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MHH-Forscher analysieren das fast Unauffindbare

06.02.2007
Neue Methode ermöglicht biochemische Analyse von Eiweißveränderungen in Zellen / Veröffentlichung in "Nature Methods"

Der Körper produziert täglich abertausende Zellen, während ebensoviele auch wieder sterben müssen. Für die Stabilität dieses Gleichgewichts sorgen die Eiweiße (Proteine) in der Zelle selbst: Als grundlegende Bausteine der Zelle erkennen sie Wachstums- und Infektionssignale und leiten sie weiter oder schicken erkrankte oder überflüssige Zellen in den freiwilligen Tod.

Wird dieser Vorgang gestört, kann das für die Zelle und damit für den Organismus dramatische Konsequenzen haben: von akuten und chronischen Entzündungsprozesssen bis hin zur Krebsentstehung.

Wissenschaftler der Abteilung Physiologische Chemie der Medizinischen Hochschule Hannover (MHH) untersuchen die Mechanismen der Signalübertragung in der Zelle und haben jetzt die so genannte UFDS-Methode (Ubc9-fusion directed SUMOylation) entwickelt, um seltene Eiweißveränderungen biochemisch zu analysieren.

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Ihre Forschungsergebnisse werden im Februar 2007 im Internet und im März 2007 im Fachmagazin "Nature Methods" (www.nature.com/nmeth/journal/vaop/ncurrent/abs/nmeth1006.html) veröffentlicht.

Die Arbeitsgruppe um Dr. Rainer Niedenthal und Professor Dr. Matthias Gaestel, Leiter der Abteilung Physiologische Chemie, untersucht in ihrer Grundlagenforschung das sehr kleine Protein SUMO, um die gestörte Kommunikation in der Zelle besser zu verstehen. SUMO wird an andere Zielproteine gebunden und löst so eine Proteinmodifikation, eine Veränderung des Zielproteins, aus. "Die Schwierigkeit bei der Untersuchung dieser Modifikation war, dass die Menge eines bestimmten SUMOylierten Proteins in der Zelle oft sehr gering ist und dadurch sehr schwer analysierbarr", erläutert der Projektleiter Dr. Rainer Niedenthal. Den Wissenschaftlern ist es nun gelungen, mit UFDS eine Methode zu entwickeln, mit der in der Zelle der Anteil eines SUMOylierten Proteins stark erhöht werden kann und damit biochemisch analysierbar wird.

Die Methode beruht darauf, dass nach einer "künstlichen" Vereinigung des Zielproteins mit dem SUMO-Lieferanten Ubc9 eine SUMOylierung in der Zelle sehr effektiv auch ohne die sonst beteiligten Proteinkomplexe abläuft. Die so erreichte Änderung des Proteins unterscheidet sich verblüffenderweise qualitativ nicht von der natürlichen. Mit dem Werkzeug UFDS konnte zum ersten Mal gezeigt werden, dass die SUMOylierung eines genregulierenden Faktors weitere Eiweißmodifikationen steuert und damit als Schalter für Infektionssignale wirkt.

Weitere Informationen gibt Ihnen gern Dr. Rainer Niedenthal, Telefon (0511) 532-2826, E-Mail niedenthal.rainer@mh-hannover.de.

Stefan Zorn | idw
Weitere Informationen:
http://www.mh-hannover.de/

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