Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Biomaterialien mit steuerbarer Elastizität: Muschelfäden weisen den Weg zu künftigen Innovationen

26.02.2014

Über einen ungewöhnlichen Forschungserfolg berichtet eine Forschungsgruppe der Universität Bayreuth in der aktuellen Ausgabe von „Nature Communications“: Erstmals ist es gelungen, die Struktur und die Funktion eines Proteins aufzuklären, das in den Fäden von Miesmuscheln enthalten ist. Dieses Protein wurde als Ursache dafür identifiziert, dass der Faden der Miesmuschel unterschiedliche Grade der Elastizität aufweist und somit die Muschel in der Brandung optimal schützt. Die erfolgreiche Synthese und Analyse des Proteins im Labor eröffnet spannende Perspektiven für neuartige Biomaterialien, deren Elastizität sich mit hoher Genauigkeit steuern lässt.

Muschelbyssus gilt seit der Antike als ein wertvolles Material, das sich für sehr feine und ungewöhnlich haltbare Textilien hervorragend eignet. Das Interesse richtete sich dabei insbesondere auf die Edle Steckmuschel (Pinna nobilis). Ihre Fäden wurden zu einem Gewebe weiterverarbeitet, das vor allem wegen seines goldenen Schimmers sehr begehrt war. Ein besonders prominentes Beispiel für einen vermutlich auf der Basis von Steckmuschelfäden gefertigten ist der „Schleier von Mannopello“, der nahe der italienischen Ortschaft Mannopello in der Kirche Santuario del Volto Santo als Reliquie aufbewahrt wird.


Miesmuschel auf einem Stein. Mit ihren Byssusfäden kann sie sich an festen Gegenständen in der Brandung festsetzen.

Foto: Lehrstuhl für Biomaterialien, Universität Bayreuth; zur Veröffentlichung frei.

Muschelbyssus bezeichnet den Halteapparat aus dünnen beweglichen Fäden, mit denen sich Muscheln an Felsen, Holz oder anderen festen Gegenständen in der Brandung festsetzen. Sie wachsen aus dem Muschelfuß im Inneren der Muscheln und verfügen über besonders klebende „Füße“, die ein Wegrutschen ins offene Meer verhindern. Für die Byssusfäden der Miesmuschel ist es charakteristisch, dass ihre äußeren Enden viel steifer sind als die dem Muschelinneren nächstgelegenen, deutlich flexibleren Abschnitte. Dadurch sind die Fäden einerseits hinreichend fest, um den Strömungen des Wassers widerstehen zu können; andererseits sind sie zum Muschelinneren hin so flexibel, dass die weichen Muskeln der Muschel nicht verletzt werden. 

Unterschiedliche Grade der Elastizität im Muschelfaden:
Eine Bayreuther Forschergruppe identifiziert die Ursache

An der Universität Bayreuth hat eine Forschungsgruppe um Prof. Dr. Thomas Scheibel am Lehrstuhl für Biomaterialien und Prof. Dr. Clemens Steegborn am Lehrstuhl für Biochemie einen der Gründe für die unterschiedliche Elastizität in den Muschelfäden entdeckt. Es war bereits bekannt, dass jeder Byssusfaden einer Miesmuschel mehrere, nebeneinander in Längsrichtung verlaufende Stränge – die sogenannten Fibrillen – enthält. Die Fibrillen bestehen aus Proteinen, und zwar aus langen Kollagenmolekülen. In ihren winzigen Zwischenräumen und um die Stränge herum befinden sich hingegen andere Proteine. Diese bilden eine Matrix, in welche die Fibrillen eingebettet sind. Insofern handelt es sich bei den Muschelfäden um natürliche Kompositmaterialien, die eine ähnliche Grundstruktur haben wie moderne Verbundwerkstoffe mit ihren spezifischen, auf die jeweiligen Funktionen hin zugeschnittenen Eigenschaften.

