Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Neuer Mechanismus der Meiose entdeckt

03.05.2013
Inaktiviert aber doch aktiv – wie die Veränderung eines Enzyms entscheidende Prozesse der sexuellen Reproduktion kontrolliert

Eine wichtige Entdeckung in der Meioseforschung ist der Arbeitsgruppe um die Molekularbiologin Andrea Pichler vom Freiburger Max-Planck-Institut für Immunbiologie und Epigenetik gelungen. Die Wissenschaftlerin hat mit ihrer Forschergruppe einen neuen Mechanismus identifiziert, der eine entscheidende Rolle in der Meiose spielt.


In Gegenwart des mit SUMO modifizierten Schritt-2-Enzyms bildet sich eine Proteinstruktur (Synaptonemaler Komplex) zwischen den homologen Chromosomen aus. Kann das Schritt-2-Enzym nicht mit SUMO modifiziert werden, fehlt der Komplex gänzlich. Martin Xaver, modifiziert von Andrea Pichler

Die Ausgangslage der Forschung

Die Meiose, auch Reduktionsteilung genannt, ist ein zentraler Vorgang der sexuellen Reproduktion. Dabei wird der Austausch des elterlichen Erbguts ermöglicht und die genetische Vielfalt gewährleistet.

Um verschiedene biologische Prozesse zu steuern, können Zellen gezielt die Eigenschaften ihrer Proteine verändern. Zum Beispiel deren Lebensdauer, Aktivität, den Reaktionspartner oder den Aufenthaltsort. Etwa indem sie ein oder mehrere kleine SUMO-Proteine anhängen. Dies geschieht in drei aufeinander folgenden enzymabhängigen Schritten. Beim Schritt-2-Enzym gingen Wissenschaftler davon aus, dass es sich um eine reine Durchgangsstation handelt.

Der Durchbruch

Wie die Freiburger Wissenschaftler nun herausfanden, wird das Schritt-2-Enzym selbst mit dem SUMO-Protein modifiziert und ändert dadurch seine Funktion. Der überraschende Effekt: Durch diese Änderung wird die herkömmliche Funktion des Enzyms ausgeschaltet, aber stattdessen eine neue hinzugewonnen. In Zusammenarbeit mit dem aktiven, unveränderten Enzym unterstützt es die Ausbildung von SUMO-Ketten. Wird dieser Effekt verhindert, hat dies gravierende Auswirkungen: Die Proteinstruktur (Synaptonemaler Komplex), die homologe Chromosomen in der Meiose miteinander verbindet, kann dann nicht mehr ausgebildet werden.

Die Erkenntnisse der Forscher

Geringste Mengen – weniger als ein Prozent – des SUMO modifizierten Schritt-2-Enzyms reichen aus, um eine normale Proteinstruktur wie auf dem linken Foto auszubilden. Forscherin Helene Klug aus dem Team um Pichler: „Kleinste Mengen des veränderten Enzyms genügen, um mit dem nicht modifizierten Enzym einen aktiven Komplex zu bilden, der dann die Meiose-abhängigen SUMO Modifikationen durchführt“.

„Anfangs widersprachen sich die Ergebnisse der biologischen und biochemischen Experimente komplett, obwohl die Daten absolut stichhaltig waren. Wir waren deshalb überzeugt, dass beide Beobachtungen richtig sind. Diesen Gegensatz zu erklären, hat uns dann zu dem neuen Mechanismus geführt“, so Studienleiterin Pichler. In aufwändigen biochemischen Experimenten konnten die Forscher außerdem erstmals enthüllen, wie dieser Enzymkomplex die Bildung von SUMO-Ketten ausführt.
Mit diesen neuen Erkenntnissen werden nach 50 Jahren Forschung um den Synaptonemalen Komplex die Weichen neu gestellt: „Erstmals können wir nun den Verlust des Synaptonemalen Komplexes nahezu nebenwirkungsfrei studieren und erhoffen uns, dessen Geheimnis auf die Spur zu kommen. Das erlaubt uns, die Konsequenzen für die Meiose und infolgedessen für die Keimzellentwicklung zu untersuchen“, sagen Franz Klein und Martin Xaver, Kooperationspartner und Meioseforscher der Max F. Perutz Laboratories, Wien.

Das Team um Pichler konnte bereits 2008 in Säugerzellen zeigen, dass die Selbst-Markierung des Schritt-2-Enzyms Einfluss darauf hat, welche Proteine überhaupt mit SUMO markiert werden. Um eine biologische Funktion für diese Regulationsform zu finden, wechselte das Forscherteam zu dem simpleren Organismus, der Bäckerhefe Saccharomyces cerevisiae. „Jetzt, wo wir wissen, wo wir suchen müssen, wollen wir auch wieder zurück ins Säugersystem, um die Rolle dieser Enzymregulation dort näher zu untersuchen“, sagt Pichler. „Außerdem wollen wir die Funktion des Hefe-Enzymkomplexes in der meiotischen Chromosomenstruktur besser verstehen.“
Am Max-Planck Institut für Immunbiologie und Epigenetik (MPI-IE) in Freiburg, das 1961 gegründet wurde, untersuchen Wissenschaftler, wie sich das Immunsystem im Laufe der Evolution entwickelt hat und wie es sich während des Lebens verändert. Im Jahr 2007 wurde der Schwerpunkt Epigenetik neu etabliert. Darin untersuchen Forscher die Vererbung von Eigenschaften, die nicht auf Veränderungen der DNA-Sequenz basieren.

