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Computersimulation zeigt erstmals, wie Wasser die Bindung von Proteinen fördert

30.03.2011
Saarbrücker Bioinformatiker haben einen grundsätzlichen Mechanismus entdeckt, der erklärt, warum Wasser die Bindung von Proteinen fördert.

Die Eiweißmoleküle oder Proteine sind die Grundbausteine aller Zellen und verantwortlich für fast alle Prozesse im menschlichen Körper. Dabei bilden etwa die Hälfte aller Proteine permanente oder temporäre Komplexe mit anderen Proteinen. Bisher hatte man aber nur annäherungsweise verstanden, wie die Proteine in einer wässrigen Umgebung miteinander interagieren können.

Die Saarbrücker Forscher konnten jetzt in einer Computersimulation zeigen, dass sich die Wassermoleküle in der Umgebung von Proteinen elektrostatisch ausrichten, kurz bevor sich zwei Proteine aneinanderlagern. Ihre Forschungsergebnisse haben sie in „Nature Communications“ veröffentlicht.

Bisher ging man bei vielen polaren Stoffen davon aus, dass Wasser sie eher daran hindert, miteinander zu verschmelzen. Da auch der menschliche Körper zu 60 bis 70 Prozent aus Wasser besteht, war es für Biologen lange Zeit ein Rätsel, wie sich Proteine in dieser wässrigen Umgebung aneinanderbinden. Das Forscherteam von Volkhard Helms, Professor für Bioinformatik der Universität des Saarlandes, konnte jetzt nachweisen, dass Wassermoleküle in der Nähe von Proteinen ihre elektrischen Dipole einheitlich ausrichten und dadurch das Zusammengehen von zwei Proteinen fördern. „Was dabei genau passiert, lässt sich mit folgendem Bild vergleichen: Wenn in einer Menschenmenge plötzlich von zwei Seiten Brad Pitt und Angelina Jolie auftauchen, werden sich die Fans zunächst um jeden einzelnen scharen und die beiden dadurch daran hindern, sich zu treffen. Falls sich die beiden jedoch irgendwann nah genug kommen, wird sich die Menge öffnen und den Weg freimachen, damit sich die Medienstars umarmen können“, erläutert Volkhard Helms. Ähnlich verhielten sich die Proteine, die zuerst durch das Wasser abgeschirmt seien, sich dann aber durch die bei nahen Abständen verstärkten Anziehungskräfte plötzlich aufeinander zu bewegten.

Die Saarbrücker Bioinformatiker nahmen für ihre Computersimulation ein Proteinpaar, das in menschlichen Zellen extrem fest aneinander haftet, den so genannten Barnase–Barstar-Komplex. Das Barnase-Protein ist in der Lage, die Ribonukleinsäure (RNA), die in der Zelle genetische Information in Proteine umsetzt, zu zerschneiden. Dies hat außerhalb von Zellen den Zweck, überflüssige RNA-Stränge zu vernichten. Innerhalb der Zelle wäre dieser Vorgang aber tödlich. Daher hindert das Barstar-Protein als so genannter Inhibitor die Barnase daran, in einer Zelle aktiv zu werden. Bisher war jedoch unklar, wie diese Proteine in der wässrigen Umgebung überhaupt zueinander finden. „In der Computersimulation konnten wir die einzelnen Kräfte in der Zelle berechnen und erstmals diesen Annäherungsprozess von zwei Proteinen detailliert aufzeigen. Die elektrische Ausrichtung der Wassermoleküle, die sich bei der Annäherung der Proteine in die gleiche Richtung orientieren, führt dazu, dass sich die Anziehungskräfte zwischen den Proteinen zwei- bis vierfach verstärken, so dass diese dann rasch binden und das Wasser um sich herum abstreifen“, sagt Helms.

Diese neuen Erkenntnisse werden auf viele Forschungsprojekte in der Biologie und Medizin ein neues Licht werfen. „Wir hoffen, dass unsere Computersimulationen dazu beitragen werden, die grundlegenden Mechanismen des menschlichen Lebens noch besser zu verstehen. Dies wird auch helfen, für verschiedene Krankheiten bessere Wirkstoffe zu entwickeln“, meint Volkhard Helms, der jetzt gemeinsam mit Mazen Ahmad, Wei Gu und Tihamér Geyer die Forschungsergebnisse in „Nature Communications“, einer neuen Online-Plattform der Zeitschrift „Nature“, veröffentlicht hat.

Fragen beantwortet:

Professor Volkhard Helms
Tel. 0681/302-70701
Mail: volkhard.helms@bioinformatik.uni-saarland.de

Friederike Meyer zu Tittingdorf | idw
Weitere Informationen:
http://www.nature.com/naturecommunications
http://gepard.bioinformatik.uni-saarland.de
http://www.uni-saarland.de/pressefotos

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