Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Neutronenstreuung klärt auf, wie Myoglobin ohne Wasser auskommen kann

08.08.2012
Proteine können auch ohne wässrige Umgebung ihre grundlegenden biologischen Funktionen erfüllen.

Dies fanden Wissenschaftler vom Institut de Biologie Structurale (IBS) in Grenoble, der Universität Bristol, der australischen nationalen Universität, dem Institut Laue-Langevin und dem Jülicher Zentrum für Forschung mit Neutronen heraus. Das Team zeigte mit Hilfe der Technik der Neutronenstreuung, dass sich Myoglobin genau so bewegt, als ob es von Wasser umgeben wäre, wenn es in eine Hülle von Polymeren eingeschlossen ist. Die Ergebnisse machen Proteine zu einem entwicklungsfähigen Material für neue Wundverbände oder sogar chemische Gassensoren.

Proteine können auch ohne wässrige Umgebung ihre grundlegenden biologischen Funktionen erfüllen. Dies fanden Wissenschaftler vom Institut de Biologie Structurale (IBS) in Grenoble, der Universität Bristol, der australischen nationalen Universität, dem Institut Laue-Langevin und dem Jülicher Zentrum für Forschung mit Neutronen heraus. In einem im Journal of the American Chemical Society veröffentlichten Beitrag zeigte das Team mit Hilfe der Technik der Neutronenstreuung, dass sich Myoglobin genau so bewegt, als ob es von Wasser umgeben wäre, wenn es in eine Hülle von Polymeren eingeschlossen ist.

Myoglobin ist ein im Muskelgewebe von Wirbeltieren vorkommendes, Sauerstoff bindendes Protein. Diese Bewegungen sind für die Erfüllung der biologischen Funktionen eines Proteins wesentlich und die Ergebnisse machen Proteine zu einem entwicklungsfähigen Material für neue Wundverbände oder sogar chemische Gassensoren.

Wasser ist die natürliche Umgebung für lösliche Proteine sowie integraler Bestandteil ihrer Strukturen und ermöglicht es ihnen, ihre spezifischen Funktionen auszuführen. Jahrelang nahm man an, dass Proteine nur in Wasser oder einem anderen Lösungsmittel funktionieren. Im Jahr 2010 wies jedoch das Team aus Bristol nach, dass es durch Aufbringen von Polymerketten auf die Proteinoberfläche möglich war, lösungsmittel- und wasserfreie Myoglobinflüssigkeiten herzustellen, die trotzdem ihre biologische Rolle erfüllen konnten. Wissenschaftler haben nun gezeigt, dass die Proteindynamik die Ursache dafür ist.

Myoglobin tritt in beinahe allen Säugetieren auf und ist für die rote Farbe von rohem Fleisch verantwortlich. Wie bei allen löslichen Proteinen ist seine Oberfläche mit Wassermolekülen bedeckt. Mit dieser Untersuchung wollten Forscher herausfinden, ob sich die Proteinstruktur noch bewegen und weiterhin Sauerstoff binden kann, wenn alles Wasser vollständig entfernt und durch synthetische Moleküle ersetzt wurde.

Das Team untersuchte drei Proben: eine nasse Probe (Protein in Wasser), eine trockene Probe (dehydriertes Protein) und eine trockene Protein-Polymer-Hybrid-Probe, bei der die Wassermoleküle durch synthetisch hergestellte Polyethylen-Polymer-Oberflächenmoleküle auf der Basis von Glykol ersetzt wurden. Mit der sogenannten inkohärenten Neutronenstreuung am Institut Laue-Langevin im französischen Grenoble und am FRMII in Garching sowie des Zentrums für Forschung mit Neutronen in Jülich konnte das Team die Bewegungen im Protein und der Polymeroberfläche getrennt beobachten. Diese Trennung wurde möglich durch eine in einem speziellen Deuterierungslabor am ILL vorgenommene Markierung, bei der entweder die Polymer- oder die Proteinbewegungen dadurch maskiert wurden, dass man Wasserstoff durch sein schwereres Isotop Deuterium ersetzte. Sie fanden heraus, dass sich die von Polymeren umgebenen Myoglobinmoleküle genauso bewegten wie bei der nassen Probe und dass die trockene Probe sehr geringe Beweglichkeit zeigte.

