Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Schnappschuss aus der Zentrale des pflanzlichen Immunsystems

11.12.2013
Die molekulare Architektur von drei Schlüsselproteinen und ihren Komplexen zeigt, wie Pflanzen die Abwehr von Krankheitserregern dirigieren

Pflanzen werden in ihrer natürlichen Umgebung nur selten krank. Droht eine Infektion, wird schnell über die nötigen Gegenmaßnahmen entschieden. Die Weichen stellt ein Protein, das zu diesem Zweck Komplexe mit seinen Partnerproteinen bildet.


Planzenzellen im Kampf gegen mikrobielle Krankheitserreger: Heterodimere Proteinkomplexe aus EDS1 (blau) sowie SAG101 (grün) oder PAD4 (braun) steuern, welche Zellen am Infektionsherd geopfert werden und welche gegen eine Ausbreitung des Pathogens immunisiert werden.

© MPI f. Pflanzenzüchtungsforschung/Stephan Wagner

Jane Parker vom Max-Planck-Institut für Pflanzenzüchtungsforschung in Köln und Karsten Niefind vom Institut für Biochemie der Universität Köln haben mit ihren Mitarbeitern die dreidimensionale Struktur eines solchen Komplexes ermittelt. Mit diesen Nahaufnahmen wird man die pflanzliche Immunabwehr bald besser verstehen können.

Pflanzen setzen sich - wie andere Lebewesen auch - gegen Krankheitserreger zur Wehr. Weil diese Immunreaktionen aber mit erheblichem Stress verbunden sind, entscheiden die infizierten Zellen sehr genau, was tatsächlich nötig ist. Dafür verwenden sie mehrere Verteidigungslinien. Jede vom Krankheitserreger eroberte Verteidigungslinie zwingt die infizierten Zellen zu größeren Anstrengungen bei der Immunabwehr. Am Infektionsort setzen sie auf eine radikale Lösung und schicken die infizierte Zelle in den programmierten Zelltod, den sie allerdings genau kontrollieren müssen. Über eine Änderung des genetischen Programms wird der Rest der Pflanze gewarnt, so dass er sich auf einen möglichen Angriff vorbereiten kann.

Eine Verteidigungslinie ist die sogenannte „Effektor getriggerte Immunität“. Bei dieser Stufe erkennen pflanzliche Immunrezeptoren die spezifischen Virulenzfaktoren eines hochangepassten Krankheitserregers. Was danach geschieht, hängt davon ab, welche Komplexe das mobile, im Zellkern und im Zytoplasma vorhandene Protein EDS1 mit seinen Partnerproteinen PAD4 und SAG101 bildet. EDS1 stellt die Weichen bei der Organisation der Immunabwehr, indem es sich mit seinen Partnern zu verschiedenen Zweierkomplexen - sogenannten Heterodimeren - zusammenfindet. Je nach Art des Komplexes variiert die Immunantwort. Strukturell gesehen sind die drei Eiweiße ähnlich. Die Vielfalt entsteht durch die Komplexbildung, die genau abgestimmte Reaktionen möglich macht. „Wir wollen wissen, wie die Dynamik bei der Übermittelung der Resistenzsignale funktioniert, wie über bestimmte Resistenzleistungen entschieden wird und wie die verschiedenen Stoffwechselwege zur Stressbewältigung miteinander kommunizieren“, sagt Jane Parker über ihr Interesse an den drei Proteinen.