Wie die Bayreuther Forscher jetzt herausgefunden haben, ist eine allmähliche Änderung der Bestandteile der Proteinmatrix im Verlauf des Muschelfadens für die unterschiedliche Elastizität verantwortlich. Ein Faden enthält in seinem äußeren Ende nicht die gleichen Proteine wie in dem flexibleren, dem Muschelinneren nähergelegenen – und deshalb als „proximal“ bezeichneten – Abschnitt. Es gibt sogar ein Protein, das nur im proximalen Abschnitt enthalten ist. Und genau dieses Protein ist die Ursache für die ausgeprägtere Flexibilität dieses Fadenabschnitts. Seine Moleküle sind hier in hoher Zahl als winzige Abstandshalter zwischen den einzelnen Fibrillen angeordnet und bilden so einen wesentlichen Bestandteil der Matrix.

Erstmalige Aufklärung der Struktur eines Byssus-Proteins:
Doppelte Bindung an die Kollagenstränge

In den Bayreuther Laboratorien wurde die molekulare Struktur dieses Proteins – des sogenannten „Protein Thread Matrix Protein 1 (PTMP1)“ – präzise bestimmt. „Damit ist es überhaupt zum ersten Mal gelungen, die molekulare Struktur eines Byssus-Proteins aufzuklären“, freut sich Prof. Scheibel. „Es handelt sich um eine Struktur, die wir in dieser Form bei Proteinen bisher noch nicht kannten.“, so Prof. Steegborn. Ein PTMP1-Molekül besteht nämlich aus drei Teilen: zwei Domänen, die einzeln genommen anderen Proteinen ähneln, und einem Verbindungsstück in der Mitte, das diese Domänen auf einzigartige Weise verknüpft. Das Molekül fungiert innerhalb des Muschelfadens genau dadurch als Abstandshalter, dass seine beiden Domänen eine passende Längsausrichtung erhalten und an denselben Kollagenstrang binden; vermutlich ähnlich wie ein Turner mit beiden Händen eine Reckstange fest umfasst. Viele PTMP1-Moleküle, die sich auf diese Weise an die Fibrillen „klammern“, sorgen im proximalen Abschnitt des Muschelfadens für feste Abstände zwischen den Fibrillen. Sie verleihen damit dem Faden eine höhere Elastizität.

Elastizität gezielt steuern:
Spannende Perspektiven für neue Biomaterialien

Die biotechnologische Herstellung der PTMP1-Moleküle eröffnet spannende Perspektiven für die Entwicklung neuartiger Biomaterialien. In der Chirurgie werden bereits heute Implantate eingesetzt, die hauptsächlich aus Kollagen bestehen. Es wäre ein entscheidender Vorteil für die Patienten, wenn es möglich wäre, in künstliche Gelenke oder in künstliches Hautgewebe graduelle Übergänge von elastischeren zu festeren Bereichen einzubauen. „Unsere bisherigen Forschungsergebnisse haben gezeigt: Biotechnologisch hergestellte Moleküle des Byssus-Proteins eignen sich als Abstandshalter, mit denen sich der Elastizitätsgrad von Biomaterialien gezielt steuern lässt“, erklärt Prof. Scheibel. Und nicht nur für medizinische Anwendungen, sondern beispielsweise auch für technische Textilien könnten sich die Proteine der Muschelfäden eines Tages als hochinteressante Bausteine erweisen.

Veröffentlichung:

Michael H. Suhre, Melanie Gertz, Clemens Steegborn und Thomas Scheibel,
Structural and Functional Features of a Collagen Binding Matrix Protein from the Mussel Byssus,
Nature Communications (2014)
DOI: 10.1038/ncomms4392

Ansprechpartner:

Prof. Dr. Thomas Scheibel
Universität Bayreuth
Lehrstuhl Biomaterialien
Fakultät für Ingenieurwissenschaften
D-95440 Bayreuth
Tel.: +49 (0)921 / 55-7360
E-Mail: thomas.scheibel@uni-bayreuth.de

Christian Wißler | Universität Bayreuth
Weitere Informationen:
http://www.uni-bayreuth.de

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Designer-Proteine falten DNA
24.03.2017 | Technische Universität München

nachricht Besser lernen dank Zink?
23.03.2017 | Gesellschaft Deutscher Chemiker e.V.

