Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Highspeed Origami in der Zelle - Forscher klären wichtigen Mechanismus der Proteinfaltung

09.05.2014

Proteine sind für nahezu alle wichtigen Prozesse des Lebens verantwortlich. Dabei sind ihre Form und Struktur entscheidend für ihre Funktionstüchtigkeit.

Forscher am Max-Planck-Institut für Biochemie (MPIB) haben jetzt eine bisher unbekannte Abfolge von Reaktionen entdeckt, die neu gebildeten Proteinen ihre korrekte Struktur verleiht. „Bei dem von uns gefundenen Mechanismus erfolgt die Faltung der Proteine, anstatt als Ganzes, in mehreren, schnellen Zwischenschritten“, erläutert Manajit Hayer-Hartl, Forschungsgruppenleiterin am MPIB. „Da dieses Verfahren sehr energiesparend für die Zelle ist, werden Proteine nicht nur korrekt, sondern auch deutlich schneller als bisher angenommen gefaltet.“


Der GroEL/ES Nanokäfig (weiß und blau) mit eingeschlossenem Protein Substrat (orange).

Abbildung: Andreas Bracher / Copyright: MPI für Biochemie

Proteine sind die Arbeitstiere der Zelle und für nahezu alle biologischen Funktionen verantwortlich. Sie sind unter anderem für den Stoffwechsel zuständig, übertragen Signale oder geben der Zelle ihre Form. Bevor sie allerdings ihre verschiedenen Aufgaben erfüllen können, müssen die kettenartigen Moleküle zunächst eine komplexe dreidimensionale Form annehmen.

Dieser Vorgang nennt sich Proteinfaltung und ist einer der wichtigsten Prozesse in der Biologie. Denn falsch gefaltete Proteine können häufig ihre ursprüngliche Funktion nicht wahrnehmen oder gar dazu neigen, zu verklumpen. Dies wiederum kann zu schwerwiegenden Krankheiten wie Alzheimer oder Parkinson führen. Um dies zu vermeiden, helfen spezialisierte Proteine (Chaperone, engl.: Anstandsdamen) ihren Schwester-Molekülen dabei, sich in die richtige Form zu bringen.

Ein konkretes Beispiel stellen die beiden bakteriellen Chaperone GroEL und GroES dar. Zusammen bilden sie eine käfigartige Struktur, in der sie neue, noch nicht gefaltete Proteine einschließen und diesen ermöglichen, sich korrekt zu falten. Wie genau sie dies allerdings realisieren, war bisher unklar und Forschungsgegenstand des Teams um Manajit Hayer-Hartl und Ulrich Hartl am MPIB, sowie John Engen von der Northeastern University in Boston.

Aktive Beschleunigung durch bessere Energiebilanz

„Unsere Ergebnisse zeigen, dass die Chaperone nicht nur verhindern, dass die Proteine verklumpen, sondern auch, dass sie den Faltungsprozess dramatisch beschleunigen“, schildert Florian Georgescauld, Wissenschaftler am MPIB. „Überraschenderweise erreichen die Chaperone dies, indem sie den Faltmechanismus verändern: Anstatt das Protein in einem großen Block auf einmal zu falten, erlangt es – wie bei einem kunstvollen Origami – in mehreren sehr schnellen Faltungsschritten seine Form.“ Die Forscher nehmen an, dass die Aufteilung in mehrere kleine Schritte die Reaktion energetisch günstiger macht, was wiederum die Geschwindigkeit erhöhe. So wird die Faltung innerhalb weniger Sekunden abgeschlossen, anstatt binnen mehrerer Minuten.

Die Studie zeigt zum ersten Mal, dass Chaperone nicht nur passiv als Reaktionskäfig, sondern auch aktiv als so genannter Katalysator wirken können. Die daraus resultierende, hohe Faltungsge-schwindigkeit sei biologisch besonders relevant, so die Forscher. Sie trägt dazu bei, dass Proteine schneller gefaltet als nachproduziert werden und verhindert so den Rückstau fehlerhafter Proteine und die damit verbundenen Folgen.

Originalpublikation:
F. Georgescauld, K. Popova, A. J. Gupta, A. Bracher, J. R. Engen, M. Hayer-Hartl and F. U. Hartl: GroEL/ES Chaperonin Modulates the Mechanism and Accelerates the Rate of TIM-Barrel Domain Folding. Cell, May 8, 2014.
DOI: 10.1016/j.cell.2014.03.038

Kontakt:
Dr. Manajit Hayer-Hartl
Chaperonin-vermittelte Proteinfaltung
Max-Planck-Institut für Biochemie
Am Klopferspitz 18
82152 Martinsried
E-Mail: mhartl@biochem.mpg.de
http://www.biochem.mpg.de/hayer-hartl

Anja Konschak
Öffentlichkeitsarbeit
Max-Planck-Institut für Biochemie
Am Klopferspitz 18
82152 Martinsried
Tel. +49 89 8578-2824
E-Mail: konschak@biochem.mpg.de
http://www.biochem.mpg.de

