Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Schnappschuss aus der Zentrale des pflanzlichen Immunsystems

11.12.2013
Die molekulare Architektur von drei Schlüsselproteinen und ihren Komplexen zeigt, wie Pflanzen die Abwehr von Krankheitserregern dirigieren

Pflanzen werden in ihrer natürlichen Umgebung nur selten krank. Droht eine Infektion, wird schnell über die nötigen Gegenmaßnahmen entschieden. Die Weichen stellt ein Protein, das zu diesem Zweck Komplexe mit seinen Partnerproteinen bildet.


Planzenzellen im Kampf gegen mikrobielle Krankheitserreger: Heterodimere Proteinkomplexe aus EDS1 (blau) sowie SAG101 (grün) oder PAD4 (braun) steuern, welche Zellen am Infektionsherd geopfert werden und welche gegen eine Ausbreitung des Pathogens immunisiert werden.

© MPI f. Pflanzenzüchtungsforschung/Stephan Wagner

Jane Parker vom Max-Planck-Institut für Pflanzenzüchtungsforschung in Köln und Karsten Niefind vom Institut für Biochemie der Universität Köln haben mit ihren Mitarbeitern die dreidimensionale Struktur eines solchen Komplexes ermittelt. Mit diesen Nahaufnahmen wird man die pflanzliche Immunabwehr bald besser verstehen können.

Pflanzen setzen sich - wie andere Lebewesen auch - gegen Krankheitserreger zur Wehr. Weil diese Immunreaktionen aber mit erheblichem Stress verbunden sind, entscheiden die infizierten Zellen sehr genau, was tatsächlich nötig ist. Dafür verwenden sie mehrere Verteidigungslinien. Jede vom Krankheitserreger eroberte Verteidigungslinie zwingt die infizierten Zellen zu größeren Anstrengungen bei der Immunabwehr. Am Infektionsort setzen sie auf eine radikale Lösung und schicken die infizierte Zelle in den programmierten Zelltod, den sie allerdings genau kontrollieren müssen. Über eine Änderung des genetischen Programms wird der Rest der Pflanze gewarnt, so dass er sich auf einen möglichen Angriff vorbereiten kann.

Eine Verteidigungslinie ist die sogenannte „Effektor getriggerte Immunität“. Bei dieser Stufe erkennen pflanzliche Immunrezeptoren die spezifischen Virulenzfaktoren eines hochangepassten Krankheitserregers. Was danach geschieht, hängt davon ab, welche Komplexe das mobile, im Zellkern und im Zytoplasma vorhandene Protein EDS1 mit seinen Partnerproteinen PAD4 und SAG101 bildet. EDS1 stellt die Weichen bei der Organisation der Immunabwehr, indem es sich mit seinen Partnern zu verschiedenen Zweierkomplexen - sogenannten Heterodimeren - zusammenfindet. Je nach Art des Komplexes variiert die Immunantwort. Strukturell gesehen sind die drei Eiweiße ähnlich. Die Vielfalt entsteht durch die Komplexbildung, die genau abgestimmte Reaktionen möglich macht. „Wir wollen wissen, wie die Dynamik bei der Übermittelung der Resistenzsignale funktioniert, wie über bestimmte Resistenzleistungen entschieden wird und wie die verschiedenen Stoffwechselwege zur Stressbewältigung miteinander kommunizieren“, sagt Jane Parker über ihr Interesse an den drei Proteinen.

Karsten Niefind und Stephan Wagner von der Universität Köln haben zusammen mit Jane Parker und Johannes Stuttmann vom Max-Planck-Institut für Pflanzenzüchtungsforschung sowie weiteren Kollegen die atomare Struktur des EDS1-SAG101 Komplexes durch Röntgenstrukturanalyse ermittelt und aus dieser dreidimensionalen Struktur ein Modell für den EDS1-PAD4 Komplex abgeleitet. Alle drei Eiweiße besitzen an ihrem N-terminalen Ende eine Domäne mit einer sogenannten α/β-Hydrolasefaltung. Diese Faltung ist eine der erfolgreichsten Architekturen in der Proteinevolution. Sie kommt in ähnlicher Form auch in fettspaltenden Lipasen und diversen anderen Enzymen vor. „Wir wollten natürlich wissen, ob EDS1 alleine oder im heterodimeren Komplex eine Lipase-Aktivität hat und ob EDS1 diese Lipase-Aktivität für seine Funktionen braucht“, sagt Parker. „Die überraschende Antwort der Struktur lautet nein, denn das potenzielle aktive Zentrum wird vollständig durch eine Art Deckel abgeschirmt. Auch im Reagenzglas konnten wir keinerlei Lipase-Aktivität entdecken.“ Mehr noch: Parker und ihre Kollegen haben gezeigt, dass Arabidopsis-Pflanzen, in denen das vermeintliche katalytische Zentrum von EDS1 und PAD4 durch Mutationen zerstört worden ist, trotzdem genauso resistent gegenüber bestimmten Krankheitserregern sind wie der Wildtyp.

Wie meistert nun EDS1 seine Aufgabe, wenn nicht über die katalytische Aktivität? Hier gibt die Röntgenstruktur des EDS1/SAG101-Komplexes einen wertvollen Fingerzeig. EDS1 besitzt in seiner N-terminalen Domäne eine auffällige Ausstülpung, die sich wie ein Anker in eine passende Mulde von SAG101 legt. Auch PAD4 ist mit dieser Mulde ausgestattet und kann die entsprechende Ausstülpung von EDS1 beherbergen. Die Kölner Wissenschaftler haben diese Regionen nun gezielt mutiert und dadurch gezeigt, dass die zentrale Aufgabe der Lipase-ähnlichen Domäne in der Bereitstellung dieser Kontaktflächen besteht. Erst durch das Zusammengehen von Mulde und Ausstülpung werden die wichtigen C-terminalen Domänen der beiden Komplexpartner in räumliche Nähe gebracht, so dass ein neues funktionelles Modul entstehen kann. Ohne Lipase-ähnliche Domäne also keine stabilen Komplexe, ohne heterodimerisierte C-terminale Domäne keine Immunantwort!

