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Photosynthese - Hilfsprotein mit Vorgeschichte

16.10.2013
LMU-Wissenschaftler identifizierten ein neues Helferprotein für den Aufbau des Photosyntheseapparats, das im Lauf der Evolution aus einem bereits vorhandenen Hilfsprotein mit anderer Funktion entstand.

Die Photosynthese ist die Grundlage allen Lebens auf der Erde, weil sie Sauerstoff und energiereiche Verbindungen produziert, die andere Organismen benötigen.

Die Energie für diesen Prozess stammt aus dem Sonnenlicht, das Pflanzen, Algen und einige Bakterien mit Hilfe von Photosystemen nutzen. Als "molekulare Sonnenkollektoren" werden zwei verschiedene Photosysteme eingesetzt, die jeweils Licht einer bestimmten Wellenlänge besonders effektiv einsammeln können.

Die Photosysteme und auch weitere Komponenten der Photosynthese sind große Proteinkomplexe, die aus vielen verschiedenen Proteinen, Pigmenten und anderen Kofaktoren zusammengesetzt sind. „Für die Bildung solcher Multiproteinkomplexe benötigt man „Helferproteine“. Diese sogenannten Assemblierungsfaktoren sind für die Konstruktion bestimmter Zwischenstationen essentiell, tauchen aber im eigentlichen Komplex nicht mehr auf“, sagt der LMU-Biologe Professor Dario Leister.

Umnutzung im Photosyntheseapparat

Leister konnte nun mit seinem Team bei der Ackerschmalwand (Arabidopsis thaliana) als Modellpflanze einen bisher unbekannten Assemblierungsfaktor identifizieren: Das Protein PAM68L (für „PAM68-like“). Die Pflanze benötigt das neue Helferprotein für den Zusammenbau des sogenannten NDH-Komplexes – eine Komponente der Photosynthese, die eine wichtige Rolle im Energiestoffwechsel der Pflanze spielt und auch für die Stresstoleranz der Pflanze wichtig ist.

„Interessanterweise ist unser neuer Fund dem Assemblierungsfaktor PAM68 sehr ähnlich, der für den Zusammenbau des Photosystems II wichtig ist und den wir bereits 2010 identifizieren konnten“, sagt Leister. Die Wissenschaftler schließen aus ihrer Studie, dass PAM68L im Lauf der Evolution der Blütenpflanzen für die Assemblierung des NDH-Komplexes rekrutiert wurde, der bei Blütenpflanzen komplexer ist als bei den stammesgeschichtlich älteren Moosen und Cyanobakterien – deren NDH-Komplex kommt für die Assemblierung ohne PAM68L aus. „Für den komplexen Aufbau des pflanzlichen NDH Komplexes wurden bereits vorhandene Komponenten in der Zelle, wie etwa PAM68, genutzt und für neue Funktionen abgeändert - evolutionär ist das sehr interessant“, so Leister.
(Plant Cell 2013)
Göd
Publikation:
The Photosynthesis Affected Mutant68–like Protein Evolved from a PSII Assembly Factor to Mediate Assembly of the Chloroplast NAD(P)H Dehydrogenase Complex in Arabidopsis
Ute Armbruster, Thilo Rühle, Renate Kreller, Christoph Strotbek, Jessica Zühlke, Luca Tadini, Thomas Blunder, Alexander P. Hertle, Yafei Qi, Birgit Rengstl, Jörg Nickelsen, Wolfgang Frank, Dario Leister
Plant Cell 2013
doi: http://dx.doi.org/10.1105/tpc.113.114785
Kontakt:
Prof. Dr. Dario Leister
Biozentrum der LMU München
Dept. Biologie I - Botanik
Telefon: +49 (0)89 / 2180-74550
E-Mail: leister@lrz.uni-muenchen.de
http://www.botanik.bio.lmu.de/professuren/leister/

Luise Dirscherl | idw
Weitere Informationen:
http://www.uni-muenchen.de

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