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Designer-Proteine falten DNA

Florian Praetorius und Prof. Hendrik Dietz von der Technischen Universität München (TUM) haben eine neue Methode entwickelt, mit deren Hilfe sie definierte Hybrid-Strukturen aus DNA und Proteinen aufbauen können. Die Methode eröffnet Möglichkeiten für die zellbiologische Grundlagenforschung und für die Anwendung in Medizin und Biotechnologie.

Desoxyribonukleinsäure – besser bekannt unter der englischen Abkürzung DNA – ist die Trägerin unserer Erbinformation. Für Prof. Hendrik Dietz und Florian...

Im Focus: Fliegende Intensivstationen: Ultraschallgeräte in Rettungshubschraubern können Leben retten

Etwa 21 Millionen Menschen treffen jährlich in deutschen Notaufnahmen ein. Im Kampf zwischen Leben und Tod zählt für diese Patienten jede Minute. Wenn sie schon kurz nach dem Unfall zielgerichtet behandelt werden können, verbessern sich ihre Überlebenschancen erheblich. Damit Notfallmediziner in solchen Fällen schnell die richtige Diagnose stellen können, kommen in den Rettungshubschraubern der DRF Luftrettung und zunehmend auch in Notarzteinsatzfahrzeugen mobile Ultraschallgeräte zum Einsatz. Experten der Deutschen Gesellschaft für Ultraschall in der Medizin e.V. (DEGUM) schulen die Notärzte und Rettungsassistenten.

Mit mobilen Ultraschallgeräten können Notärzte beispielsweise innere Blutungen direkt am Unfallort identifizieren und sie bei Bedarf auch für Untersuchungen im...

Im Focus: Gigantische Magnetfelder im Universum

Astronomen aus Bonn und Tautenburg in Thüringen beobachteten mit dem 100-m-Radioteleskop Effelsberg Galaxienhaufen, das sind Ansammlungen von Sternsystemen, heißem Gas und geladenen Teilchen. An den Rändern dieser Galaxienhaufen fanden sie außergewöhnlich geordnete Magnetfelder, die sich über viele Millionen Lichtjahre erstrecken. Sie stellen die größten bekannten Magnetfelder im Universum dar.

Die Ergebnisse werden am 22. März in der Fachzeitschrift „Astronomy & Astrophysics“ veröffentlicht.

Galaxienhaufen sind die größten gravitativ gebundenen Strukturen im Universum, mit einer Ausdehnung von etwa zehn Millionen Lichtjahren. Im Vergleich dazu ist...

Im Focus: Giant Magnetic Fields in the Universe

Astronomers from Bonn and Tautenburg in Thuringia (Germany) used the 100-m radio telescope at Effelsberg to observe several galaxy clusters. At the edges of these large accumulations of dark matter, stellar systems (galaxies), hot gas, and charged particles, they found magnetic fields that are exceptionally ordered over distances of many million light years. This makes them the most extended magnetic fields in the universe known so far.

The results will be published on March 22 in the journal „Astronomy & Astrophysics“.

Galaxy clusters are the largest gravitationally bound structures in the universe. With a typical extent of about 10 million light years, i.e. 100 times the...

Im Focus: Auf der Spur des linearen Ubiquitins

Eine neue Methode ermöglicht es, den Geheimcode linearer Ubiquitin-Ketten zu entschlüsseln. Forscher der Goethe-Universität berichten darüber in der aktuellen Ausgabe von "nature methods", zusammen mit Partnern der Universität Tübingen, der Queen Mary University und des Francis Crick Institute in London.

Ubiquitin ist ein kleines Molekül, das im Körper an andere Proteine angehängt wird und so deren Funktion kontrollieren und verändern kann. Die Anheftung...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

Lebenswichtige Lebensmittelchemie

23.03.2017 | Veranstaltungen

Die „Panama Papers“ aus Programmierersicht

22.03.2017 | Veranstaltungen

Über Raum, Zeit und Materie

22.03.2017 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

Cybersicherheit für die Bahn von morgen

24.03.2017 | Informationstechnologie

Schnell und einfach: Edge Datacenter fürs Internet of Things

24.03.2017 | CeBIT 2017

Designer-Proteine falten DNA

24.03.2017 | Biowissenschaften Chemie