Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Entscheidender Schritt für regenerative Wasserstoffherstellung

27.01.2012
Reaktion im Reagenzglas schneller als in der Natur / Forscherteam mit RUB-Beteiligung optimiert Elektronenübertragung zwischen Proteinen

RUB-Forscher haben in Kooperation mit Kollegen der Pennsylvania State University ein biologisches System konstruiert, das mit Lichtenergie effizient Wasserstoff herstellt. Schlüssel zum Erfolg war es, ein lichtaktiviertes Protein und ein wasserstoffproduzierendes Enzym so zu verändern, dass Elektronen effizient von einem zum anderen Protein wanderten.


Regenerative Wasserstoffproduktion: Für die regenerative Wasserstoffproduktion benötigt man ein Enzym, das Wasser in Sauerstoff, Protonen und Elektronen spaltet (links, Photosystem II). Die Elektronen wandern weiter zum nächsten Protein (Mitte, Photosystem I), das sie lichtgetrieben weiter zum dritten Protein befördert. Dieses stellt aus Protonen und Elektronen Wasserstoff her (rechts, Hydrogenase). Der so gewonnene Wasserstoff kann als Treibstoff in Brennstoffzellen dienen. Abbildung: Philipp Knörzer


Proteine verbinden: Über zielgerichtete Mutagenese tauschten die Forscher die Aminosäure Cystein gegen Glycin im aktiven Zentrum der beiden Proteine Hydrogenase und Photosystem I aus. An die mutierten Stellen heftete sich dann der Dithiol-Linker an. Abbildung: Philipp Knörzer

„Wasserstoff hat ein großes Potential als regenerativer Energieträger“, sagt RUB-Biologe Prof. Dr. Thomas Happe aus der AG Photobiotechnologie. „Derzeit wird aber sämtlicher industriell hergestellter Wasserstoff aus fossilen Energieträgern gewonnen.“ Die Ergebnisse sind in den Zeitschriften Proceedings of the National Academy of Sciences und Journal of Biological Chemistry veröffentlicht.

Drei Elemente für die regenerative Wasserstoffproduktion

Industriell geeignete Katalysatoren für die regenerative Wasserstoffproduktion gibt es nicht, aber die in der Natur vorkommenden Proteine Photosystem II, Photosystem I und Hydrogenase führen genau die dafür erforderlichen Aufgaben aus. Lichtgetrieben spaltet das Photosystem II Wasser in Sauerstoff, Protonen und Elektronen. Die dabei frei werdenden Elektronen leitet es zum Photosystem I, welches – ebenfalls lichtgetrieben – die Elektronen zur Hydrogenase transportiert. Dieses Enzym setzt Elektronen und Protonen zu Wasserstoff um. „Allerdings gibt es nur wenige Organismen, die natürlicherweise alle drei Proteinkomplexe vereinen“, erklärt Dr. Philipp Knörzer von der RUB. „In allen ist der Elektronentransfer vom Photosystem I auf die Hydrogenase sehr ineffizient.“ Genau an dieser Stelle setzten die Forscher an.

Künstliches System effizienter als Natur

Damit Elektronen effizient vom Photosystem I zur Hydrogenase fließen, koppelten die Forscher beide Proteine über ein kurzes organisches Molekül (Dithiol), den so genannten Linker. In beiden Proteinen mutierten sie zunächst gezielt eine Aminosäure im elektronenleitenden Bereich, um eine Bindestelle für den Linker zu schaffen. Hydrogenase, Photosystem I und Linker bildeten anschließend spontan einen Komplex, wenn die Forscher sie zusammengaben. In dem Komplex maßen sie einen Transfer von 105 Elektronen pro Sekunde; ohne Linker fand kein messbarer Elektronenfluss statt. „Die Elektronenleitung ist extrem schnell“, erklärt Happe, „schneller als bei der natürlichen Photosynthese in Pflanzen. Man würde denken, dass ein biologisches System, das sich über Jahrmillionen entwickelt hat, nicht noch zu verbessern ist.“
System mit wirtschaftlich interessanter Leistung

