Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Tanz der Wassermoleküle in Proteinen in Echtzeit aufgelöst

10.11.2005


Neuer Ansatz ermöglicht bewegte Bilder der Proteinfunktion - RUB-Biophysiker berichten in NATURE


Blick in das aktive Zentrum des Proteins mit der exakten Anordnung der Wassermoleküle. Angezeigt sind die Protonentransferreaktionen
Garzcarek/Gerwert, NATURE



Schon die antiken Griechen ahnten: Wasser ist der Quell des Lebens. Dieser Ahnung gingen die RUB-Biophysiker Dr. Florian Garzcarek und Prof. Dr. Klaus Gerwert in der Nano-Welt der Proteine, den Bausteinen des Lebens, auf den Grund: Sie konnten erstmals zeigen, wie ein Membranprotein gezielt das Zusammenspiel einzelner Wassermoleküle nutzt, um seine Arbeit zu verrichten, nämlich von der Sonne angetrieben Protonen gegen einen äußeren Widerstand zu pumpen. Entgegen der herrschenden Lehrmeinung können Wassermoleküle genau wie Aminosäuren Funktionen in einem Protein übernehmen. "Die katalytische Funktion der Proteine ist essentiell für die Regulierung biologischer Prozesse, und proteingebundenes Wasser spielt dabei eine zentrale Rolle", erklärt Prof. Gerwert. Diese Ergebnisse sind bereits vor dem Druck in der online-Ausgabe von NATURE veroeffentlicht.

... mehr zu:
»Protein »Wassermoleküle


Die "Arme" sind wichtig

So wie bei einem tanzenden Paar die Bewegungen der Arme eine zentrale Rolle spielen, sind die Interaktionen der beiden an dem zentralen Sauerstoff (O) gebundenen Wasserstoffarme (H) wichtig für die Funktion der Wassermoleküle (H2O) im Protein. Ein im Labor von Prof. Gerwert entwickelter, vibrationsspektroskopischer Ansatz erlaubte es den Forschern nun erstmals, die Wasserstoffe einzelner proteingebundener Wasser und ihre vielfältigen Interaktionen während der Katalyse eines Membranproteins in Echtzeit aufzulösen. "Bisher konnte in den Proteinstrukturen nur die Position der Sauerstoffatome des proteingebundenen Wassers aufgelöst werden, nicht aber die der Wasserstoffe und insbesondere nicht deren Dynamik", erläutert Prof. Gerwert. Ohne Kenntnis über die Position und Dynamik der Arme konnte den Wassermolekülen bisher auch keine Funktion zugeordnet werden. "Die Ergebnisse unserer Untersuchungen stellen einen Paradigmenwechsel in der Bedeutung der proteingebundenen Wassermoleküle für die Funktion von Proteinen dar", so Gerwert.

Fortschritt in der Entwicklung medizinischer Wirkstoffe

Auswirkungen könnte die neue Untersuchungsmethode etwa auf die Entwicklung neuer Medikamente haben: Die Rolle der Wassermoleküle wird z.B. in den Modelling Verfahren der Pharmaindustrie, in denen neue Wirkstoffe entwickelt werden, bisher gar nicht oder nur sehr rudimentär berücksichtigt. "Kann man die Rolle Protein-gebundener Wasser in solche Verfahren mit einbeziehen, sollte dies einen erheblichen Fortschritt bei der Entwicklung von neuen Wirkstoffen auslösen", schätzt Prof. Gerwert. Die Vibrationsspektroskopie könne zu einer Schlüsseltechnik im Bereich der System-Biologie werden, da sie die Dynamik der Proteine und ihre Interaktionen in Proteinnetzwerken auflösen kann. Die aktuellen Ergebnisse schlagen darüber hinaus eine Brücke von der Welt der Physiko-Chemiker zu der Welt der Biochemiker: Es zeigt sich, dass die in den physiko-chemischen Systemen entdeckten Eigenschaften der Wasser geschickt von einem Protein genutzt werden, um seine biologische Funktion optimal zu realisieren.

Hintergrund: Bisher nur Standbilder

Die Biowissenschaftler versuchen, ausgehend von Fragestellungen auf der phänomenologischen Ebene, die Prozesse auf der zellulären und schließlich auf der molekularen Ebene zu verstehen. Das ist eine wesentliche Voraussetzung dafür, gezielter in patho-physiologische Prozesse eingreifen zu können. Auf der molekularen Ebene rücken im "postgenomen" Zeitalter funktionstragende Proteine in den Fokus der Forscher. Mit der Röntgenstrukturanalyse kann man ihre dreidimensionale Struktur bestimmen. Um allerdings die Funktion zu verstehen, benötigt man weiterführende Methoden, die eine echte atomare Auflösung liefern. Die Röntgenstrukturanalyse löst in der Regel die Wasserstoffatome nicht auf und liefert den eingefrorenen Grundzustand der Proteine, die Reaktionen der Schlüsselgruppen werden dagegen nicht aufgelöst. "Diese klassischen Methoden liefern bildlich gesprochen einen Schnappschuss von einem kalten Motor, aber nicht aber einen ganzen Film, der den laufenden Motor mit seinen vielen fein aufeinander abgestimmten Bauteilen in Aktion zeigt", so Gerwert. "Für das Verständnis des Zusammenspiels der einzelnen Proteine in den komplexen Signaltransduktions-Netzwerken der Zelle ist aber ueber die Struktur hinaus die Bestimmung der Dynamik der Proteine und ihrer Interaktionen wesentlich." Kommt es zu Störungen in den Signalwegen, beginnt die Zelle unkontrolliert zu wachsen und es bilden sich Krankheiten wie Krebs aus.

