Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Ein Ring, sie zu binden - Ring-förmiger Proteinkomplex sorgt für eine akurate Proteinproduktion

20.02.2012
Veröffentlicht in Nature Structural & Molecular Biology am 19. Februar 2012

Dem Ring werden oft magische Kräfte nachgesagt. Sei es bei der Erfüllung von Wünschen oder als Retter in der Not. Nun hat die ring-förmige Struktur in einem als “Elongator” bezeichneten Proteinkomplex Wissenschaftlern am Europäischen Laboratorium für Molekularbiologie (EMBL) in Heidelberg und dem Institut de Génétique et Biologie Moléculaire et Cellulaire (IGBMC) in Straßburg, Frankreich, gleich eine ganze Reihe interessanter Ergebnisse und Forschungsansätze geliefert.


Der ring-förmige Teil des Elongatorkomplexes, der die tRNA fixiert, wird aus drei verschiedenen Proteinen gebildet (braun, grün, blau), wobei sich zwei Trios zu einem Ring zusammenschließen. ©EMBL/S.Glatt

Wie die Fachzeitschrift Nature Structural & Molecular Biology heute berichtet, gibt die dreidimensionale Struktur, die erstmals von einem Teil dieses Proteinkomplexes vorliegt, neue Hinweise auf seine Aufgaben innerhalb der Zelle und seiner Rolle bei neurodegenerativen Erkrankungen.

Veränderungen an den Proteinen, die den Elongatorkomplex bilden, werden bereits mit Krankheiten wie zum Beispiel der familiären Dysautonomie oder der kindlichen Epilepsie in Verbindung gebracht. Und es gilt als gesichert, dass der Komplex an einer Reihe von Prozessen innerhalb der Zelle beteiligt ist. Wie genau diese Beteiligung allerdings aussieht, war bislang ein Rätsel.

Für ihr Forschungsprojekt schauten sich die Wissenschaftler um Christoph Müller am EMBL und Bertrand Séraphin am IGBMC nun drei der sechs Proteine des Elongatorkomplexes genauer an, von denen bereits feststand, dass sie zusammenwirken. Dabei entdeckten sie, dass sich diese Proteine zu zwei identischen Trios zusammenschließen, die gemeinsam einen Ring bilden. Diese überraschende Struktur eröffnet vollkommen neue Perspektiven. Sie deutet darauf hin, dass die Aufgabe des Rings innerhalb des Elongatorkomplexes ähnlich der in anderen Proteinkomplexen ist: Auch die sogenannten Helikasen bedienen sich der ring-ähnlichen Struktur, bestehend aus sechs Kopien desselben Proteins, um DNA oder RNA zu binden.

Die Wissenschaftler fanden heraus, dass lediglich das Molekül tRNA in den Elongatorring passt. Die Aufgabe von tRNA ist es, Aminosäuren zu den zelleigenen ‘Fabriken’ zu transportieren, wo sie zu einem Protein zusammengesetzt werden, entsprechend der Bauanleitung, die in der DNA der Zelle gespeichert ist. Dabei sieht es so aus, als ob der Proteinring des Elongators die tRNA fixiert, während es durch andere Teile des Komplexes chemisch modifiziert wird, was letztendlich die exakte Umwandlung der DNA in ein Protein sicherstellt. Die Forschungsergebnisse legen außerdem nahe, dass ein anderes Molekül, ATP, am äußeren Rand des Rings aufgespalten wird, nachdem die Arbeiten an der tRNA abgeschlossen sind. Dies, so glauben die Wissenschaftler, könnte die Form der Proteine des Rings leicht verändern, die tRNA freisetzen und den gesamten Prozess von vorn beginnen lassen.

In einem nächsten Schritt wollen die Wissenschaftler Christoph Müller und Bertrand Séraphin zusammen mit ihren Kollegen untersuchen, welche Techniken und Tricks andere Teile des Elongatorkomplexes anwenden, um ihre Aufgaben innerhalb der Zelle zu erfüllen.