Bereits in früheren Studien testete Happes Team Linker, um Elektronen zwischen Photosystem I und Hydrogenase zu leiten. In den letzten zwei Jahren variierten die Biologen verschiedene Parameter, wie etwa die Länge des Moleküls, und optimierten so den Linker. „Dadurch ist die Wasserstoffproduktion 70 bis 80 mal höher als in früheren Versuchen. Außerdem produzierte das künstliche System stabil Wasserstoff über einen Zeitraum von drei Monaten“, sagt Happe. „Da kommen wir schon in den wirtschaftlich interessanten Bereich.“ Zurzeit ist die Wasserstoffproduktion noch von einem Zusatzstoff (Ascorbat) abhängig, der die notwendigen Elektronen liefert. Um Wasserstoff komplett regenerativ aus Wasser herzustellen, muss das System in Zukunft noch um das Protein Photosystem II erweitert werden. Das Forschungsprojekt wird von der VolkswagenStiftung unterstützt.

Was Mutationen einzelner Aminosäuren bewirken

Auch in einem anderen Projekt wandte Happes Team die so genannte „single site-directed“-Mutagenese auf die Hydrogenase an. Die Forscher mutierten einzelne DNA-Bausteine, um im Protein eine einzige Aminosäure auszutauschen. Im Journal of Biological Chemistry zeigten sie, was die winzigen Änderungen bewirken. Das katalytische Zentrum der Hydrogenase, an dem die Wasserstoffproduktion erfolgt, besteht aus Eisen- und Schwefelatomen und wird H-Cluster genannt. Die Mutation einzelner Aminosäuren in der unmittelbaren Umgebung des H-Clusters störte die Struktur des Enzyms nicht maßgeblich; der Cluster blieb am Protein gebunden. Dennoch verlor das Enzym seine Fähigkeit, Wasserstoff zu produzieren. „Diese Aminosäuren sind wahrscheinlich direkt am katalytischen Mechanismus des Enzyms beteiligt und die Wasserstoffbildung ist komplizierter als man bisher vermutet hat“, erzählt Happe.

Titelaufnahmen

C.E. Lubner, A.M. Applegate, P. Knörzer, A. Ganagoc, D.A. Bryant, T. Happe, J.H. Golbeck (2011): Solar hydrogen-producing bionanodevice outperforms natural photosynthesis, PNAS, doi: 10.1073/pnas.1114660108

P. Knörzer, A. Silakov, C.E. Foster, F.A. Armstrong, W. Lubitz, T. Happe (2012): Importance of the protein framework for catalytic activity of [FeFe]-Hydrogenases, The Journal of Biological Chemistry, doi: 10.1074/jbc.M111.305797

Weitere Informationen

Prof. Dr. Thomas Happe, AG Photobiotechnologie, Fakultät für Biologie und Biotechnologie der Ruhr-Universität, 44780 Bochum, Tel.: 0234/32-27026
thomas.happe@rub.de

Dr. Philipp Knörzer, AG Photobiotechnologie, Fakultät für Biologie und Biotechnologie der Ruhr-Universität, 44780 Bochum, Tel.: 0234/32-24496
philipp.knoerzer@rub.de

Angeklickt

AG Photobiotechnologie
http://www.ruhr-uni-bochum.de/pbt/

Redaktion
Dr. Julia Weiler

Dr. Josef König | idw
Weitere Informationen:
http://www.ruhr-uni-bochum.de/pbt/

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Zirkuläre RNA wird in Proteine übersetzt
24.03.2017 | Max-Delbrück-Centrum für Molekulare Medizin in der Helmholtz-Gemeinschaft

nachricht Wegweisende Erkenntnisse für die Biomedizin: NAD⁺ hilft bei Reparatur geschädigter Erbinformationen
24.03.2017 | Universität Bayreuth

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Wegweisende Erkenntnisse für die Biomedizin: NAD⁺ hilft bei Reparatur geschädigter Erbinformationen

Eine internationale Forschergruppe mit dem Bayreuther Biochemiker Prof. Dr. Clemens Steegborn präsentiert in 'Science' neue, für die Biomedizin wegweisende Forschungsergebnisse zur Rolle des Moleküls NAD⁺ bei der Korrektur von Schäden am Erbgut.

