Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Molekulare Transportlogistik

25.05.2010
Bastelarbeit zellulärer Transportkomplexe

Ein Proteinkomplex, der ein wichtiges Glied einer zellulären Transportkette ist, initiiert auch den Zusammenbau des nachfolgenden Glieds dieser Kette. Damit wird nun ein Transportvorgang besser verstanden, der für zahlreiche zelluläre Prozesse wie Virusinfektionen, Zellteilung und Signalübertragungen maßgeblich ist. Diese zusätzliche Funktion des Transportkomplexes ESCRT-II wurde im Rahmen eines Projektes des Wissenschaftsfonds FWF entdeckt und vor Kurzem in "The EMBO Journal" veröffentlicht.

Virusinfektionen, Zellteilung und Signalübertragungen haben etwas gemeinsam: Sie benutzen eine "Protein-Maschinerie", die eigentlich einen zellulären Entsorgungsprozess steuert. Der Zusammenbau dieser molekularen "Maschine" läuft hochgradig kontrolliert ab und wird von fünf bestimmten Proteinkomplexen maßgeblich beeinflusst. Die Proteinkomplexe werden als ESCRT (endosomal-sorting complex required for transport) bezeichnet. Eine überraschende Funktion eines ESCRT-Komplexes (Nr. II) haben nun Teams der Medizinischen Universität Innsbruck und der Cornell Universität in den USA gefunden: ESCRT-II initiiert auch den Zusammenbau von ESCRT-III, dem zentralen Komplex der Transportkette.

MOLEKULARE VERKEHRSREGULIERUNG
Die gemeinsame Funktion aller ESCRT ist die Beladung von zellulären Transportvesikeln (MVB - multi vesicular bodies) mit "unerwünscht" gewordenen Bestandteilen der Zelloberfläche. Für diese Funktion werden die ESCRT nur kurzfristig hergestellt. Dr. David Teis von der Division für Zellbiologie erläutert die von seinem Team entdeckte neue Funktion von einem der ESCRT so: "Ein als Vps25 bezeichneter Teil des ESCRT-II startet eine Art Kettenreaktion, die zuerst eine strukturelle Veränderung in einem anderen Protein, das als Vps20 bezeichnet wird, auslöst. Vps20 wird durch die strukturelle Veränderung quasi aktiviert und wieder andere Proteine - als Snf7 bezeichnet - können sich um Vps20 gruppieren. In der Folge bildet sich um dieses Ausgangszentrum dann der restliche Teil des ESCRT-III. So initiiert ESCRT-II also den Zusammenbau von ESCRT-III."

Im Detail müssen sich ca. 10-20 Snf7-Proteine in definierter, ringförmiger Form zusammen lagern, damit in der Folge die weiteren Bestandteile des ESCRT-III passend angefügt werden können. Auf genau diese ringförmige Zusammenlagerung des Snf7 nimmt Vps25 Einfluss. Diese Erkenntnis konnte das Team um Dr. Teis durch Experimente gewinnen, bei denen ESCRT-II geschickt verändert wurden: Anstatt der normalen zwei Vps25 wurde nur eines für ESCRT-II verwendet. Dazu Dr. Teis: "So konnten wir zeigen, dass trotz der reduzierten Anzahl von Vps25 im ESCRT-II eine Zusammenlagerung von Snf7 stattfand. Aber die so zusammen gelagerten Moleküle konnten die biologische Funktion von ESCRT-III nicht erfüllen."

KEIN "O" OHNE "Y"
Gemeinsam mit der bekannten Tatsache, dass die zwei Vps25-Proteine des ESCRT-II eine Ypsilon-förmige Struktur bilden, leitet Dr. Teis aus diesem Ergebnis folgende Überlegung ab: Erst beide - vom Vps25 gebildeten - Arme des Ypsilons gemeinsam erlauben die räumlich passende Anordnung der Snf7-Moleküle in O-Form. Während wohl ein "Arm" genug ist, Snf7 zusammen zu lagern, so müssen vermutlich zwei Snf7 - eines an jedem Arm - gleichzeitig abgelagert werden, damit die räumliche Struktur der weiteren Zusammenlagerung passt.

In der Folge dient diese Ringstruktur als eine Art Kopiervorlage für die MBV-Transportvesikel. Diese Annahme fand Bestätigung in einem weiteren Experiment, das Dr. Teis mit seinem Kooperationspartner Prof. Scott Emr von der Cornell University in den USA durchführte. Für dieses Experiment wurde in molekularbiologisch veränderten Zellen mehr Snf7-Moleküle als normal gebildet. Die Folge? Die Vesikel, die daraufhin gebildet wurden, waren nun deutlich größer. Ein klarer Hinweis auf die Rolle des Snf7 als Kopiervorlage.

Insgesamt zeigen diese Ergebnisse eines FWF-Projektes nicht nur, wie fein abgestimmt dieser zelluläre Entsorgungsmechanismus ist, sondern auch seine bisher unbekannte Fähigkeit zur molekularen Self-Assembly.