Karsten Niefind und Stephan Wagner von der Universität Köln haben zusammen mit Jane Parker und Johannes Stuttmann vom Max-Planck-Institut für Pflanzenzüchtungsforschung sowie weiteren Kollegen die atomare Struktur des EDS1-SAG101 Komplexes durch Röntgenstrukturanalyse ermittelt und aus dieser dreidimensionalen Struktur ein Modell für den EDS1-PAD4 Komplex abgeleitet. Alle drei Eiweiße besitzen an ihrem N-terminalen Ende eine Domäne mit einer sogenannten α/β-Hydrolasefaltung. Diese Faltung ist eine der erfolgreichsten Architekturen in der Proteinevolution. Sie kommt in ähnlicher Form auch in fettspaltenden Lipasen und diversen anderen Enzymen vor. „Wir wollten natürlich wissen, ob EDS1 alleine oder im heterodimeren Komplex eine Lipase-Aktivität hat und ob EDS1 diese Lipase-Aktivität für seine Funktionen braucht“, sagt Parker. „Die überraschende Antwort der Struktur lautet nein, denn das potenzielle aktive Zentrum wird vollständig durch eine Art Deckel abgeschirmt. Auch im Reagenzglas konnten wir keinerlei Lipase-Aktivität entdecken.“ Mehr noch: Parker und ihre Kollegen haben gezeigt, dass Arabidopsis-Pflanzen, in denen das vermeintliche katalytische Zentrum von EDS1 und PAD4 durch Mutationen zerstört worden ist, trotzdem genauso resistent gegenüber bestimmten Krankheitserregern sind wie der Wildtyp.

Wie meistert nun EDS1 seine Aufgabe, wenn nicht über die katalytische Aktivität? Hier gibt die Röntgenstruktur des EDS1/SAG101-Komplexes einen wertvollen Fingerzeig. EDS1 besitzt in seiner N-terminalen Domäne eine auffällige Ausstülpung, die sich wie ein Anker in eine passende Mulde von SAG101 legt. Auch PAD4 ist mit dieser Mulde ausgestattet und kann die entsprechende Ausstülpung von EDS1 beherbergen. Die Kölner Wissenschaftler haben diese Regionen nun gezielt mutiert und dadurch gezeigt, dass die zentrale Aufgabe der Lipase-ähnlichen Domäne in der Bereitstellung dieser Kontaktflächen besteht. Erst durch das Zusammengehen von Mulde und Ausstülpung werden die wichtigen C-terminalen Domänen der beiden Komplexpartner in räumliche Nähe gebracht, so dass ein neues funktionelles Modul entstehen kann. Ohne Lipase-ähnliche Domäne also keine stabilen Komplexe, ohne heterodimerisierte C-terminale Domäne keine Immunantwort!

Wie es nach der Bildung der Heterodimere in der Zelle weitergeht, wird derzeit intensiv untersucht. Niefind dazu: „Die Röntgenstruktur hat uns nicht nur den Mecha­nismus der Heterodimerisierung in der EDS1-Proteinfamilie offenbart. Sie zeigt uns auch markante Oberflächen und Bindungstaschen, die nur in den Dimeren existieren und die der Schlüssel für ein umfassendes Verständnis pflanzlicher Pathogenabwehr sein werden.“

Ansprechpartner
Apl. Professor Dr. Jane Parker
Max-Planck-Institut für Pflanzenzüchtungsforschung, Köln
Telefon: +49 221 5062-303
E-Mail: parker@mpipz.mpg.de
Apl. Prof. Dr. Karsten Niefind
Max-Planck-Institut für Pflanzenzüchtungsforschung, Köln
Telefon: +49 221 470-6444
E-Mail: karsten.niefind@uni-koeln.de
Originalpublikation
Stephan Wagner et al.
Structural basis for signaling by exclusive EDS1 heteromeric complexes with SAG101 or PAD4 in plant innate immunity

Cell Host Microbe: Doi:10.1016/j.chom.2013.11.006

Apl. Professor Dr. Jane Parker | Max-Planck-Institut
Weitere Informationen:
http://www.mpg.de/7652194/proteinkomplexe_immunsystem

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Immunabwehr ohne Kollateralschaden
23.01.2017 | Universität Basel

nachricht Mikrobe des Jahres 2017: Halobacterium salinarum - einzellige Urform des Sehens
23.01.2017 | Verband Biologie, Biowissenschaften und Biomedizin in Deutschland e.V.

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Erstmalig quantenoptischer Sensor im Weltraum getestet – mit einem Lasersystem aus Berlin

An Bord einer Höhenforschungsrakete wurde erstmals im Weltraum eine Wolke ultrakalter Atome erzeugt. Damit gelang der MAIUS-Mission der Nachweis, dass quantenoptische Sensoren auch in rauen Umgebungen wie dem Weltraum eingesetzt werden können – eine Voraussetzung, um fundamentale Fragen der Wissenschaft beantworten zu können und ein Innovationstreiber für alltägliche Anwendungen.

