Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Wenn Sauerstoff Proteinen zum Verhängnis wird

12.10.2011
Journal of Biological Chemistry: Sauerstoff zerstört Enzymfunktion in drei Schritten / RUB-Biologen veröffentlichen erstes zeitaufgelöstes Modell

Warum Enzyme, die zur technischen Herstellung von Wasserstoff genutzt werden, so empfindlich gegenüber Sauerstoff sind, berichten Wissenschaftler der RUB-Fakultät für Biologie und Biotechnologie im Journal of Biological Chemistry.


Mit der Swiss Light Source am Paul Scheerer-Institut in der Nähe von Zürich untersuchten Bochumer und Berliner Forscher das Hydrogenase-Protein, dessen dreidimensionale Struktur in der Abbildung zu sehen ist. Foto: Camilla Lambertz


Sauerstoff schaltet die Hydrogenase in drei Phasen aus (links). Je länger das Enzym dem Sauerstoff ausgesetzt ist, desto mehr Sauerstoffteilchen binden sich an die Eisenatome der Hydrogenase (blau). Dies führt dazu, dass die Eisenatome weniger Bindungen mit anderen Atomen eingehen (grün, schwarz) und so ihrer Funktion nicht mehr nachkommen können. Die rechte Teilabbildung zeigt den hypothetischen Mechanismus der Inaktivierung. Sauerstoff (O=O) bindet sich an das Zweieisenzentrum, wodurch eine aggressive Sauerstoffspezies entsteht. Diese greift das Viereisenzentrum [4Fe4S] an, was die Fähigkeit zur Wasserstoffbildung unterbindet.

Gemeinsam mit Berliner Forschern untersuchten sie mit spektroskopischen Methoden den Zeitverlauf der Vorgänge, die zur Inaktivierung der Enzymfunktion in so genannten Hydrogenasen führen. „Hydrogenasen könnten von herausragender Bedeutung sein, um Wasserstoff mit Hilfe von biologischen oder chemischen Katalysatoren zu gewinnen“, erklärt Camilla Lambertz aus der RUB-Arbeitsgruppe Photobiotechnologie. „Ihre hohe Sauerstoffempfindlichkeit stellt allerdings ein großes Problem dar. Unsere Ergebnisse können helfen, in Zukunft robustere Enzyme zu entwickeln.“

Sauerstoff als Freund und Feind

Für die meisten Tiere und Pflanzen ist Sauerstoff überlebensnotwendig, doch wirkt er in zu hohen Konzentrationen auf viele Lebewesen giftig und einige Organismen können sogar nur ganz ohne Sauerstoff existieren. Die Sensibilität gegenüber Sauerstoff findet man auch auf der Ebene der Proteine. So ist eine Vielzahl von Enzymen, z.B. Hydrogenasen, bekannt, die durch Sauerstoff irreversibel zerstört werden. Hydrogenasen sind biologische Katalysatoren, die Protonen und Elektronen in technisch nutzbaren Wasserstoff umwandeln. Das RUB-Team um Prof. Dr. Thomas Happe erforscht sogenannte [FeFe]-Hydrogenasen, die besonders viel Wasserstoff produzieren können. Die Bildung von Wasserstoff findet u.a. an zwei speziellen Eisenatomen des Enzyms statt, die gemeinsam mit anderen Atomen das reaktive Zentrum formen.

Sauerstoff greift Eisenzentren an

Gemeinsam mit der Arbeitsgruppe von Dr. Michael Haumann in Berlin fanden die Forscher heraus, dass Sauerstoff sich an das Zweieisenzentrum der Hydrogenase bindet und dadurch einen anderen Bereich des Enzyms aus vier weiteren Eisenatomen ausschaltet. In dem vom BMBF geförderten Forschungsprojekt zeigten sie erstmals die verschiedenen Phasen des Inaktivierungsprozesses mit der so genannten Röntgenabsorptionsspektroskopie. Für die spezielle Art der Messung nutzen die Wissenschaftler die Synchrotronstrahlungsquelle Swiss Light Source in der Schweiz, die besonders starke Röntgenstrahlen erzeugt und somit die Charakterisierung von Metallzentren in Proteinen erlaubt. So bestimmten die Forscher unter anderem die chemische Natur der Eisenzentren und den Abstand zu den Nachbaratomen mit atomarer Auflösung.

Inaktivierung in drei Stufen

Das Team der Bochumer und Berliner Wissenschaftler setzte ein neues experimentelles Protokoll ein. Sie brachten die Hydrogenaseproben erst für einige Sekunden bis Minuten und zuletzt für einige Stunden mit Sauerstoff in Kontakt und unterbanden dann alle weiteren Reaktionen durch Tiefgefrieren in flüssigem Stickstoff. Aus den anschließend gewonnenen spektroskopischen Daten erstellten sie ein Modell für einen dreistufigen Prozess der Inaktivierung. Laut Modell bindet zunächst ein Sauerstoffmolekül an das Zweieisenzentrum der Hydrogenase, woraufhin eine aggressive Sauerstoffspezies entsteht. Diese greift in der folgenden Phase das Viereisenzentrum an und modifiziert es. Im letzten Schritt binden weitere Sauerstoffmoleküle und der gesamte Komplex zerfällt. „Der ganze Vorgang beinhaltet also mehrere aufeinanderfolgende Reaktionen, die zeitlich klar getrennt auftreten“, so Lambertz. „Die Geschwindigkeit des Gesamtprozesses wird möglicherweise durch den Schritt bestimmt, in dem die aggressive Sauerstoffspezies vom Zwei- zum Viereisenzentrum wandert. Wir bereiten gerade weitere Experimente vor, um das zu prüfen.“

