und im Zeitbereich von Nanosekunden ablaufen, die andere ist starr. Diese Ergebnisse sind in der aktuellen Online Ausgabe der Zeitschrift "Proceedings of the Natural Academy of Sciences, USA" (PNAS) erschienen.

Eines der fünf wichtigsten Proteine in der Zelle ist das Aktin. Seine Filamente halten die Zelle zusammen und die wichtigsten Bausteine an ihrem Platz. Das Protein Villin vernetzt die langen Aktin-Fasern und trägt so erheblich zur Stabilisierung der Zellstrukturen bei. Der Teil des Villin Proteins, der für die Bindung an Aktinfilamente verantwortlich ist, HP35, war aufgrund seiner geringen Größe in den letzten Jahren Gegenstand einer großen Zahl von Computersimulationen zum Verständnis der Proteindynamik. Doch experimentelle Untersuchungen fehlten, da diese Protein-Bewegungen im Zeitbereich von Mikrosekunden oder sogar Nanosekunden ablaufen, einem Zeitbereich, der bisher experimentell kaum zugänglich war.

Mit einer in der Arbeitsgruppe von Professor Thomas Kiefhaber entwickelten Methode, die auf schnellem Elektronentransfer zwischen verschiedenen Teilen eines Proteins beruht, konnten solche schnellen strukturellen Änderungen nun erstmals direkt untersucht werden. Als Modellsystem wählten sie den Aktin bindenen Teil des Villin-Proteins, HP35. Die neuen experimentellen Arbeiten vom Team um Thomas Kiefhaber zeigen nun, dass das gefaltete Protein in zwei Konformationen vorliegt, die sich strukturell nur wenig unterscheiden, aber sehr unterschiedliche dynamische Eigenschaften besitzen. In einer starren Konformation können keine größeren Strukturänderung stattfinden, während in der flexiblen Konformationen Teile des Proteins, die für die Aktinbindung verantwortlich sind, im Zeitbereich von 100 Nanosekunden falten und entfalten.

Die beiden Konformationen stehen im Gleichgewicht und werden im Zeitbereich von einer Mikrosekunde ineinander umgewandelt. Die strukturelle Ähnlichkeit der beiden Konformationen erklärt, warum sie bisher weder in strukturellen Untersuchungen noch in Computersimulationen entdeckt wurden. Durch den Einsatz von zeitaufgelösten Elektronentransfermessungen können die verschiedenen Zustände jedoch auf Grund ihrer unterschiedlichen Beweglichkeit unterschieden und charakterisiert werden.

Die Erkenntnisse dieser Studie sind von grundlegender Bedeutung für das Verständnis der Funktion von Proteinen und tragen zur Aufklärung der Mechanismen der Faltung und Fehlfaltung von Proteinen bei. Die Forscher hoffen nun, dass sie diese Methode weiterentwickeln können, um sie an größeren Proteinen anzuwenden, die für die Regulation von Zellfunktionen wichtig sind.

Originalpublikation:

Andreas Reiner, Peter Henklein und Thomas Kiefhaber
An unlocking/relocking barrier in conformational fluctuations of villin headpiece subdomain.

Proc. Natl. Acad. Sci. USA, Early Online Edition. doi: 10.1073/pnas.0910001107

Kontakt:

Prof. Dr. Thomas Kiefhaber
Technische Universität München
Lehrstuhl für Biophysikalische Chemie
Lichtenbergstr. 4
85748 Garching, Germany
Tel: +49 89 289 13420
Fax: +49 89 289 13416
E-mail: t.kiefhaber@ch.tum.de
Weitere Informationen:
http://www.pnas.org/content/early/2010/02/25/0910001107.abstract Originalpublikation
http://dante.phys.chemie.tu-muenchen.de Homepage des Lehrstuhls
http://www.youtube.com/watch?v=AlfvWESPyZY Computersimulationen zur HP35 Faltung (I)

http://www.youtube.com/watch?v=gvKu3cDeoeA Computersimulationen zur HP35 Faltung (II)

