Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Mustergültiger Pendelverkehr - Zellen bei der Selbstvermessung

08.06.2012
Teilt sich eine Zelle, verdoppelt sie ihre Bestandteile und schnürt sich dann in der Mitte ein. Ein neues Modell erklärt, wie Bakterien mit Hilfe selbst organisierender Proteine ihre eigene Form "spüren" und damit ihre eigene Mitte finden.

Bestimmte Eiweiße in Bakterien, sogenannte Min-Proteine, verhindern die Zusammenschnürung der Zellwand. Sie pendeln in der Zelle hin und her und verteilen sich so, dass nur in der Zellmitte eine Teilung möglich ist.

Der LMU-Physiker Professor Erwin Frey und sein Mitarbeiter Jacob Halatek präsentieren nun ein Modell, das zeigt, welche Mechanismen die Proteinverteilung festlegen. Damit lassen sich die Mechanismen dieser „Mittenfindung“ weiter entschlüsseln.

Die abwechselnde Bindung an die und Ablösung von der Zellmembran lässt die Proteine pendeln. Das Protein MinD bindet dabei an die Zellmembran und „fängt“ weiteres MinD sowie MinE ein. Hat sich zu viel MinE angesammelt, lösen sich beide Proteine und MinD diffundiert an einen Ort mit geringerer MinE-Konzentration. "Die Geometrie der Zelle bestimmt dabei die Muster der bevorzugten Aufenthaltsorte der Proteine", sagt Frey. "In stabförmigen Zellen bilden sich Streifenmuster, in runden Zellen dagegen im Kreis laufende Wellen."

Muster-gültige Geometrie

Das neue Modell reproduziert erstmals die experimentell beobachteten Muster auch für verschiedene Bedingungen, beispielsweise unterschiedliche Umgebungstemperaturen. Es zeigt, dass alleine die Zellgeometrie – und nicht etwa der Konzentrationsunterschied oder die Stärke der Membranbindung – bestimmt, welche Art von Muster sich bildet. Die Wissenschaftler, die hier nun den Mechanismus bestimmt haben, der die Auffindung der Zellmitte optimiert, sprechen von einem kanalisierten Teilchentransfer.
Erstmals ist es damit möglich, diesen Prozess systematisch für verschiedene Parameter der Diffusion und der Membranbindung zu untersuchen. Zudem können nun die räumlichen und zeitlichen Muster der Proteinverteilung für unterschiedliche Zellgeometrien schnell vorhergesagt werden. Dies könnte Anwendungen in artifiziellen Membransystemen und synthetischen Zellmodulen ermöglichen. Die Arbeit wurde im Rahmen des Exzellenzclusters „Nanosystems Initiative Munich“ gefördert. (cr/suwe)

Publikation:
„A highly canalized MinD transfer and MinE sequestration explain the origin of robust MinCDE-protein dynamics“; Jacob Halatek und Erwin Frey; Cell 07. Juni 2012
Ansprechpartner:
Prof. Dr. Erwin Frey
Institut für statistische und biologische Physik
E-Mail: frey@lmu.de
Web:http://www.theorie.physik.uni-muenchen.de/lsfrey/group_frey/index.html

Luise Dirscherl | idw
Weitere Informationen:
http://www.theorie.physik.uni-muenchen.de/lsfrey/group_frey/index.html

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Wirt oder Gast? Proteomik gibt neue Aufschlüsse über Reaktion von Rifforganismen auf Umweltstress
23.02.2018 | Leibniz-Zentrum für Marine Tropenforschung (ZMT)

nachricht Wie Zellen unterschiedlich auf Stress reagieren
23.02.2018 | Max-Planck-Institut für molekulare Genetik

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Vorstoß ins Innere der Atome

Mit Hilfe einer neuen Lasertechnologie haben es Physiker vom Labor für Attosekundenphysik der LMU und des MPQ geschafft, Attosekunden-Lichtblitze mit hoher Intensität und Photonenenergie zu produzieren. Damit konnten sie erstmals die Interaktion mehrere Photonen in einem Attosekundenpuls mit Elektronen aus einer inneren atomaren Schale beobachten konnten.

Wer die ultraschnelle Bewegung von Elektronen in inneren atomaren Schalen beobachten möchte, der benötigt ultrakurze und intensive Lichtblitze bei genügend...

Im Focus: Attoseconds break into atomic interior

A newly developed laser technology has enabled physicists in the Laboratory for Attosecond Physics (jointly run by LMU Munich and the Max Planck Institute of Quantum Optics) to generate attosecond bursts of high-energy photons of unprecedented intensity. This has made it possible to observe the interaction of multiple photons in a single such pulse with electrons in the inner orbital shell of an atom.

In order to observe the ultrafast electron motion in the inner shells of atoms with short light pulses, the pulses must not only be ultrashort, but very...

Im Focus: Good vibrations feel the force

Eine Gruppe von Forschern um Andrea Cavalleri am Max-Planck-Institut für Struktur und Dynamik der Materie (MPSD) in Hamburg hat eine Methode demonstriert, die es erlaubt die interatomaren Kräfte eines Festkörpers detailliert auszumessen. Ihr Artikel Probing the Interatomic Potential of Solids by Strong-Field Nonlinear Phononics, nun online in Nature veröffentlich, erläutert, wie Terahertz-Laserpulse die Atome eines Festkörpers zu extrem hohen Auslenkungen treiben können.

Die zeitaufgelöste Messung der sehr unkonventionellen atomaren Bewegungen, die einer Anregung mit extrem starken Lichtpulsen folgen, ermöglichte es der...

Im Focus: Good vibrations feel the force

A group of researchers led by Andrea Cavalleri at the Max Planck Institute for Structure and Dynamics of Matter (MPSD) in Hamburg has demonstrated a new method enabling precise measurements of the interatomic forces that hold crystalline solids together. The paper Probing the Interatomic Potential of Solids by Strong-Field Nonlinear Phononics, published online in Nature, explains how a terahertz-frequency laser pulse can drive very large deformations of the crystal.

By measuring the highly unusual atomic trajectories under extreme electromagnetic transients, the MPSD group could reconstruct how rigid the atomic bonds are...

Im Focus: Verlässliche Quantencomputer entwickeln

Internationalem Forschungsteam gelingt wichtiger Schritt auf dem Weg zur Lösung von Zertifizierungsproblemen

Quantencomputer sollen künftig algorithmische Probleme lösen, die selbst die größten klassischen Superrechner überfordern. Doch wie lässt sich prüfen, dass der...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

VideoLinks
Industrie & Wirtschaft
Veranstaltungen

Von festen Körpern und Philosophen

23.02.2018 | Veranstaltungen

Spannungsfeld Elektromobilität

23.02.2018 | Veranstaltungen

DFG unterstützt Kongresse und Tagungen - April 2018

21.02.2018 | Veranstaltungen

VideoLinks
Wissenschaft & Forschung
Weitere VideoLinks im Überblick >>>
 
Aktuelle Beiträge

Vorstoß ins Innere der Atome

23.02.2018 | Physik Astronomie

Wirt oder Gast? Proteomik gibt neue Aufschlüsse über Reaktion von Rifforganismen auf Umweltstress

23.02.2018 | Biowissenschaften Chemie

Wie Zellen unterschiedlich auf Stress reagieren

23.02.2018 | Biowissenschaften Chemie

Weitere B2B-VideoLinks
IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics