Proteine: Gegenseitige Interaktion ermöglicht Transport in die Zelle

Die Genom- und die biologische Strukturforschung zeigen immer deutlicher, dass die meisten Proteine ihre eigentliche Funktion nur ausüben können, wenn sie zusammen mit anderen Proteinen eine so genannte „molekulare Maschine“ bilden. Forschern der Charité Berlin, der Universität Heidelberg und des Berliner Max-Planck-Instituts für molekulare Genetik ist es mittels Kyro-Elektronenmikroskopie und Einzelpartikelanalyse nun gelungen, die Struktur dieses molekularen Komplexes aufzuklären. Die Ergebnisse wurden am 5. Mai in der Fachzeitschrift Science http://www.sciencemag.org veröffentlicht.

Die Sortierung von Proteinen ist ein essentieller Schritt bei der Genexpression aller Organismen und ist vor allem bei der Biosynthese von sekretorischen und Membranproteinen von entscheidender Bedeutung. Diese Proteine machen etwa 30 Prozent des Genoms aus. Sekretorische Proteine sind jene Proteine, die später aus der Zelle ausgeschleust werden, wie etwa Antikörper, und Membranproteine sind Signalmoleküle, wie etwa Rezeptoren für neuronale Botenstoffe. Die Mehrzahl dieser Proteine wird bereits während ihrer Biosynthese in einem Mechanismus sortiert, den man als kotranslationale Translokation bezeichnet.

Besonders wichtig dabei ist ein molekularer Komplex, der aus einem aktiven Ribosom – eine Protein-Synthese-Maschine der Zelle – sowie einem Signalerkennungsprotein (SRP) und dem entsprechenden Rezeptor gebildet wird. Die nun aufgeklärte Struktur dieses Komplexes zeigt, dass durch die Interaktion der drei Elemente spezifische Bindestellen am Ribosom zugänglich werden. Diese Bindestellen ermöglichen ein Ankoppeln an einen weiteren Proteinkomplex, der das Durchschleusen der neu produzierten Proteine durch die Membran übernimmt. Die Aufklärung dieses Schrittes hilft besser zu verstehen, wie die komplizierte Expression und nachfolgende Sortierung von sekretorischen bzw. Membranproteinen in der Zelle genau funktioniert.