Weitere Informationen:

http://www.biochem.mpg.de/hayer-hartl - Webseite der Forschungsgruppe „Chaperonin vermittelte Proteinfaltung“ (Manajit Hayer-Hartl)
http://www.biochem.mpg.de/news/ueber_das_institut/forschungsbereiche/strukturfor... - Presseseite der Forschungsgruppe „Chaperonin vermittelte Proteinfaltung“ (Manajit Hayer-Hartl)
http://www.mpg.de/7557013/proteinfaltung - Film „Grundlagen der Proteinfaltung“
http://www.mpg.de/7542949/chaperone - Film „Chaperone - Faltungshelfer der Zelle“

Anja Konschak | Max-Planck-Institut

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Sollbruchstellen im Rückgrat - Bioabbaubare Polymere durch chemische Gasphasenabscheidung
02.12.2016 | Gesellschaft Deutscher Chemiker e.V.

nachricht "Fingerabdruck" diffuser Protonen entschlüsselt
02.12.2016 | Universität Leipzig

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Greifswalder Forscher dringen mit superauflösendem Mikroskop in zellulären Mikrokosmos ein

Das Institut für Anatomie und Zellbiologie weiht am Montag, 05.12.2016, mit einem wissenschaftlichen Symposium das erste Superresolution-Mikroskop in Greifswald ein. Das Forschungsmikroskop wurde von der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG) und dem Land Mecklenburg-Vorpommern finanziert. Nun können die Greifswalder Wissenschaftler Strukturen bis zu einer Größe von einigen Millionstel Millimetern mittels Laserlicht sichtbar machen.

Weit über hundert Jahre lang galt die von Ernst Abbe 1873 publizierte Theorie zur Auflösungsgrenze von Lichtmikroskopen als ein in Stein gemeißeltes Gesetz....

Im Focus: Durchbruch in der Diabetesforschung: Pankreaszellen produzieren Insulin durch Malariamedikament

Artemisinine, eine zugelassene Wirkstoffgruppe gegen Malaria, wandelt Glukagon-produzierende Alpha-Zellen der Bauchspeicheldrüse (Pankreas) in insulinproduzierende Zellen um – genau die Zellen, die bei Typ-1-Diabetes geschädigt sind. Das haben Forscher des CeMM Forschungszentrum für Molekulare Medizin der Österreichischen Akademie der Wissenschaften im Rahmen einer internationalen Zusammenarbeit mit modernsten Einzelzell-Analysen herausgefunden. Ihre bahnbrechenden Ergebnisse werden in Cell publiziert und liefern eine vielversprechende Grundlage für neue Therapien gegen Typ-1 Diabetes.

Seit einigen Jahren hatten sich Forscher an diesem Kunstgriff versucht, der eine simple und elegante Heilung des Typ-1 Diabetes versprach: Die vom eigenen...

Im Focus: Makromoleküle: Mit Licht zu Präzisionspolymeren

Chemikern am Karlsruher Institut für Technologie (KIT) ist es gelungen, den Aufbau von Präzisionspolymeren durch lichtgetriebene chemische Reaktionen gezielt zu steuern. Das Verfahren ermöglicht die genaue, geplante Platzierung der Kettengliedern, den Monomeren, entlang von Polymerketten einheitlicher Länge. Die präzise aufgebauten Makromoleküle bilden festgelegte Eigenschaften aus und eignen sich möglicherweise als Informationsspeicher oder synthetische Biomoleküle. Über die neuartige Synthesereaktion berichten die Wissenschaftler nun in der Open Access Publikation Nature Communications. (DOI: 10.1038/NCOMMS13672)

Chemische Reaktionen lassen sich durch Einwirken von Licht bei Zimmertemperatur auslösen. Die Forscher am KIT nutzen diesen Effekt, um unter Licht die...

Im Focus: Neuer Sensor: Was im Inneren von Schneelawinen vor sich geht

Ein neuer Radarsensor erlaubt Einblicke in die inneren Vorgänge von Schneelawinen. Entwickelt haben ihn Ingenieure der Ruhr-Universität Bochum (RUB) um Dr. Christoph Baer und Timo Jaeschke gemeinsam mit Kollegen aus Innsbruck und Davos. Das Messsystem ist bereits an einem Testhang im Wallis installiert, wo das Schweizer Institut für Schnee- und Lawinenforschung im Winter 2016/17 Messungen damit durchführen möchte.

Die erhobenen Daten sollen in Simulationen einfließen, die das komplexe Geschehen im Inneren von Lawinen detailliert nachbilden. „Was genau passiert, wenn sich...

Im Focus: Neuer Rekord an BESSY II: 10 Millionen Ionen erstmals bis auf 7,4 Kelvin gekühlt

Magnetische Grundzustände von Nickel2-Ionen spektroskopisch ermittelt

Ein internationales Team aus Deutschland, Schweden und Japan hat einen neuen Temperaturrekord für sogenannte Quadrupol-Ionenfallen erreicht, in denen...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

Von „Coopetition“ bis „Digitale Union“ – Die Fertigungsindustrien im digitalen Wandel

02.12.2016 | Veranstaltungen

Experten diskutieren Perspektiven schrumpfender Regionen

01.12.2016 | Veranstaltungen

Die Perspektiven der Genom-Editierung in der Landwirtschaft

01.12.2016 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

Parkinson-Krankheit und Dystonien: DFG-Forschergruppe eingerichtet

02.12.2016 | Förderungen Preise

Smart Data Transformation – Surfing the Big Wave

02.12.2016 | Studien Analysen

Nach der Befruchtung übernimmt die Eizelle die Führungsrolle

02.12.2016 | Biowissenschaften Chemie