Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Wenn Sauerstoff Proteinen zum Verhängnis wird

12.10.2011
Journal of Biological Chemistry: Sauerstoff zerstört Enzymfunktion in drei Schritten / RUB-Biologen veröffentlichen erstes zeitaufgelöstes Modell

Warum Enzyme, die zur technischen Herstellung von Wasserstoff genutzt werden, so empfindlich gegenüber Sauerstoff sind, berichten Wissenschaftler der RUB-Fakultät für Biologie und Biotechnologie im Journal of Biological Chemistry.


Mit der Swiss Light Source am Paul Scheerer-Institut in der Nähe von Zürich untersuchten Bochumer und Berliner Forscher das Hydrogenase-Protein, dessen dreidimensionale Struktur in der Abbildung zu sehen ist. Foto: Camilla Lambertz


Sauerstoff schaltet die Hydrogenase in drei Phasen aus (links). Je länger das Enzym dem Sauerstoff ausgesetzt ist, desto mehr Sauerstoffteilchen binden sich an die Eisenatome der Hydrogenase (blau). Dies führt dazu, dass die Eisenatome weniger Bindungen mit anderen Atomen eingehen (grün, schwarz) und so ihrer Funktion nicht mehr nachkommen können. Die rechte Teilabbildung zeigt den hypothetischen Mechanismus der Inaktivierung. Sauerstoff (O=O) bindet sich an das Zweieisenzentrum, wodurch eine aggressive Sauerstoffspezies entsteht. Diese greift das Viereisenzentrum [4Fe4S] an, was die Fähigkeit zur Wasserstoffbildung unterbindet.

Gemeinsam mit Berliner Forschern untersuchten sie mit spektroskopischen Methoden den Zeitverlauf der Vorgänge, die zur Inaktivierung der Enzymfunktion in so genannten Hydrogenasen führen. „Hydrogenasen könnten von herausragender Bedeutung sein, um Wasserstoff mit Hilfe von biologischen oder chemischen Katalysatoren zu gewinnen“, erklärt Camilla Lambertz aus der RUB-Arbeitsgruppe Photobiotechnologie. „Ihre hohe Sauerstoffempfindlichkeit stellt allerdings ein großes Problem dar. Unsere Ergebnisse können helfen, in Zukunft robustere Enzyme zu entwickeln.“

Sauerstoff als Freund und Feind

Für die meisten Tiere und Pflanzen ist Sauerstoff überlebensnotwendig, doch wirkt er in zu hohen Konzentrationen auf viele Lebewesen giftig und einige Organismen können sogar nur ganz ohne Sauerstoff existieren. Die Sensibilität gegenüber Sauerstoff findet man auch auf der Ebene der Proteine. So ist eine Vielzahl von Enzymen, z.B. Hydrogenasen, bekannt, die durch Sauerstoff irreversibel zerstört werden. Hydrogenasen sind biologische Katalysatoren, die Protonen und Elektronen in technisch nutzbaren Wasserstoff umwandeln. Das RUB-Team um Prof. Dr. Thomas Happe erforscht sogenannte [FeFe]-Hydrogenasen, die besonders viel Wasserstoff produzieren können. Die Bildung von Wasserstoff findet u.a. an zwei speziellen Eisenatomen des Enzyms statt, die gemeinsam mit anderen Atomen das reaktive Zentrum formen.

Sauerstoff greift Eisenzentren an

Gemeinsam mit der Arbeitsgruppe von Dr. Michael Haumann in Berlin fanden die Forscher heraus, dass Sauerstoff sich an das Zweieisenzentrum der Hydrogenase bindet und dadurch einen anderen Bereich des Enzyms aus vier weiteren Eisenatomen ausschaltet. In dem vom BMBF geförderten Forschungsprojekt zeigten sie erstmals die verschiedenen Phasen des Inaktivierungsprozesses mit der so genannten Röntgenabsorptionsspektroskopie. Für die spezielle Art der Messung nutzen die Wissenschaftler die Synchrotronstrahlungsquelle Swiss Light Source in der Schweiz, die besonders starke Röntgenstrahlen erzeugt und somit die Charakterisierung von Metallzentren in Proteinen erlaubt. So bestimmten die Forscher unter anderem die chemische Natur der Eisenzentren und den Abstand zu den Nachbaratomen mit atomarer Auflösung.

Inaktivierung in drei Stufen

Das Team der Bochumer und Berliner Wissenschaftler setzte ein neues experimentelles Protokoll ein. Sie brachten die Hydrogenaseproben erst für einige Sekunden bis Minuten und zuletzt für einige Stunden mit Sauerstoff in Kontakt und unterbanden dann alle weiteren Reaktionen durch Tiefgefrieren in flüssigem Stickstoff. Aus den anschließend gewonnenen spektroskopischen Daten erstellten sie ein Modell für einen dreistufigen Prozess der Inaktivierung. Laut Modell bindet zunächst ein Sauerstoffmolekül an das Zweieisenzentrum der Hydrogenase, woraufhin eine aggressive Sauerstoffspezies entsteht. Diese greift in der folgenden Phase das Viereisenzentrum an und modifiziert es. Im letzten Schritt binden weitere Sauerstoffmoleküle und der gesamte Komplex zerfällt. „Der ganze Vorgang beinhaltet also mehrere aufeinanderfolgende Reaktionen, die zeitlich klar getrennt auftreten“, so Lambertz. „Die Geschwindigkeit des Gesamtprozesses wird möglicherweise durch den Schritt bestimmt, in dem die aggressive Sauerstoffspezies vom Zwei- zum Viereisenzentrum wandert. Wir bereiten gerade weitere Experimente vor, um das zu prüfen.“