Publikation:
Klug H, Xaver M, Chaugule V K, Koidl S, Mittler G, Klein F, and Pichler A: Ubc9 Sumoylation Controls SUMO Chain Formation and Meiotic Synapsis in Saccharomyces cerevisiae (2013). Molecular Cell, 2. Mai 2013 http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2013.03.027

Kontakt:
Dr. Andrea Pichler
Max-Planck-Institut für Immunbiologie und Epigenetik
Stübeweg 51
79108 Freiburg
E-Mail pichler@ie-freiburg.mpg.de

Barbara Abrell | Max-Planck-Gesellschaft
Weitere Informationen:
http://www.mpg.de/
http://www.mpg.de/153825/immunbiologie

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Zirkuläre RNA wird in Proteine übersetzt
24.03.2017 | Max-Delbrück-Centrum für Molekulare Medizin in der Helmholtz-Gemeinschaft

nachricht Wegweisende Erkenntnisse für die Biomedizin: NAD⁺ hilft bei Reparatur geschädigter Erbinformationen
24.03.2017 | Universität Bayreuth

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Wegweisende Erkenntnisse für die Biomedizin: NAD⁺ hilft bei Reparatur geschädigter Erbinformationen

Eine internationale Forschergruppe mit dem Bayreuther Biochemiker Prof. Dr. Clemens Steegborn präsentiert in 'Science' neue, für die Biomedizin wegweisende Forschungsergebnisse zur Rolle des Moleküls NAD⁺ bei der Korrektur von Schäden am Erbgut.

Die Zellen von Menschen und Tieren können Schäden an der DNA, dem Träger der Erbinformation, bis zu einem gewissen Umfang selbst reparieren. Diese Fähigkeit...

Im Focus: Designer-Proteine falten DNA

Florian Praetorius und Prof. Hendrik Dietz von der Technischen Universität München (TUM) haben eine neue Methode entwickelt, mit deren Hilfe sie definierte Hybrid-Strukturen aus DNA und Proteinen aufbauen können. Die Methode eröffnet Möglichkeiten für die zellbiologische Grundlagenforschung und für die Anwendung in Medizin und Biotechnologie.

Desoxyribonukleinsäure – besser bekannt unter der englischen Abkürzung DNA – ist die Trägerin unserer Erbinformation. Für Prof. Hendrik Dietz und Florian...

Im Focus: Fliegende Intensivstationen: Ultraschallgeräte in Rettungshubschraubern können Leben retten

Etwa 21 Millionen Menschen treffen jährlich in deutschen Notaufnahmen ein. Im Kampf zwischen Leben und Tod zählt für diese Patienten jede Minute. Wenn sie schon kurz nach dem Unfall zielgerichtet behandelt werden können, verbessern sich ihre Überlebenschancen erheblich. Damit Notfallmediziner in solchen Fällen schnell die richtige Diagnose stellen können, kommen in den Rettungshubschraubern der DRF Luftrettung und zunehmend auch in Notarzteinsatzfahrzeugen mobile Ultraschallgeräte zum Einsatz. Experten der Deutschen Gesellschaft für Ultraschall in der Medizin e.V. (DEGUM) schulen die Notärzte und Rettungsassistenten.

Mit mobilen Ultraschallgeräten können Notärzte beispielsweise innere Blutungen direkt am Unfallort identifizieren und sie bei Bedarf auch für Untersuchungen im...

Im Focus: Gigantische Magnetfelder im Universum

Astronomen aus Bonn und Tautenburg in Thüringen beobachteten mit dem 100-m-Radioteleskop Effelsberg Galaxienhaufen, das sind Ansammlungen von Sternsystemen, heißem Gas und geladenen Teilchen. An den Rändern dieser Galaxienhaufen fanden sie außergewöhnlich geordnete Magnetfelder, die sich über viele Millionen Lichtjahre erstrecken. Sie stellen die größten bekannten Magnetfelder im Universum dar.

Die Ergebnisse werden am 22. März in der Fachzeitschrift „Astronomy & Astrophysics“ veröffentlicht.

Galaxienhaufen sind die größten gravitativ gebundenen Strukturen im Universum, mit einer Ausdehnung von etwa zehn Millionen Lichtjahren. Im Vergleich dazu ist...

Im Focus: Giant Magnetic Fields in the Universe

Astronomers from Bonn and Tautenburg in Thuringia (Germany) used the 100-m radio telescope at Effelsberg to observe several galaxy clusters. At the edges of these large accumulations of dark matter, stellar systems (galaxies), hot gas, and charged particles, they found magnetic fields that are exceptionally ordered over distances of many million light years. This makes them the most extended magnetic fields in the universe known so far.

The results will be published on March 22 in the journal „Astronomy & Astrophysics“.

Galaxy clusters are the largest gravitationally bound structures in the universe. With a typical extent of about 10 million light years, i.e. 100 times the...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

Rund 500 Fachleute aus Wissenschaft und Wirtschaft diskutierten über technologische Zukunftsthemen

24.03.2017 | Veranstaltungen

Lebenswichtige Lebensmittelchemie

23.03.2017 | Veranstaltungen

Die „Panama Papers“ aus Programmierersicht

22.03.2017 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

Rund 500 Fachleute aus Wissenschaft und Wirtschaft diskutierten über technologische Zukunftsthemen

24.03.2017 | Veranstaltungsnachrichten

Förderung des Instituts für Lasertechnik und Messtechnik in Ulm mit rund 1,63 Millionen Euro

24.03.2017 | Förderungen Preise

TU-Bauingenieure koordinieren EU-Projekt zu Recycling-Beton von über sieben Millionen Euro

24.03.2017 | Förderungen Preise