Dr. Ulrich Marsch | idw
Weitere Informationen:
http://portal.mytum.de/welcome

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Wirt oder Gast? Proteomik gibt neue Aufschlüsse über Reaktion von Rifforganismen auf Umweltstress
23.02.2018 | Leibniz-Zentrum für Marine Tropenforschung (ZMT)

nachricht Wie Zellen unterschiedlich auf Stress reagieren
23.02.2018 | Max-Planck-Institut für molekulare Genetik

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Vorstoß ins Innere der Atome

Mit Hilfe einer neuen Lasertechnologie haben es Physiker vom Labor für Attosekundenphysik der LMU und des MPQ geschafft, Attosekunden-Lichtblitze mit hoher Intensität und Photonenenergie zu produzieren. Damit konnten sie erstmals die Interaktion mehrere Photonen in einem Attosekundenpuls mit Elektronen aus einer inneren atomaren Schale beobachten konnten.

Wer die ultraschnelle Bewegung von Elektronen in inneren atomaren Schalen beobachten möchte, der benötigt ultrakurze und intensive Lichtblitze bei genügend...

Im Focus: Attoseconds break into atomic interior

A newly developed laser technology has enabled physicists in the Laboratory for Attosecond Physics (jointly run by LMU Munich and the Max Planck Institute of Quantum Optics) to generate attosecond bursts of high-energy photons of unprecedented intensity. This has made it possible to observe the interaction of multiple photons in a single such pulse with electrons in the inner orbital shell of an atom.

In order to observe the ultrafast electron motion in the inner shells of atoms with short light pulses, the pulses must not only be ultrashort, but very...

Im Focus: Good vibrations feel the force

Eine Gruppe von Forschern um Andrea Cavalleri am Max-Planck-Institut für Struktur und Dynamik der Materie (MPSD) in Hamburg hat eine Methode demonstriert, die es erlaubt die interatomaren Kräfte eines Festkörpers detailliert auszumessen. Ihr Artikel Probing the Interatomic Potential of Solids by Strong-Field Nonlinear Phononics, nun online in Nature veröffentlich, erläutert, wie Terahertz-Laserpulse die Atome eines Festkörpers zu extrem hohen Auslenkungen treiben können.

Die zeitaufgelöste Messung der sehr unkonventionellen atomaren Bewegungen, die einer Anregung mit extrem starken Lichtpulsen folgen, ermöglichte es der...

Im Focus: Good vibrations feel the force

A group of researchers led by Andrea Cavalleri at the Max Planck Institute for Structure and Dynamics of Matter (MPSD) in Hamburg has demonstrated a new method enabling precise measurements of the interatomic forces that hold crystalline solids together. The paper Probing the Interatomic Potential of Solids by Strong-Field Nonlinear Phononics, published online in Nature, explains how a terahertz-frequency laser pulse can drive very large deformations of the crystal.

By measuring the highly unusual atomic trajectories under extreme electromagnetic transients, the MPSD group could reconstruct how rigid the atomic bonds are...

Im Focus: Verlässliche Quantencomputer entwickeln

Internationalem Forschungsteam gelingt wichtiger Schritt auf dem Weg zur Lösung von Zertifizierungsproblemen

Quantencomputer sollen künftig algorithmische Probleme lösen, die selbst die größten klassischen Superrechner überfordern. Doch wie lässt sich prüfen, dass der...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

VideoLinks
Industrie & Wirtschaft
Veranstaltungen

Von festen Körpern und Philosophen

23.02.2018 | Veranstaltungen

Spannungsfeld Elektromobilität

23.02.2018 | Veranstaltungen

DFG unterstützt Kongresse und Tagungen - April 2018

21.02.2018 | Veranstaltungen

VideoLinks
Wissenschaft & Forschung
Weitere VideoLinks im Überblick >>>
 
Aktuelle Beiträge

Vorstoß ins Innere der Atome

23.02.2018 | Physik Astronomie

Wirt oder Gast? Proteomik gibt neue Aufschlüsse über Reaktion von Rifforganismen auf Umweltstress

23.02.2018 | Biowissenschaften Chemie

Wie Zellen unterschiedlich auf Stress reagieren

23.02.2018 | Biowissenschaften Chemie

Weitere B2B-VideoLinks
IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics