Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Positionsbestimmung von Muskelproteinen

20.07.2012
Max-Planck-Wissenschaftler beobachten Grundlage der Muskelbewegung mit bislang unerreichter Schärfe

Muskelkontraktion und viele andere Bewegungsprozesse werden durch das Zusammenspiel zwischen Myosin- und Aktinfilamenten gesteuert. Zwei weitere Proteine, Tropomyosin und Troponin regulieren die Bindung des Myosins an Aktin.


Schematische Zeichnung des Sarkomers. Die Z-Scheibe ist in schwarz dargestellt, Aktin in grün/grau , Tropomyosin in blau und Myosin in rot.
© MPI für molekulare Physiologie

Wie genau diese Muskelproteine interagieren, ist zwar in theoretischen Modellen beschrieben, allerdings bisher nie im Detail beobachtet worden. Stefan Raunser und Elmar Behrmann vom Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie in Dortmund ist es nun gelungen, den Aktin-Myosin-Tropomyosin-Komplex mit bisher unerreichter Genauigkeit von 0.8 Nanometern sichtbar zu machen - was einer Auflösung von weniger als einem Millionstel Millimeter entspricht. Dies ermöglicht es erstmals, die Proteine innerhalb des Komplexes korrekt zu positionieren und die Vorgänge bei der Muskelkontraktion zu analysieren. Mit diesen Erkenntnissen könnte aufgeklärt werden, wie sich genetisch bedingte Veränderungen des Aktin-Myosin-Tropomyosin-Komplexes auf manche vererbbare Herzerkrankungen auswirken.

Die zentrale funktionelle Einheit, das Sarkomer, eines Muskels besteht aus Aktin-, Myosin- und Tropomyosin-Proteinen. Damit sich ein Muskel zusammenziehen kann, muss das Myosin an den fadenförmigen Aktinmolekülen entlang gleiten. Zusammen mit Troponin reguliert Tropomyosin die Muskelkontraktion, indem es steuert wann Myosin an Aktin gebunden ist. Im Ruhezustand blockieren Tropomyosin und Troponin die Bindungsstelle für Myosin am Aktinfilament. Der Myosinkopf befindet sich dann in 90 Grad Stellung. Erst durch einströmendes Calcium, das an die Regulationsproteine andockt, wird die Bindungsstelle am Aktinfilament frei gelegt. Der Myosinkopf dockt an diese an, ändert seine Konformation und knickt gelenkartig ab, wobei er das Aktin mit sich zieht. Das aneinander Vorbeigleiten der Filamente führt zu einer Verkürzung des Sarkomers und somit zum Zusammenziehen des Muskels.

Die diesem Modell zugrundeliegende Wechselwirkung zwischen Aktin, Myosin und Tropomyosin konnten Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts für molekulare Physiologie in Zusammenarbeit mit Wissenschaftlern der Medizinischen Hochschule Hannover, der Ruhr-Uni Bochum und der University of Texas in Houston, nun erstmals im Detail zeigen. Dank der verbesserten technischen Möglichkeiten im Bereich der Elektronenmikroskopie erhalten Stefan Raunser und seine Kollegen erstmals einen genauen Einblick in die strukturellen Elemente des Muskels. „Ein wichtiger Schritt um das Zusammenspiel der einzelnen Proteine innerhalb der funktionellen Strukturen des Muskels zu verstehen“, sagt Raunser.

So bestimmten sie beispielsweise die genaue Position von Tropomyosin auf dem Aktin-Filament im Myosin-gebundenen Zustand und zeigten durch die im Detail sichtbar gemachte Struktur des Komplexes, dass Aktin tatsächlich Konformationsänderungen in Myosin bewirkt. Vergleiche mit Moysinstrukturen in anderen Zuständen ermöglichen es den Forschern, das Zusammenspiel von Myosin und Aktin während der Muskelkontraktion zu beschreiben. „Wir haben so etwas wie eine Landkarte für Biochemiker gebastelt. Für sie wird es durch unsere Ergebnisse künftig leichter Prozesse und Abläufe innerhalb der Muskulatur zu verstehen“, so Raunser.

Darüber hinaus sind die Ergebnisse aus medizinischer Sicht von hoher Relevanz. Das menschliche Herz ist der wichtigste Muskel im menschlichen Körper, funktioniert er nicht optimal, so kann dies zum Tod führen. Fehlfunktionen innerhalb des Herzens hängen oft mit Punktmutationen zusammen. Die Aufnahmen der Max-Planck-Forscher ermöglichen nun erstmals diese Mutationen genau zu positionieren. „Die genaue Position der Mutationen zu erkennen ist eine Grundvoraussetzung um Therapien für solche Herzerkrankungen zu entwickeln“, sagt Stefan Raunser.

