Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Wie werden Proteine gefaltet?

25.11.2011
Wie funktionieren Faltungshelfer-Enzyme wie die Parvuline?

Eine erste Antwort auf diese Frage können nun Wissenschaftler des Zentrums für Medizinische Biotechnologie (ZMB) der Universität Duisburg-Essen (UDE) geben. Prof. Peter Bayer und Dr. Jonathan W. Mueller konnten nämlich kürzlich einzelne Wasserstoff-Atome im Kern von sehr hoch auflösenden Proteinkristallen sichtbar machen.

Zu den wichtigsten Bausteinen des Lebens gehören Proteine. Damit sie im Körper richtig funktionieren, muss deren Aminosäuresequenz in jeder Zelle in eine definierte dreidimensionale Struktur gebracht werden. Gelingt dieser hochkomplizierte Faltungsvorgang nicht, kann dies zu zahlreichen Krankheiten führen, zum Beispiel Krebs, Alzheimer oder Parkinson.

Mediziner und Biologen fragen sich schon seit langem, wie diese Prozesse im Detail ablaufen. Wie funktionieren zum Beispiel Faltungshelfer-Enzyme wie die Parvuline? Eine erste Antwort auf diese Frage können nun Wissenschaftler des Zentrums für Medizinische Biotechnologie (ZMB) der Universität Duisburg-Essen (UDE) geben. Prof. Peter Bayer und Dr. Jonathan W. Mueller konnten nämlich kürzlich einzelne Wasserstoff-Atome im Kern von sehr hoch auflösenden Proteinkristallen sichtbar machen. Sie veröffentlichten ihre Ergebnisse jetzt in der renommierten Fachzeitschrift "Journal of the American Chemical Society".

Faltungshelfer-Enzyme des Parvulin-Typs sorgen dafür, dass die dreidimensionale Eiweißstruktur ausgebildet und aufrechterhalten wird. Es gibt zwar schon zahlreiche Studien zur Struktur und zum Mechanismus dieser Enzyme, aber die Funktion einzelner Aminosäuren im katalytischen Zentrum von Parvulinen war bisher ungeklärt.

Wasserstoff-Atome sind so winzig, dass sie beim Röntgen von Proteinen in der Regel nicht zu erkennen sind. Trotzdem ist es zusammen mit Wissenschaftlern der Uni Bayreuth nun gelungen, sie direkt innerhalb des Proteinkerns von Par14 sichtbar zu machen.

Dr. Mueller: „Das hat uns enorm weitergebracht. Denn so konnten wir erkennen, dass die unterschiedlichen Aminosäuren durch ein Netzwerk von Wasserstoffbrücken miteinander verbunden sind.“ Wird eine dieser Aminosäuren gegen andere Proteinbausteine ausgetauscht, verschwindet die katalytische Aktivität des Proteins fast vollständig. Das beweist, dass das ausgedehnte Netzwerk von Wasserstoffbrückenbindungen ein zentraler Bestandteil von Faltungshelfer-Enzymen des Parvulin-Typs ist.

Weitere Informationen:

Prof. Dr. Peter Bayer, Dr. Jonathan W. Mueller, Tel. 0201/183-4676, peter.bayer@uni-due.de, www.uni-due.de/biochemie

Redaktion: Beate H. Kostka, Tel. 0203/379-2430

Beate Kostka | idw
Weitere Informationen:
http://www.uni-due.de/biochemie
http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/ja2086195

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Geteiltes Denken ist doppeltes Denken
19.01.2017 | Hertie-Institut für klinische Hirnforschung (HIH)

nachricht Neue CRISPR-Methode enthüllt Genregulation einzelner Zellen
19.01.2017 | CeMM Forschungszentrum für Molekulare Medizin der Österreichischen Akademie der Wissenschaften

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Verkehrsstau im Nichts

Konstanzer Physiker verbuchen neue Erfolge bei der Vermessung des Quanten-Vakuums

An der Universität Konstanz ist ein weiterer bedeutender Schritt hin zu einem völlig neuen experimentellen Zugang zur Quantenphysik gelungen. Das Team um Prof....

Im Focus: Traffic jam in empty space

New success for Konstanz physicists in studying the quantum vacuum

An important step towards a completely new experimental access to quantum physics has been made at University of Konstanz. The team of scientists headed by...

Im Focus: Textiler Hochwasserschutz erhöht Sicherheit

Wissenschaftler der TU Chemnitz präsentieren im Februar und März 2017 ein neues temporäres System zum Schutz gegen Hochwasser auf Baumessen in Chemnitz und Dresden

Auch die jüngsten Hochwasserereignisse zeigen, dass vielerorts das natürliche Rückhaltepotential von Uferbereichen schnell erschöpft ist und angrenzende...

Im Focus: Wie Darmbakterien krank machen

HZI-Forscher entschlüsseln Infektionsmechanismen von Yersinien und Immunantworten des Wirts

Yersinien verursachen schwere Darminfektionen. Um ihre Infektionsmechanismen besser zu verstehen, werden Studien mit dem Modellorganismus Yersinia...

Im Focus: How gut bacteria can make us ill

HZI researchers decipher infection mechanisms of Yersinia and immune responses of the host

Yersiniae cause severe intestinal infections. Studies using Yersinia pseudotuberculosis as a model organism aim to elucidate the infection mechanisms of these...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

Nachhaltige Wassernutzung in der Landwirtschaft Osteuropas und Zentralasiens

19.01.2017 | Veranstaltungen

Künftige Rohstoffexperten aus aller Welt in Freiberg zur Winterschule

18.01.2017 | Veranstaltungen

Bundesweiter Astronomietag am 25. März 2017

17.01.2017 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

Flashmob der Moleküle

19.01.2017 | Physik Astronomie

Tollwutviren zeigen Verschaltungen im gläsernen Gehirn

19.01.2017 | Medizin Gesundheit

Fraunhofer-Institute entwickeln zerstörungsfreie Qualitätsprüfung für Hybridgussbauteile

19.01.2017 | Verfahrenstechnologie