Eine wichtige Entdeckung in der Meioseforschung ist der Arbeitsgruppe um die Molekularbiologin Andrea Pichler vom Freiburger Max-Planck-Institut für Immunbiologie und Epigenetik gelungen. Die Wissenschaftlerin hat mit ihrer Forschergruppe einen neuen Mechanismus identifiziert, der eine entscheidende Rolle in der Meiose spielt.
In Gegenwart des mit SUMO modifizierten Schritt-2-Enzyms bildet sich eine Proteinstruktur (Synaptonemaler Komplex) zwischen den homologen Chromosomen aus. Kann das Schritt-2-Enzym nicht mit SUMO modifiziert werden, fehlt der Komplex gänzlich. Martin Xaver, modifiziert von Andrea Pichler
Die Ausgangslage der Forschung
Die Meiose, auch Reduktionsteilung genannt, ist ein zentraler Vorgang der sexuellen Reproduktion. Dabei wird der Austausch des elterlichen Erbguts ermöglicht und die genetische Vielfalt gewährleistet.
Um verschiedene biologische Prozesse zu steuern, können Zellen gezielt die Eigenschaften ihrer Proteine verändern. Zum Beispiel deren Lebensdauer, Aktivität, den Reaktionspartner oder den Aufenthaltsort. Etwa indem sie ein oder mehrere kleine SUMO-Proteine anhängen. Dies geschieht in drei aufeinander folgenden enzymabhängigen Schritten. Beim Schritt-2-Enzym gingen Wissenschaftler davon aus, dass es sich um eine reine Durchgangsstation handelt.
Der Durchbruch
Wie die Freiburger Wissenschaftler nun herausfanden, wird das Schritt-2-Enzym selbst mit dem SUMO-Protein modifiziert und ändert dadurch seine Funktion. Der überraschende Effekt: Durch diese Änderung wird die herkömmliche Funktion des Enzyms ausgeschaltet, aber stattdessen eine neue hinzugewonnen. In Zusammenarbeit mit dem aktiven, unveränderten Enzym unterstützt es die Ausbildung von SUMO-Ketten. Wird dieser Effekt verhindert, hat dies gravierende Auswirkungen: Die Proteinstruktur (Synaptonemaler Komplex), die homologe Chromosomen in der Meiose miteinander verbindet, kann dann nicht mehr ausgebildet werden.
Die Erkenntnisse der Forscher
Geringste Mengen – weniger als ein Prozent – des SUMO modifizierten Schritt-2-Enzyms reichen aus, um eine normale Proteinstruktur wie auf dem linken Foto auszubilden. Forscherin Helene Klug aus dem Team um Pichler: „Kleinste Mengen des veränderten Enzyms genügen, um mit dem nicht modifizierten Enzym einen aktiven Komplex zu bilden, der dann die Meiose-abhängigen SUMO Modifikationen durchführt“.
Barbara Abrell | Max-Planck-Gesellschaft
Weitere Informationen:
http://www.mpg.de/
http://www.mpg.de/153825/immunbiologie
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