Bild und Text ab Dienstag, 25. Mai 2010, ab 09.00 Uhr MEZ verfügbar unter:
http://www.fwf.ac.at/de/public_relations/press/pv201005-de.html
Originalpublikation: ESCRT-II coordinates the assembly of ESCRT-III filaments for cargo sorting and multivesicular body vesicle formation, D. Teis, S. Saksena, B. Judson and S. D. Emr, The EMBO Journal (2010) 29, 871 - 883 doi:10.1038/emboj.2009.408
Wissenschaftlicher Kontakt:
Dr. David Teis
Biozentrum, Division für Zellbiologie
Medizinische Universität Innsbruck
Fritz-Pregl Str. 3
6020 Innsbruck
T +43 / 512 / 9003 - 70175
E david.teis@i-med.ac.at
Der Wissenschaftsfonds FWF:
Mag. Stefan Bernhardt
Haus der Forschung
Sensengasse 1
1090 Wien
T +43 / 1 / 505 67 40 - 8111
E stefan.bernhardt@fwf.ac.at
W http://www.fwf.ac.at
Redaktion & Aussendung:
PR&D - Public Relations für Forschung & Bildung Campus Vienna Biocenter 2 1030 Wien T +43 / 1 / 505 70 44 E contact@prd.at W http://www.prd.at

Marta Korinkova | PR&D
Weitere Informationen:
http://www.fwf.ac.at

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Spot auf die Maschinerie des Lebens
23.08.2017 | Max-Planck-Institut für die Physik des Lichts, Erlangen

nachricht Immunsystem kann durch gezielte Manipulation des Zellstoffwechsels reguliert werden
23.08.2017 | Medical University of Vienna

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Platz 2 für Helikopter-Designstudie aus Stade - Carbontechnologie-Studenten der PFH erfolgreich

Bereits lange vor dem Studienabschluss haben vier Studenten des PFH Hansecampus Stade ihr ingenieurwissenschaftliches Können eindrucksvoll unter Beweis gestellt: Malte Blask, Hagen Hagens, Nick Neubert und Rouven Weg haben bei einem internationalen Wettbewerb der American Helicopter Society (AHS International) den zweiten Platz belegt. Ihre Aufgabe war es, eine Designstudie für ein helikopterähnliches Fluggerät zu entwickeln, das 24 Stunden an einem Punkt in der Luft fliegen kann.

Die vier Kommilitonen sind im Studiengang Verbundwerkstoffe/Composites am Hansecampus Stade der PFH Private Hochschule Göttingen eingeschrieben. Seit elf...

Im Focus: Wissenschaftler entdecken seltene Ordnung von Elektronen in einem supraleitenden Kristall

In einem Artikel der aktuellen Ausgabe des Forschungsmagazins „Nature“ berichten Wissenschaftler vom Max-Planck-Institut für Chemische Physik fester Stoffe in Dresden von der Entdeckung eines seltenen Materiezustandes, bei dem sich die Elektronen in einem Kristall gemeinsam in einer Richtung bewegen. Diese Entdeckung berührt eine der offenen Fragestellungen im Bereich der Festkörperphysik: Was passiert, wenn sich Elektronen gemeinsam im Kollektiv verhalten, in sogenannten „stark korrelierten Elektronensystemen“, und wie „einigen sich“ die Elektronen auf ein gemeinsames Verhalten?

In den meisten Metallen beeinflussen sich Elektronen gegenseitig nur wenig und leiten Wärme und elektrischen Strom weitgehend unabhängig voneinander durch das...

Im Focus: Wie ein Bakterium von Methanol leben kann

Bei einem Bakterium, das Methanol als Nährstoff nutzen kann, identifizierten ETH-Forscher alle dafür benötigten Gene. Die Erkenntnis hilft, diesen Rohstoff für die Biotechnologie besser nutzbar zu machen.

Viele Chemiker erforschen derzeit, wie man aus den kleinen Kohlenstoffverbindungen Methan und Methanol grössere Moleküle herstellt. Denn Methan kommt auf der...

Im Focus: Topologische Quantenzustände einfach aufspüren

Durch gezieltes Aufheizen von Quantenmaterie können exotische Materiezustände aufgespürt werden. Zu diesem überraschenden Ergebnis kommen Theoretische Physiker um Nathan Goldman (Brüssel) und Peter Zoller (Innsbruck) in einer aktuellen Arbeit im Fachmagazin Science Advances. Sie liefern damit ein universell einsetzbares Werkzeug für die Suche nach topologischen Quantenzuständen.

In der Physik existieren gewisse Größen nur als ganzzahlige Vielfache elementarer und unteilbarer Bestandteile. Wie das antike Konzept des Atoms bezeugt, ist...

Im Focus: Unterwasserroboter soll nach einem Jahr in der arktischen Tiefsee auftauchen

Am Dienstag, den 22. August wird das Forschungsschiff Polarstern im norwegischen Tromsø zu einer besonderen Expedition in die Arktis starten: Der autonome Unterwasserroboter TRAMPER soll nach einem Jahr Einsatzzeit am arktischen Tiefseeboden auftauchen. Dieses Gerät und weitere robotische Systeme, die Tiefsee- und Weltraumforscher im Rahmen der Helmholtz-Allianz ROBEX gemeinsam entwickelt haben, werden nun knapp drei Wochen lang unter Realbedingungen getestet. ROBEX hat das Ziel, neue Technologien für die Erkundung schwer erreichbarer Gebiete mit extremen Umweltbedingungen zu entwickeln.

„Auftauchen wird der TRAMPER“, sagt Dr. Frank Wenzhöfer vom Alfred-Wegener-Institut, Helmholtz-Zentrum für Polar- und Meeresforschung (AWI) selbstbewusst. Der...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

Die Zukunft des Leichtbaus: Mehr als nur Material einsparen

23.08.2017 | Veranstaltungen

Logistikmanagement-Konferenz 2017

23.08.2017 | Veranstaltungen

DFG unterstützt Kongresse und Tagungen - Oktober 2017

23.08.2017 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

Spot auf die Maschinerie des Lebens

23.08.2017 | Biowissenschaften Chemie

Die Sonne: Motor des Erdklimas

23.08.2017 | Physik Astronomie

Entfesselte Magnetkraft

23.08.2017 | Physik Astronomie