Ansprechpartner

Dr. Stefan Raunser
Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie
Telefon: +49 231 133-2356
Email: stefan.raunser@­mpi-dortmund.mpg.de
Dr. Peter Herter
Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie
Telefon: +49 231 133-2500
Fax: +49 231 133-2599
Email: peter.herter@­mpi-dortmund.mpg.de

Originalveröffentlichung
Behrmann, Müller, Penczek, Mannherz, Manstein und Raunser
Structure of the Rigor Actin-Tropomyosin-Myosin Complex
Cell,20 July 2012

Dr. Stefan Raunser | Max-Planck-Institut
Weitere Informationen:
http://www.mpg.de/5897741/Muskelkontraktion

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Pharmakologie - Im Strom der Bläschen
21.07.2017 | Ludwig-Maximilians-Universität München

nachricht Blutstammzellen reagieren selbst auf schwere Infektionen
21.07.2017 | Universität Zürich

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Molekulares Lego

Sie können ihre Farbe wechseln, ihren Spin verändern oder von fest zu flüssig wechseln: Eine bestimmte Klasse von Polymeren besitzt faszinierende Eigenschaften. Wie sie das schaffen, haben Forscher der Uni Würzburg untersucht.

Bei dieser Arbeit handele es sich um ein „Hot Paper“, das interessante und wichtige Aspekte einer neuen Polymerklasse behandelt, die aufgrund ihrer Vielfalt an...

Im Focus: Das Universum in einem Kristall

Dresdener Forscher haben in Zusammenarbeit mit einem internationalen Forscherteam einen unerwarteten experimentellen Zugang zu einem Problem der Allgemeinen Realitätstheorie gefunden. Im Fachmagazin Nature berichten sie, dass es ihnen in neuartigen Materialien und mit Hilfe von thermoelektrischen Messungen gelungen ist, die Schwerkraft-Quantenanomalie nachzuweisen. Erstmals konnten so Quantenanomalien in simulierten Schwerfeldern an einem realen Kristall untersucht werden.

In der Physik spielen Messgrößen wie Energie, Impuls oder elektrische Ladung, welche ihre Erscheinungsform zwar ändern können, aber niemals verloren gehen oder...

Im Focus: Manipulation des Elektronenspins ohne Informationsverlust

Physiker haben eine neue Technik entwickelt, um auf einem Chip den Elektronenspin mit elektrischen Spannungen zu steuern. Mit der neu entwickelten Methode kann der Zerfall des Spins unterdrückt, die enthaltene Information erhalten und über vergleichsweise grosse Distanzen übermittelt werden. Das zeigt ein Team des Departement Physik der Universität Basel und des Swiss Nanoscience Instituts in einer Veröffentlichung in Physical Review X.

Seit einigen Jahren wird weltweit untersucht, wie sich der Spin des Elektrons zur Speicherung und Übertragung von Information nutzen lässt. Der Spin jedes...

Im Focus: Manipulating Electron Spins Without Loss of Information

Physicists have developed a new technique that uses electrical voltages to control the electron spin on a chip. The newly-developed method provides protection from spin decay, meaning that the contained information can be maintained and transmitted over comparatively large distances, as has been demonstrated by a team from the University of Basel’s Department of Physics and the Swiss Nanoscience Institute. The results have been published in Physical Review X.

For several years, researchers have been trying to use the spin of an electron to store and transmit information. The spin of each electron is always coupled...

Im Focus: Das Proton präzise gewogen

Wie schwer ist ein Proton? Auf dem Weg zur möglichst exakten Kenntnis dieser fundamentalen Konstanten ist jetzt Wissenschaftlern aus Deutschland und Japan ein wichtiger Schritt gelungen. Mit Präzisionsmessungen an einem einzelnen Proton konnten sie nicht nur die Genauigkeit um einen Faktor drei verbessern, sondern auch den bisherigen Wert korrigieren.

Die Masse eines einzelnen Protons noch genauer zu bestimmen – das machen die Physiker um Klaus Blaum und Sven Sturm vom Max-Planck-Institut für Kernphysik in...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

Den Nachhaltigkeitskreis schließen: Lebensmittelschutz durch biobasierte Materialien

21.07.2017 | Veranstaltungen

Operatortheorie im Fokus

20.07.2017 | Veranstaltungen

Technologietag der Fraunhofer-Allianz Big Data: Know-how für die Industrie 4.0

18.07.2017 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

Pharmakologie - Im Strom der Bläschen

21.07.2017 | Biowissenschaften Chemie

Verbesserung des mobilen Internetzugangs der Zukunft

21.07.2017 | Informationstechnologie

Blutstammzellen reagieren selbst auf schwere Infektionen

21.07.2017 | Biowissenschaften Chemie