Das Wissen, dass Proteine ohne Wasser funktionieren können, eröffnet vielfältige Anwendungen im täglichen Leben; denn nun ist klar, dass es Alternativen gibt, wenn kein Wasser verfügbar ist. Mögliche Anwendungen sind biochemische Gassensoren, weil Myoglobin Kohlenmonoxidmoleküle binden kann. Eine andere mögliche Anwendung ist die Entwicklung neuer Wundverbände. Bei diesen kann das flüssige Protein entweder intern oder extern zu der Wunde gelangen, um die Ausheilzeit zu verkürzen, indem es dem verletzten Gewebe Sauerstoff oder andere wesentliche Chemikalien zuführt.

„Diese Entdeckungen haben unser grundlegendes Verständnis von Proteinen und ihrem Verhalten erweitert, was viele neue Möglichkeiten für ihre Anwendung in industriellen Verfahren und in der Medizin eröffnet. Die Tatsache, dass unsere Proteine ihre Funktion erfreulicherweise auch ohne Wasser erfüllen können, das man für unentbehrlich für das Leben hielt, beweist, wie robust diese biologischen Nanomaschinen sind“, so Adam Perriman von der Universität Bristol.

„Neutronenstreuverfahren eignen sich hervorragend zur Untersuchung der Dynamik von Proteinen und ihrer Umgebung. Mit den Neutronenstreueinrichtungen am ILL und FRMII können wir die Bewegungen von Proteinen analysieren und damit die durch Kristallografie gewonnenen einzelnen Momentaufnahmen ihrer Strukturen ergänzen“, bemerkt Martin Weik vom Institut de Biologie Structurale.

Anfang dieses Monats wandten Martin Weik und seine Kollegen vom IBS, dem ILL, der Universität Kalifornien, dem australischen Institut für Wissenschaft und Technologie und dem Zentrum für Forschung mit Neutronen Jülich am FRMII diese Techniken auf ein intrinsisch ungeordnetes Protein (IDP), genannt Tau, an, um zu untersuchen und zu verstehen, wie sich seine Flexibilität und seine Wechselwirkungen mit Wasser von geordneten Proteinen wie z.B. Myoglobin unterscheiden.

Sie fanden heraus, dass das ungeordnete Tau-Protein sehr viel stärker an Wasserbewegungen koppelt als gefaltete Proteine. IDPs sind in einem medizinischen Kontext von großem Interesse, weil sie zusammenaggregieren und clustern können, um die Amyloidfibrillen bei neuro-degenerativen Krankheiten wie Parkinson und Alzheimer zu erzeugen. Während die geordnete Struktur gefalteter Proteine die Entwicklung von Arzneien ermöglicht, die in das Protein wie ein Schlüssel in ein Schloss passen, macht die konformationelle Veränderlichkeit eines intrinsisch ungeordneten Proteins wie des Tau dies schwieriger. Ein tieferes Verständnis ihrer Dynamik ist notwendig. Die Entdeckung starker Kopplung mit Wasserbewegungen ist ein großer Schritt vorwärts.

Arno Laxy | idw
Weitere Informationen:
http://www.ill.eu/

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Spot auf die Maschinerie des Lebens
23.08.2017 | Max-Planck-Institut für die Physik des Lichts, Erlangen

nachricht Immunsystem kann durch gezielte Manipulation des Zellstoffwechsels reguliert werden
23.08.2017 | Medical University of Vienna

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Platz 2 für Helikopter-Designstudie aus Stade - Carbontechnologie-Studenten der PFH erfolgreich

Bereits lange vor dem Studienabschluss haben vier Studenten des PFH Hansecampus Stade ihr ingenieurwissenschaftliches Können eindrucksvoll unter Beweis gestellt: Malte Blask, Hagen Hagens, Nick Neubert und Rouven Weg haben bei einem internationalen Wettbewerb der American Helicopter Society (AHS International) den zweiten Platz belegt. Ihre Aufgabe war es, eine Designstudie für ein helikopterähnliches Fluggerät zu entwickeln, das 24 Stunden an einem Punkt in der Luft fliegen kann.

