Neue Erkenntnisse über die Bindung von Molekülketten an Oberflächen

Das Verfahren der Rasterkraftmikroskopie dient normalerweise dazu, die Oberflächentopographie eines Materials in sehr hoher Auflösung abzubilden, indem die Mikroskopspitze rasterförmig über eine Oberfläche fährt. Die Auflösung ist dabei so hoch, dass sich sogar einzelne Atome abbilden lassen.

«Das entspricht ungefähr dem Versuch, mit der Spitze des Matterhorns einen Pingpongball abzutasten», sagt Prof. Ernst Meyer vom Departement Physik der Universität Basel. Anhand einer verbesserten Methode können die Forschenden nun sehr präzise Aussagen über den Prozess des Loslösens von Molekülen und die dazu benötigte Kraft treffen.

Mittels der Spitze eines Rasterkraftmikroskops gelang es den Forschenden nämlich, einzelne Molekülketten (Polymere) von einer Goldoberfläche abzulösen. «Die Wechselwirkung zwischen der Oberfläche und den Molekülen ist so schwach, dass sich immer nur ein Kettenglied nach dem anderen ablöst. So lässt sich die Kette fast senkrecht zur Oberfläche abziehen», erklärt Meyer den Vorgang. Die Forschenden beobachteten dabei Schwingungen, mit denen sich quantitative Aussagen über die molekulare Bindungsenergie treffen lassen.

Bewegung ohne Reibung

Ausserdem zeigten die Experimente, dass sich die molekularen Ketten mit sehr geringen Seitwärtskräften abziehen lassen. Dieses Konzept der praktisch reibungsfreien Bewegung wurde bereits zuvor anhand eines theoretischen Modells vorausgesagt und wurde nun für molekulare Ketten auf Goldoberflächen erstmals bestätigt. Bisher konnte das mechanische Verhalten einer einzelnen Molekülkette während des Abziehens von einer Oberfläche noch nie mit atomarer Auflösung abgebildet und vermessen werden. Die Beobachtungen und Rechnungen des Forschungsteams liefern nun erstmals detaillierte Einsichten in diesen Prozess.

Nicht nur für die Physik, sondern auch für die Biologie und Chemie sind solche Untersuchungen von Interesse, denn das Konzept, Molekülketten abzuziehen, ist auch auf biologische Moleküle anwendbar. Bisher hat es wichtige Hinweise auf das Falten und Entfalten von DNS und Proteinen gegeben. Mit der neuen Methode könnten chemische Reaktionen von viel kleineren Einheiten innerhalb von Biomolekülen oder von komplexen Polymerketten unter dem Einfluss von Zugkräften und katalytischen Nanopartikeln untersucht werden.

Originalbeitrag

Shigeki Kawai, Matthias Koch, Enrico Gnecco, Ali Sadeghi, Rémy Pawlak, Thilo Glatzel, Jutta Schwarz, Stefan Goedecker, Stefan Hecht, Alexis Baratoff, Leonhard Grill and Ernst Meyer
Quantifying the atomic-level mechanics of single long physisorbed molecular chains
www.pnas.org/cgi/doi:10.1073/pnas.1319938111

Weitere Auskünfte
Prof. Ernst Meyer, Universität Basel, Departement Physik, Tel. +41 61 267 37 24, E- Mail: ernst.meyer@unibas.ch

http://unibas.ch/index.cfm?uuid=872F3068BB9FFB71DC9D3BF5D34565BC&type=search…