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Feinschliff für Proteinstrukturen

17.10.2014

Die Röntgenkristallographie ist eine der wichtigsten Methoden, um die Strukturen von Protein-Molekülen aufzuklären.

Gerade bei den für die Medizin besonders interessanten Membranproteinen gibt es jedoch besondere Hürden, unter anderem aufgrund der natürlichen Flexibilität dieser Proteine. Ähnliche Schwierigkeiten treten bei größeren Proteinkomplexen auf.


Oben die mit einem Standardverfahren optimierte Struktur für das antivirale Immunprotein MxA, unten die mit DEN korrigierte Struktur, die eine deutlich realistischere Molekülgeometrie hat.

Bildquelle: Forschungszentrum Jülich

Gelingt es, experimentelle Daten über diese Strukturen zu gewinnen, dann oft nur mit niedriger Auflösung. Jun.-Prof. Gunnar Schröder vom Jülicher Institute of Complex Systems hat für solche Fälle ein computergestütztes Korrekturverfahren entwickelt, das den Blick der Proteinforscher wie eine unterstützende Brille schärft.

Beispiele für den erfolgreichen Einsatz des Verfahrens stellte der Forscher nun gemeinsam mit Prof. Axel Brunger und Chemienobelpreisträger Prof. Michael Levittvon der Stanford University im renommierten Fachmagazin Acta Crystallographica vor. 

Schröder leitet am Forschungszentrum eine Nachwuchsgruppe für Computergestützte Strukturbiologie. Seine Modellierungstechnik „Deformable Elastic Network“, kurz DEN, hilft, auch aus niedrig aufgelösten experimentellen Daten die plausibelste Proteinstruktur zutage zu fördern. Die Platzierung jedes Atoms wird dabei automatisiert auf den Prüfstand gestellt und bei Bedarf angepasst. 

So half die Methode bei Strukturbestimmungen des an der Photosynthese beteiligten pflanzlichen Membranproteins Photosystem I, des menschlichen Immunproteins MxA und des β2-Adrenozeptors, eines wichtigen Rezeptors für den Botenstoff Adrenalin.

Das Verfahren wird kontinuierlich weiterentwickelt, um immer besseren Nutzen selbst aus lückenhaften experimentellen Daten zu ziehen.

Originalveröffentlichung:

Schröder G. F., Levitt M., Brunger A. T.: Deformable elastic network refinement for low-resolution macromolecular crystallography. Acta Cryst. D70, 2241-2255; DOI: 10.1107/S1399004714016496

http://scripts.iucr.org/cgi-bin/paper?S1399004714016496

Institute of Complex Systems, Bereich Strukturbiochemie (ICS-6):

http://www.fz-juelich.de/ics/ics-6/DE/Home/home_node.html

Pressekontakt: Erhard Zeiss, Tel. 02461 61-1841, e.zeiss@fz-juelich.de

Erhard Zeiss | Forschungszentrum Jülich

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