Titelaufnahme

C. Lambertz, N. Leidel, K.G.V. Havelius, J. Noth, P. Chernev, M. Winkler, T. Happe, M. Haumann (2011) O2-reactions at the six-iron active site (H-cluster) in [FeFe]-hydrogenase, Journal of Biological Chemistry, doi: 10.1074/jbc.M111.283648

Weitere Informationen

Camilla Lambertz, Arbeitsgruppe Photobiotechnologie, Fakultät für Biologie und Biotechnologie der Ruhr-Universität, 44780 Bochum, Tel.: 0234/32-24496

Camilla.Lambertz@rub.de

Thomas Happe, Arbeitsgruppe Photobiotechnologie, Fakultät für Biologie und Biotechnologie der Ruhr-Universität, 44780 Bochum, Tel.: 0234/32-27026

Thomas.Happe@rub.de

Redaktion: Dr. Julia Weiler

Dr. Josef König | idw
Weitere Informationen:
http://www.ruhr-uni-bochum.de/

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Live-Verfolgung in der Zelle: Biologische Fussfessel für Proteine
19.06.2018 | Universität Basel

nachricht Tag it EASI - neue Methode zur genauen Proteinbestimmung
19.06.2018 | Max-Planck-Institut für Biochemie

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Überdosis Calcium

Nanokristalle beeinflussen die Differenzierung von Stammzellen während der Knochenbildung

Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler der Universitäten Freiburg und Basel haben einen Hauptschalter für die Regeneration von Knochengewebe identifiziert....

Im Focus: Overdosing on Calcium

Nano crystals impact stem cell fate during bone formation

Scientists from the University of Freiburg and the University of Basel identified a master regulator for bone regeneration. Prasad Shastri, Professor of...

Im Focus: AchemAsia 2019 in Shanghai

Die AchemAsia geht in ihr viertes Jahrzehnt und bricht auf zu neuen Ufern: Das International Expo and Innovation Forum for Sustainable Chemical Production findet vom 21. bis 23. Mai 2019 in Shanghai, China statt. Gleichzeitig erhält die Veranstaltung ein aktuelles Profil: Die elfte Ausgabe fokussiert auf Themen, die für Chinas Prozessindustrie besonders relevant sind, und legt den Schwerpunkt auf Nachhaltigkeit und Innovation.

1989 wurde die AchemAsia als Spin-Off der ACHEMA ins Leben gerufen, um die Bedürfnisse der sich damals noch entwickelnden Iindustrie in China zu erfüllen. Seit...

Im Focus: AchemAsia 2019 will take place in Shanghai

Moving into its fourth decade, AchemAsia is setting out for new horizons: The International Expo and Innovation Forum for Sustainable Chemical Production will take place from 21-23 May 2019 in Shanghai, China. With an updated event profile, the eleventh edition focusses on topics that are especially relevant for the Chinese process industry, putting a strong emphasis on sustainability and innovation.

Founded in 1989 as a spin-off of ACHEMA to cater to the needs of China’s then developing industry, AchemAsia has since grown into a platform where the latest...

Im Focus: Li-Fi erstmals für das industrielle Internet der Dinge getestet

Mit einer Abschlusspräsentation im BMW Werk München wurde das BMBF-geförderte Projekt OWICELLS erfolgreich abgeschlossen. Dabei wurde eine Li-Fi Kommunikation zu einem mobilen Roboter in einer 5x5m² Fertigungszelle demonstriert, der produktionsübliche Vorgänge durchführt (Teile schweißen, umlegen und prüfen). Die robuste, optische Drahtlosübertragung beruht auf räumlicher Diversität, d.h. Daten werden von mehreren LEDs und mehreren Photodioden gleichzeitig gesendet und empfangen. Das System kann Daten mit mehr als 100 Mbit/s und fünf Millisekunden Latenz übertragen.

Moderne Produktionstechniken in der Automobilindustrie müssen flexibler werden, um sich an individuelle Kundenwünsche anpassen zu können. Forscher untersuchen...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

VideoLinks
Industrie & Wirtschaft
Veranstaltungen

Hengstberger-Symposium zur Sternentstehung

19.06.2018 | Veranstaltungen

LymphomKompetenz KOMPAKT: Neues vom EHA2018

19.06.2018 | Veranstaltungen

Simulierter Eingriff am virtuellen Herzen

18.06.2018 | Veranstaltungen

VideoLinks
Wissenschaft & Forschung
Weitere VideoLinks im Überblick >>>
 
Aktuelle Beiträge

Rätselhaftes IceCube-Ereignis könnte von Tau-Neutrino stammen

19.06.2018 | Physik Astronomie

Automatisierung und Produktionstechnik – Wandlungsfähig – Präzise – Digital

19.06.2018 | Messenachrichten

Überdosis Calcium

19.06.2018 | Medizin Gesundheit

Weitere B2B-VideoLinks
IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics