Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

RUB-Forscher entdecken Schutzprotein gegen Chlor

18.12.2014

RUB-Forscher um Prof. Dr. Lars Leichert haben jetzt im Darmbakterium E. coli ein bisher unbekanntes Protein entdeckt, das die Bakterien vor Chlor beschützt. In Anwesenheit von Chlor bindet es an andere Proteine und schützt sie so vor dem Verklumpen. Ist die Gefahr vorüber, lässt es wieder los und die Proteine können weiterarbeiten. Über ihre Entdeckung des Proteins berichten die Forscher in der aktuellen Ausgabe von Nature Communications.

Chlor ist ein gängiges Desinfektionsmittel, das Bakterien tötet, etwa im Schwimmbad oder der Trinkwasserversorgung. Auch unser Immunsystem stellt Chlor her, das dazu führt, dass Proteine in Bakterien ihre natürlich Faltung verlieren, verklumpen und nicht mehr funktionieren.


Ein unbehandeltes Ei (links) im Vergleich zu einem Ei, das mit einem Tropfen Chlorbleiche behandelt wurde rechts): Diese lässt die Proteine verklumpen.

© RUB, Abt. Biochemie der Mikroorganismen

Zellen unter Sauerstoffstress

Die Forscher interessieren sich für oxidativen Stress, der auf Zellen einwirkt, wenn sie so genannten reaktiven Sauerstoffspezies ausgesetzt werden. Oxidativer Stress spielt zum Beispiel eine Rolle bei der Zellalterung, aber auch bei der Immunabwehr. Immunzellen produzieren reaktive Sauerstoffspezies und setzen damit Bakterien unter oxidativen Stress. Was aber passiert dann in den Bakterien, ganz besonders mit ihren Proteinen? Dieser Frage gehen die Forscher nach, indem sie gezielt nach Proteinen suchen, die sich durch oxidativen Stress verändern. So wurden sie auf das Protein RidA aufmerksam.

RidA ändert seine Funktion in Gegenwart von Chlor

„Jedes Protein hat eine Funktion“, erklärt Lars Leichert. RidA ist dafür zuständig, dass bei der Herstellung von bestimmten Aminosäuren ein Zwischenprodukt schneller abgebaut wird. Um herauszufinden, was mit RidA bei oxidativem Stress passiert, setzten die Forscher es allen möglichen reaktiven Spezies aus, die von Immunzellen hergestellt werden, darunter auch Chlor. Bestimmte reaktive Spezies inaktivieren RidA, das heißt das Zwischenprodukt wurde wie erwartet von RidA nicht mehr abgebaut.

Mit Chlor behandeltes RidA sorgte aber dafür, dass das Zwischenprodukt gar nicht erst hergestellt wurde. „Dafür konnten wir nur eine Erklärung finden: Mit Chlor behandeltes RidA bindet fest an das Protein, welches das Zwischenprodukt herstellt“, erklärt Alexandra Müller aus Leicherts Team. Anders gesagt: RidA wird in Anwesenheit von Chlor zu einem so genannten Chaperon.

Mit RidA trübt sich die Proteinlösung nicht

In dieser Funktion kann es andere Proteine beschützen: Wenn sich Proteine entfalten – das tun sie zum Beispiel wenn sie mit Chlor in Kontakt kommen oder erhitzt werden –, dann verklumpen sie. Das führt dazu, dass eine Proteinlösung trüb wird. „Bei einem Ei ist das besonders eindrucksvoll. Das durchsichtige Eiklar wird weiß und undurchsichtig, wenn sich die Proteine beim Kochen darin entfalten“, beschreibt Lars Leichert. Die Forscher können diese Trübung mit einem Fluoreszenzspektrometer genau messen. Wenn man aber mit Chlor behandeltes RidA dazu gibt, bleibt dieselbe Lösung klar. Verklumpte Proteine funktionieren nicht mehr – aus einem gekochten Ei schlüpft kein Küken. Ein Chaperon kann das Verklumpen verhindern und schützt deswegen die Zelle.

Klebriges Protein bindet an alle anderen

Darüber hinaus haben die Forscher auch herausgefunden, dass RidA nach dem Ende der Bedrohung durch Chlor die Proteine auch wieder loslassen kann, so dass sie ihre Funktion wieder ausüben können. Bei erneuter Chlor-Bedrohung bindet RidA wieder an Proteine. Außerdem wollten die Forscher wissen, wie genau RidA zum Chaperon wird. Experimente ergaben, dass die sogenannte N-Chlorinierung dazu führt, dass RidA viel hydrophober wird. Je hydrophober ein Protein ist, desto „klebriger“ wird es und umso besser können entfaltete Proteine daran binden. RidA schützt in diesem klebrigen Zustand die Proteine in der Bakterienzelle vor dem Verklumpen.

Forscher vermuten eine Rolle bei der Immunabwehr

Für den Einsatz von Chlor als Desinfektionsmittel hat das aber keine Folgen: RidA hilft Bakterien nur bei sehr geringen Chlormengen. Anders als bei Antibiotika gibt es bei Desinfektionsmitteln keine Resistenzen. „Wir denken, dass durch Chlor aktivierte Chaperone vor allem beim Zusammentreffen von Bakterien mit der Immunabwehr eine Rolle spielen“, sagt Lars Leichert.