Die vier Kommilitonen sind im Studiengang Verbundwerkstoffe/Composites am Hansecampus Stade der PFH Private Hochschule Göttingen eingeschrieben. Seit elf...

Im Focus: Wissenschaftler entdecken seltene Ordnung von Elektronen in einem supraleitenden Kristall

In einem Artikel der aktuellen Ausgabe des Forschungsmagazins „Nature“ berichten Wissenschaftler vom Max-Planck-Institut für Chemische Physik fester Stoffe in Dresden von der Entdeckung eines seltenen Materiezustandes, bei dem sich die Elektronen in einem Kristall gemeinsam in einer Richtung bewegen. Diese Entdeckung berührt eine der offenen Fragestellungen im Bereich der Festkörperphysik: Was passiert, wenn sich Elektronen gemeinsam im Kollektiv verhalten, in sogenannten „stark korrelierten Elektronensystemen“, und wie „einigen sich“ die Elektronen auf ein gemeinsames Verhalten?

In den meisten Metallen beeinflussen sich Elektronen gegenseitig nur wenig und leiten Wärme und elektrischen Strom weitgehend unabhängig voneinander durch das...

Im Focus: Wie ein Bakterium von Methanol leben kann

Bei einem Bakterium, das Methanol als Nährstoff nutzen kann, identifizierten ETH-Forscher alle dafür benötigten Gene. Die Erkenntnis hilft, diesen Rohstoff für die Biotechnologie besser nutzbar zu machen.

Viele Chemiker erforschen derzeit, wie man aus den kleinen Kohlenstoffverbindungen Methan und Methanol grössere Moleküle herstellt. Denn Methan kommt auf der...

Im Focus: Topologische Quantenzustände einfach aufspüren

Durch gezieltes Aufheizen von Quantenmaterie können exotische Materiezustände aufgespürt werden. Zu diesem überraschenden Ergebnis kommen Theoretische Physiker um Nathan Goldman (Brüssel) und Peter Zoller (Innsbruck) in einer aktuellen Arbeit im Fachmagazin Science Advances. Sie liefern damit ein universell einsetzbares Werkzeug für die Suche nach topologischen Quantenzuständen.

In der Physik existieren gewisse Größen nur als ganzzahlige Vielfache elementarer und unteilbarer Bestandteile. Wie das antike Konzept des Atoms bezeugt, ist...

Im Focus: Unterwasserroboter soll nach einem Jahr in der arktischen Tiefsee auftauchen

Am Dienstag, den 22. August wird das Forschungsschiff Polarstern im norwegischen Tromsø zu einer besonderen Expedition in die Arktis starten: Der autonome Unterwasserroboter TRAMPER soll nach einem Jahr Einsatzzeit am arktischen Tiefseeboden auftauchen. Dieses Gerät und weitere robotische Systeme, die Tiefsee- und Weltraumforscher im Rahmen der Helmholtz-Allianz ROBEX gemeinsam entwickelt haben, werden nun knapp drei Wochen lang unter Realbedingungen getestet. ROBEX hat das Ziel, neue Technologien für die Erkundung schwer erreichbarer Gebiete mit extremen Umweltbedingungen zu entwickeln.

„Auftauchen wird der TRAMPER“, sagt Dr. Frank Wenzhöfer vom Alfred-Wegener-Institut, Helmholtz-Zentrum für Polar- und Meeresforschung (AWI) selbstbewusst. Der...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

Die Zukunft des Leichtbaus: Mehr als nur Material einsparen

23.08.2017 | Veranstaltungen

Logistikmanagement-Konferenz 2017

23.08.2017 | Veranstaltungen

DFG unterstützt Kongresse und Tagungen - Oktober 2017

23.08.2017 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

Spot auf die Maschinerie des Lebens

23.08.2017 | Biowissenschaften Chemie

Die Sonne: Motor des Erdklimas

23.08.2017 | Physik Astronomie

Entfesselte Magnetkraft

23.08.2017 | Physik Astronomie