Gemäß dem Einstein’schen Äquivalenzprinzip werden alle Körper, unabhängig von ihren sonstigen Eigenschaften, gleich stark durch die Gravitationskraft...

Im Focus: Quantum optical sensor for the first time tested in space – with a laser system from Berlin

For the first time ever, a cloud of ultra-cold atoms has been successfully created in space on board of a sounding rocket. The MAIUS mission demonstrates that quantum optical sensors can be operated even in harsh environments like space – a prerequi-site for finding answers to the most challenging questions of fundamental physics and an important innovation driver for everyday applications.

According to Albert Einstein's Equivalence Principle, all bodies are accelerated at the same rate by the Earth's gravity, regardless of their properties. This...

Im Focus: Mikrobe des Jahres 2017: Halobacterium salinarum - einzellige Urform des Sehens

Am 24. Januar 1917 stach Heinrich Klebahn mit einer Nadel in den verfärbten Belag eines gesalzenen Seefischs, übertrug ihn auf festen Nährboden – und entdeckte einige Wochen später rote Kolonien eines "Salzbakteriums". Heute heißt es Halobacterium salinarum und ist genau 100 Jahre später Mikrobe des Jahres 2017, gekürt von der Vereinigung für Allgemeine und Angewandte Mikrobiologie (VAAM). Halobacterium salinarum zählt zu den Archaeen, dem Reich von Mikroben, die zwar Bakterien ähneln, aber tatsächlich enger verwandt mit Pflanzen und Tieren sind.

Rot und salzig
Archaeen sind häufig an außergewöhnliche Lebensräume angepasst, beispielsweise heiße Quellen, extrem saure Gewässer oder – wie H. salinarum – an...

Im Focus: Innovatives Hochleistungsmaterial: Biofasern aus Florfliegenseide

Neuartige Biofasern aus einem Seidenprotein der Florfliege werden am Fraunhofer-Institut für Angewandte Polymerforschung IAP gemeinsam mit der Firma AMSilk GmbH entwickelt. Die Forscher arbeiten daran, das Protein in großen Mengen biotechnologisch herzustellen. Als hochgradig biegesteife Faser soll das Material künftig zum Beispiel in Leichtbaukunststoffen für die Verkehrstechnik eingesetzt werden. Im Bereich Medizintechnik sind beispielsweise biokompatible Seidenbeschichtungen von Implantaten denkbar. Ein erstes Materialmuster präsentiert das Fraunhofer IAP auf der Internationalen Grünen Woche in Berlin vom 20.1. bis 29.1.2017 in Halle 4.2 am Stand 212.

Zum Schutz des Nachwuchses vor bodennahen Fressfeinden lagern Florfliegen ihre Eier auf der Unterseite von Blättern ab – auf der Spitze von stabilen seidenen...

Im Focus: Verkehrsstau im Nichts

Konstanzer Physiker verbuchen neue Erfolge bei der Vermessung des Quanten-Vakuums

An der Universität Konstanz ist ein weiterer bedeutender Schritt hin zu einem völlig neuen experimentellen Zugang zur Quantenphysik gelungen. Das Team um Prof....

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

Hybride Eisschutzsysteme – Lösungen für eine sichere und nachhaltige Luftfahrt

23.01.2017 | Veranstaltungen

Mittelstand 4.0 – Mehrwerte durch Digitalisierung: Hintergründe, Beispiele, Lösungen

20.01.2017 | Veranstaltungen

Nachhaltige Wassernutzung in der Landwirtschaft Osteuropas und Zentralasiens

19.01.2017 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

Wie der Nordatlantik zum Wärmepirat wurde

23.01.2017 | Geowissenschaften

Immunabwehr ohne Kollateralschaden

23.01.2017 | Biowissenschaften Chemie

Erstmalig quantenoptischer Sensor im Weltraum getestet – mit einem Lasersystem aus Berlin

23.01.2017 | Physik Astronomie