Die Zellen von Menschen und Tieren können Schäden an der DNA, dem Träger der Erbinformation, bis zu einem gewissen Umfang selbst reparieren. Diese Fähigkeit...

Im Focus: Designer-Proteine falten DNA

Florian Praetorius und Prof. Hendrik Dietz von der Technischen Universität München (TUM) haben eine neue Methode entwickelt, mit deren Hilfe sie definierte Hybrid-Strukturen aus DNA und Proteinen aufbauen können. Die Methode eröffnet Möglichkeiten für die zellbiologische Grundlagenforschung und für die Anwendung in Medizin und Biotechnologie.

Desoxyribonukleinsäure – besser bekannt unter der englischen Abkürzung DNA – ist die Trägerin unserer Erbinformation. Für Prof. Hendrik Dietz und Florian...

Im Focus: Fliegende Intensivstationen: Ultraschallgeräte in Rettungshubschraubern können Leben retten

Etwa 21 Millionen Menschen treffen jährlich in deutschen Notaufnahmen ein. Im Kampf zwischen Leben und Tod zählt für diese Patienten jede Minute. Wenn sie schon kurz nach dem Unfall zielgerichtet behandelt werden können, verbessern sich ihre Überlebenschancen erheblich. Damit Notfallmediziner in solchen Fällen schnell die richtige Diagnose stellen können, kommen in den Rettungshubschraubern der DRF Luftrettung und zunehmend auch in Notarzteinsatzfahrzeugen mobile Ultraschallgeräte zum Einsatz. Experten der Deutschen Gesellschaft für Ultraschall in der Medizin e.V. (DEGUM) schulen die Notärzte und Rettungsassistenten.

Mit mobilen Ultraschallgeräten können Notärzte beispielsweise innere Blutungen direkt am Unfallort identifizieren und sie bei Bedarf auch für Untersuchungen im...

Im Focus: Gigantische Magnetfelder im Universum

Astronomen aus Bonn und Tautenburg in Thüringen beobachteten mit dem 100-m-Radioteleskop Effelsberg Galaxienhaufen, das sind Ansammlungen von Sternsystemen, heißem Gas und geladenen Teilchen. An den Rändern dieser Galaxienhaufen fanden sie außergewöhnlich geordnete Magnetfelder, die sich über viele Millionen Lichtjahre erstrecken. Sie stellen die größten bekannten Magnetfelder im Universum dar.

Die Ergebnisse werden am 22. März in der Fachzeitschrift „Astronomy & Astrophysics“ veröffentlicht.

Galaxienhaufen sind die größten gravitativ gebundenen Strukturen im Universum, mit einer Ausdehnung von etwa zehn Millionen Lichtjahren. Im Vergleich dazu ist...

Im Focus: Giant Magnetic Fields in the Universe

Astronomers from Bonn and Tautenburg in Thuringia (Germany) used the 100-m radio telescope at Effelsberg to observe several galaxy clusters. At the edges of these large accumulations of dark matter, stellar systems (galaxies), hot gas, and charged particles, they found magnetic fields that are exceptionally ordered over distances of many million light years. This makes them the most extended magnetic fields in the universe known so far.

The results will be published on March 22 in the journal „Astronomy & Astrophysics“.

Galaxy clusters are the largest gravitationally bound structures in the universe. With a typical extent of about 10 million light years, i.e. 100 times the...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

Rund 500 Fachleute aus Wissenschaft und Wirtschaft diskutierten über technologische Zukunftsthemen

24.03.2017 | Veranstaltungen

Lebenswichtige Lebensmittelchemie

23.03.2017 | Veranstaltungen

Die „Panama Papers“ aus Programmierersicht

22.03.2017 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

Rund 500 Fachleute aus Wissenschaft und Wirtschaft diskutierten über technologische Zukunftsthemen

24.03.2017 | Veranstaltungsnachrichten

Förderung des Instituts für Lasertechnik und Messtechnik in Ulm mit rund 1,63 Millionen Euro

24.03.2017 | Förderungen Preise

TU-Bauingenieure koordinieren EU-Projekt zu Recycling-Beton von über sieben Millionen Euro

24.03.2017 | Förderungen Preise