Wie es nach der Bildung der Heterodimere in der Zelle weitergeht, wird derzeit intensiv untersucht. Niefind dazu: „Die Röntgenstruktur hat uns nicht nur den Mecha­nismus der Heterodimerisierung in der EDS1-Proteinfamilie offenbart. Sie zeigt uns auch markante Oberflächen und Bindungstaschen, die nur in den Dimeren existieren und die der Schlüssel für ein umfassendes Verständnis pflanzlicher Pathogenabwehr sein werden.“

Ansprechpartner
Apl. Professor Dr. Jane Parker
Max-Planck-Institut für Pflanzenzüchtungsforschung, Köln
Telefon: +49 221 5062-303
E-Mail: parker@mpipz.mpg.de
Apl. Prof. Dr. Karsten Niefind
Max-Planck-Institut für Pflanzenzüchtungsforschung, Köln
Telefon: +49 221 470-6444
E-Mail: karsten.niefind@uni-koeln.de
Originalpublikation
Stephan Wagner et al.
Structural basis for signaling by exclusive EDS1 heteromeric complexes with SAG101 or PAD4 in plant innate immunity

Cell Host Microbe: Doi:10.1016/j.chom.2013.11.006

Apl. Professor Dr. Jane Parker | Max-Planck-Institut
Weitere Informationen:
http://www.mpg.de/7652194/proteinkomplexe_immunsystem

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Basis für neue medikamentöse Therapie bei Demenz
27.07.2017 | Medizinische Hochschule Hannover

nachricht Biochemiker entschlüsseln Zusammenspiel von Enzym-Domänen während der Katalyse
27.07.2017 | Westfälische Wilhelms-Universität Münster

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Physiker designen ultrascharfe Pulse

Quantenphysiker um Oriol Romero-Isart haben einen einfachen Aufbau entworfen, mit dem theoretisch beliebig stark fokussierte elektromagnetische Felder erzeugt werden können. Anwendung finden könnte das neue Verfahren zum Beispiel in der Mikroskopie oder für besonders empfindliche Sensoren.

Mikrowellen, Wärmestrahlung, Licht und Röntgenstrahlung sind Beispiele für elektromagnetische Wellen. Für viele Anwendungen ist es notwendig, diese Strahlung...

Im Focus: Physicists Design Ultrafocused Pulses

Physicists working with researcher Oriol Romero-Isart devised a new simple scheme to theoretically generate arbitrarily short and focused electromagnetic fields. This new tool could be used for precise sensing and in microscopy.

Microwaves, heat radiation, light and X-radiation are examples for electromagnetic waves. Many applications require to focus the electromagnetic fields to...

Im Focus: Navigationssystem der Hirnzellen entschlüsselt

Das menschliche Gehirn besteht aus etwa hundert Milliarden Nervenzellen. Informationen zwischen ihnen werden über ein komplexes Netzwerk aus Nervenfasern übermittelt. Verdrahtet werden die meisten dieser Verbindungen vor der Geburt nach einem genetischen Bauplan, also ohne dass äußere Einflüsse eine Rolle spielen. Mehr darüber, wie das Navigationssystem funktioniert, das die Axone beim Wachstum leitet, haben jetzt Forscher des Karlsruher Instituts für Technologie (KIT) herausgefunden. Das berichten sie im Fachmagazin eLife.

Die Gesamtlänge des Nervenfasernetzes im Gehirn beträgt etwa 500.000 Kilometer, mehr als die Entfernung zwischen Erde und Mond. Damit es beim Verdrahten der...

Im Focus: Kohlenstoff-Nanoröhrchen verwandeln Strom in leuchtende Quasiteilchen

Starke Licht-Materie-Kopplung in diesen halbleitenden Röhrchen könnte zu elektrisch gepumpten Lasern führen

Auch durch Anregung mit Strom ist die Erzeugung von leuchtenden Quasiteilchen aus Licht und Materie in halbleitenden Kohlenstoff-Nanoröhrchen möglich....

Im Focus: Carbon Nanotubes Turn Electrical Current into Light-emitting Quasi-particles

Strong light-matter coupling in these semiconducting tubes may hold the key to electrically pumped lasers

Light-matter quasi-particles can be generated electrically in semiconducting carbon nanotubes. Material scientists and physicists from Heidelberg University...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

10. Uelzener Forum: Demografischer Wandel und Digitalisierung

26.07.2017 | Veranstaltungen

Clash of Realities 2017: Anmeldung jetzt möglich. Internationale Konferenz an der TH Köln

26.07.2017 | Veranstaltungen

2. Spitzentreffen »Industrie 4.0 live«

25.07.2017 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

Basis für neue medikamentöse Therapie bei Demenz

27.07.2017 | Biowissenschaften Chemie

Aus Potenzial Erfolge machen: 30 Rittaler schließen Nachqualifizierung erfolgreich ab

27.07.2017 | Unternehmensmeldung

Biochemiker entschlüsseln Zusammenspiel von Enzym-Domänen während der Katalyse

27.07.2017 | Biowissenschaften Chemie