Titelaufnahme

A. Müller, S. Langklotz, N. Lupilova, K. Kuhlmann, J. Bandow, L. Leichert (2014): Activation of RidA chaperone function by N-chlorination, Nature Communications, DOI: 10.1038/ncomm6804

Weitere Informationen

Prof. Dr. Lars Leichert, Medizinische Fakultät der RUB, Abteilung für Biochemie der Mikroorganismen, Tel. 0234/32-24585, E-Mail: lars.leichert@rub.de

Redaktion: Meike Drießen

Dr. Julia Weiler | idw - Informationsdienst Wissenschaft

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Besser lernen dank Zink?
23.03.2017 | Gesellschaft Deutscher Chemiker e.V.

nachricht Raben: "Junggesellen" leben in dynamischen sozialen Gruppen
23.03.2017 | Universität Wien

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Fliegende Intensivstationen: Ultraschallgeräte in Rettungshubschraubern können Leben retten

Etwa 21 Millionen Menschen treffen jährlich in deutschen Notaufnahmen ein. Im Kampf zwischen Leben und Tod zählt für diese Patienten jede Minute. Wenn sie schon kurz nach dem Unfall zielgerichtet behandelt werden können, verbessern sich ihre Überlebenschancen erheblich. Damit Notfallmediziner in solchen Fällen schnell die richtige Diagnose stellen können, kommen in den Rettungshubschraubern der DRF Luftrettung und zunehmend auch in Notarzteinsatzfahrzeugen mobile Ultraschallgeräte zum Einsatz. Experten der Deutschen Gesellschaft für Ultraschall in der Medizin e.V. (DEGUM) schulen die Notärzte und Rettungsassistenten.

Mit mobilen Ultraschallgeräten können Notärzte beispielsweise innere Blutungen direkt am Unfallort identifizieren und sie bei Bedarf auch für Untersuchungen im...

Im Focus: Gigantische Magnetfelder im Universum

Astronomen aus Bonn und Tautenburg in Thüringen beobachteten mit dem 100-m-Radioteleskop Effelsberg Galaxienhaufen, das sind Ansammlungen von Sternsystemen, heißem Gas und geladenen Teilchen. An den Rändern dieser Galaxienhaufen fanden sie außergewöhnlich geordnete Magnetfelder, die sich über viele Millionen Lichtjahre erstrecken. Sie stellen die größten bekannten Magnetfelder im Universum dar.

Die Ergebnisse werden am 22. März in der Fachzeitschrift „Astronomy & Astrophysics“ veröffentlicht.

Galaxienhaufen sind die größten gravitativ gebundenen Strukturen im Universum, mit einer Ausdehnung von etwa zehn Millionen Lichtjahren. Im Vergleich dazu ist...

Im Focus: Giant Magnetic Fields in the Universe

Astronomers from Bonn and Tautenburg in Thuringia (Germany) used the 100-m radio telescope at Effelsberg to observe several galaxy clusters. At the edges of these large accumulations of dark matter, stellar systems (galaxies), hot gas, and charged particles, they found magnetic fields that are exceptionally ordered over distances of many million light years. This makes them the most extended magnetic fields in the universe known so far.

The results will be published on March 22 in the journal „Astronomy & Astrophysics“.

Galaxy clusters are the largest gravitationally bound structures in the universe. With a typical extent of about 10 million light years, i.e. 100 times the...

Im Focus: Auf der Spur des linearen Ubiquitins

Eine neue Methode ermöglicht es, den Geheimcode linearer Ubiquitin-Ketten zu entschlüsseln. Forscher der Goethe-Universität berichten darüber in der aktuellen Ausgabe von "nature methods", zusammen mit Partnern der Universität Tübingen, der Queen Mary University und des Francis Crick Institute in London.

Ubiquitin ist ein kleines Molekül, das im Körper an andere Proteine angehängt wird und so deren Funktion kontrollieren und verändern kann. Die Anheftung...

Im Focus: Tracing down linear ubiquitination

Researchers at the Goethe University Frankfurt, together with partners from the University of Tübingen in Germany and Queen Mary University as well as Francis Crick Institute from London (UK) have developed a novel technology to decipher the secret ubiquitin code.

Ubiquitin is a small protein that can be linked to other cellular proteins, thereby controlling and modulating their functions. The attachment occurs in many...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

Lebenswichtige Lebensmittelchemie

23.03.2017 | Veranstaltungen

Die „Panama Papers“ aus Programmierersicht

22.03.2017 | Veranstaltungen

Über Raum, Zeit und Materie

22.03.2017 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

Besser lernen dank Zink?

23.03.2017 | Biowissenschaften Chemie

Lebenswichtige Lebensmittelchemie

23.03.2017 | Veranstaltungsnachrichten

Innenraum-Ortung für dynamische Umgebungen

23.03.2017 | Architektur Bauwesen