Titelaufnahme

C. Lambertz, N. Leidel, K.G.V. Havelius, J. Noth, P. Chernev, M. Winkler, T. Happe, M. Haumann (2011) O2-reactions at the six-iron active site (H-cluster) in [FeFe]-hydrogenase, Journal of Biological Chemistry, doi: 10.1074/jbc.M111.283648

Weitere Informationen

Camilla Lambertz, Arbeitsgruppe Photobiotechnologie, Fakultät für Biologie und Biotechnologie der Ruhr-Universität, 44780 Bochum, Tel.: 0234/32-24496

Camilla.Lambertz@rub.de

Thomas Happe, Arbeitsgruppe Photobiotechnologie, Fakultät für Biologie und Biotechnologie der Ruhr-Universität, 44780 Bochum, Tel.: 0234/32-27026

Thomas.Happe@rub.de

Redaktion: Dr. Julia Weiler

Dr. Josef König | idw
Weitere Informationen:
http://www.ruhr-uni-bochum.de/

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Bakterien aus dem Blut «ziehen»
07.12.2016 | Empa - Eidgenössische Materialprüfungs- und Forschungsanstalt

nachricht HIV: Spur führt ins Recycling-System der Zelle
07.12.2016 | Forschungszentrum Jülich

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Poröse kristalline Materialien: TU Graz-Forscher zeigt Methode zum gezielten Wachstum

Mikroporöse Kristalle (MOFs) bergen große Potentiale für die funktionalen Materialien der Zukunft. Paolo Falcaro von der TU Graz et al zeigen in Nature Materials, wie man MOFs gezielt im großen Maßstab wachsen lässt.

„Metal-organic frameworks“ (MOFs) genannte poröse Kristalle bestehen aus metallischen Knotenpunkten mit organischen Molekülen als Verbindungselemente. Dank...

Im Focus: Gravitationswellen als Sensor für Dunkle Materie

Die mit der Entdeckung von Gravitationswellen entstandene neue Disziplin der Gravitationswellen-Astronomie bekommt eine weitere Aufgabe: die Suche nach Dunkler Materie. Diese könnte aus einem Bose-Einstein-Kondensat sehr leichter Teilchen bestehen. Wie Rechnungen zeigen, würden Gravitationswellen gebremst, wenn sie durch derartige Dunkle Materie laufen. Dies führt zu einer Verspätung von Gravitationswellen relativ zu Licht, die bereits mit den heutigen Detektoren messbar sein sollte.

Im Universum muss es gut fünfmal mehr unsichtbare als sichtbare Materie geben. Woraus diese Dunkle Materie besteht, ist immer noch unbekannt. Die...

Im Focus: Significantly more productivity in USP lasers

In recent years, lasers with ultrashort pulses (USP) down to the femtosecond range have become established on an industrial scale. They could advance some applications with the much-lauded “cold ablation” – if that meant they would then achieve more throughput. A new generation of process engineering that will address this issue in particular will be discussed at the “4th UKP Workshop – Ultrafast Laser Technology” in April 2017.

Even back in the 1990s, scientists were comparing materials processing with nanosecond, picosecond and femtosesecond pulses. The result was surprising:...

Im Focus: Wie sich Zellen gegen Salmonellen verteidigen

Bioinformatiker der Goethe-Universität haben das erste mathematische Modell für einen zentralen Verteidigungsmechanismus der Zelle gegen das Bakterium Salmonella entwickelt. Sie können ihren experimentell arbeitenden Kollegen damit wertvolle Anregungen zur Aufklärung der beteiligten Signalwege geben.

Jedes Jahr sind Salmonellen weltweit für Millionen von Infektionen und tausende Todesfälle verantwortlich. Die Körperzellen können sich aber gegen die...

Im Focus: Shape matters when light meets atom

Mapping the interaction of a single atom with a single photon may inform design of quantum devices

Have you ever wondered how you see the world? Vision is about photons of light, which are packets of energy, interacting with the atoms or molecules in what...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

NRW Nano-Konferenz in Münster

07.12.2016 | Veranstaltungen

Wie aus reinen Daten ein verständliches Bild entsteht

05.12.2016 | Veranstaltungen

Von „Coopetition“ bis „Digitale Union“ – Die Fertigungsindustrien im digitalen Wandel

02.12.2016 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

Das Universum enthält weniger Materie als gedacht

07.12.2016 | Physik Astronomie

Partnerschaft auf Abstand: tiefgekühlte Helium-Moleküle

07.12.2016 | Physik Astronomie

Bakterien aus dem Blut «ziehen»

07.12.2016 | Biowissenschaften Chemie