Veröffentlicht in Nature Structural & Molecular Biology am 19. Februar 2012. DOI: 10.1038/nsmb.2234

Deutsch Kontakt:
Angela Michel
Meyerhofstr. 1, 69117 Heidelberg, Deutschland
Tel.: +49 (0)6221 387 8443
Fax: +49 (0)6221 387 8525
michel@embl.de
Sonia Furtado Neves
EMBL Press Officer
Meyerhofstr. 1, 69117 Heidelberg, Germany
Tel.: +49 (0)6221 387 8263
Fax: +49 (0)6221 387 8525
sonia.furtado@embl.de

Angela Michel | EMBL Research News
Weitere Informationen:
http://www.embl.org

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Bakterien aus dem Blut «ziehen»
07.12.2016 | Empa - Eidgenössische Materialprüfungs- und Forschungsanstalt

nachricht HIV: Spur führt ins Recycling-System der Zelle
07.12.2016 | Forschungszentrum Jülich

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Poröse kristalline Materialien: TU Graz-Forscher zeigt Methode zum gezielten Wachstum

Mikroporöse Kristalle (MOFs) bergen große Potentiale für die funktionalen Materialien der Zukunft. Paolo Falcaro von der TU Graz et al zeigen in Nature Materials, wie man MOFs gezielt im großen Maßstab wachsen lässt.

„Metal-organic frameworks“ (MOFs) genannte poröse Kristalle bestehen aus metallischen Knotenpunkten mit organischen Molekülen als Verbindungselemente. Dank...

Im Focus: Gravitationswellen als Sensor für Dunkle Materie

Die mit der Entdeckung von Gravitationswellen entstandene neue Disziplin der Gravitationswellen-Astronomie bekommt eine weitere Aufgabe: die Suche nach Dunkler Materie. Diese könnte aus einem Bose-Einstein-Kondensat sehr leichter Teilchen bestehen. Wie Rechnungen zeigen, würden Gravitationswellen gebremst, wenn sie durch derartige Dunkle Materie laufen. Dies führt zu einer Verspätung von Gravitationswellen relativ zu Licht, die bereits mit den heutigen Detektoren messbar sein sollte.

Im Universum muss es gut fünfmal mehr unsichtbare als sichtbare Materie geben. Woraus diese Dunkle Materie besteht, ist immer noch unbekannt. Die...

Im Focus: Significantly more productivity in USP lasers

In recent years, lasers with ultrashort pulses (USP) down to the femtosecond range have become established on an industrial scale. They could advance some applications with the much-lauded “cold ablation” – if that meant they would then achieve more throughput. A new generation of process engineering that will address this issue in particular will be discussed at the “4th UKP Workshop – Ultrafast Laser Technology” in April 2017.

Even back in the 1990s, scientists were comparing materials processing with nanosecond, picosecond and femtosesecond pulses. The result was surprising:...

Im Focus: Wie sich Zellen gegen Salmonellen verteidigen

Bioinformatiker der Goethe-Universität haben das erste mathematische Modell für einen zentralen Verteidigungsmechanismus der Zelle gegen das Bakterium Salmonella entwickelt. Sie können ihren experimentell arbeitenden Kollegen damit wertvolle Anregungen zur Aufklärung der beteiligten Signalwege geben.

Jedes Jahr sind Salmonellen weltweit für Millionen von Infektionen und tausende Todesfälle verantwortlich. Die Körperzellen können sich aber gegen die...

Im Focus: Shape matters when light meets atom

Mapping the interaction of a single atom with a single photon may inform design of quantum devices

Have you ever wondered how you see the world? Vision is about photons of light, which are packets of energy, interacting with the atoms or molecules in what...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

NRW Nano-Konferenz in Münster

07.12.2016 | Veranstaltungen

Wie aus reinen Daten ein verständliches Bild entsteht

05.12.2016 | Veranstaltungen

Von „Coopetition“ bis „Digitale Union“ – Die Fertigungsindustrien im digitalen Wandel

02.12.2016 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

Das Universum enthält weniger Materie als gedacht

07.12.2016 | Physik Astronomie

Partnerschaft auf Abstand: tiefgekühlte Helium-Moleküle

07.12.2016 | Physik Astronomie

Bakterien aus dem Blut «ziehen»

07.12.2016 | Biowissenschaften Chemie