Titelaufnahme

Florian Garczarek &Klaus Gerwert: Functional waters in intraprotein proton transfer monitored by FTIR difference spectroscopy. In: Nature; DOI: 10.1038/nature04231

Weitere Informationen

Prof. Dr. Klaus Gerwert, Lehrstuhl für Biophysik der Ruhr-Universität Bochum, 44780 Bochum, ND 04/596, Tel. 0234/32-24461, Fax: 0234/32-14238, E-Mail: gerwert@bph.rub.de

Dr. Josef König | idw
Weitere Informationen:
http://www.pm.ruhr-uni-bochum.de/pm2005/msg00081.htm

Weitere Berichte zu: Protein Wassermoleküle

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Proteine entdecken, zählen, katalogisieren
28.06.2017 | Albert-Ludwigs-Universität Freiburg im Breisgau

nachricht Chemisches Profil von Ameisen passt sich bei Selektionsdruck rasch an
28.06.2017 | Johannes Gutenberg-Universität Mainz

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Schnelles und umweltschonendes Laserstrukturieren von Werkzeugen zur Folienherstellung

Kosteneffizienz und hohe Produktivität ohne dabei die Umwelt zu belasten: Im EU-Projekt »PoLaRoll« entwickelt das Fraunhofer-Institut für Produktionstechnologie IPT aus Aachen gemeinsam mit dem Oberhausener Fraunhofer-Institut für Umwelt-, Sicherheit- und Energietechnik UMSICHT und sechs Industriepartnern ein Modul zur direkten Laser-Mikrostrukturierung in einem Rolle-zu-Rolle-Verfahren. Ziel ist es, mit Hilfe dieses Systems eine siebartige Metallfolie als Demonstrator zu fertigen, die zum Sonnenschutz von Glasfassaden verwendet wird: Durch ihre besondere Geometrie wird die Sonneneinstrahlung reduziert, woraus sich ein verminderter Energieaufwand für Kühlung und Belüftung ergibt.

Das Fraunhofer IPT ist im Projekt »PoLaRoll« für die Prozessentwicklung der Laserstrukturierung sowie für die Mess- und Systemtechnik zuständig. Von den...

Im Focus: Das Auto lernt vorauszudenken

Ein neues Christian Doppler Labor an der TU Wien beschäftigt sich mit der Regelung und Überwachung von Antriebssystemen – mit Unterstützung des Wissenschaftsministeriums und von AVL List.

Wer ein Auto fährt, trifft ständig Entscheidungen: Man gibt Gas, bremst und dreht am Lenkrad. Doch zusätzlich muss auch das Fahrzeug selbst ununterbrochen...

Im Focus: Vorbild Delfinhaut: Elastisches Material vermindert Reibungswiderstand bei Schiffen

Für eine elegante und ökonomische Fortbewegung im Wasser geben Delfine den Wissenschaftlern ein exzellentes Vorbild. Die flinken Säuger erzielen erstaunliche Schwimmleistungen, deren Ursachen einerseits in der Körperform und andererseits in den elastischen Eigenschaften ihrer Haut zu finden sind. Letzteres Phänomen ist bereits seit Mitte des vorigen Jahrhunderts bekannt, konnte aber bislang nicht erfolgreich auf technische Anwendungen übertragen werden. Experten des Fraunhofer IFAM und der HSVA GmbH haben nun gemeinsam mit zwei weiteren Forschungspartnern eine Oberflächenbeschichtung entwickelt, die ähnlich wie die Delfinhaut den Strömungswiderstand im Wasser messbar verringert.

Delfine haben eine glatte Haut mit einer darunter liegenden dicken, nachgiebigen Speckschicht. Diese speziellen Hauteigenschaften führen zu einer signifikanten...

Im Focus: Kaltes Wasser: Und es bewegt sich doch!

Bei minus 150 Grad Celsius flüssiges Wasser beobachten, das beherrschen Chemiker der Universität Innsbruck. Nun haben sie gemeinsam mit Forschern in Schweden und Deutschland experimentell nachgewiesen, dass zwei unterschiedliche Formen von Wasser existieren, die sich in Struktur und Dichte stark unterscheiden.

Die Wissenschaft sucht seit langem nach dem Grund, warum ausgerechnet Wasser das Molekül des Lebens ist. Mit ausgefeilten Techniken gelingt es Forschern am...

Im Focus: Hyperspektrale Bildgebung zur 100%-Inspektion von Oberflächen und Schichten

„Mehr sehen, als das Auge erlaubt“, das ist ein Anspruch, dem die Hyperspektrale Bildgebung (HSI) gerecht wird. Die neue Kameratechnologie ermöglicht, Licht nicht nur ortsaufgelöst, sondern simultan auch spektral aufgelöst aufzuzeichnen. Das bedeutet, dass zur Informationsgewinnung nicht nur herkömmlich drei spektrale Bänder (RGB), sondern bis zu eintausend genutzt werden.

Das Fraunhofer IWS Dresden entwickelt eine integrierte HSI-Lösung, die das Potenzial der HSI-Technologie in zuverlässige Hard- und Software überführt und für...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

Marine Pilze – hervorragende Quellen für neue marine Wirkstoffe?

28.06.2017 | Veranstaltungen

Willkommen an Bord!

28.06.2017 | Veranstaltungen

Internationale Fachkonferenz IEEE ICDCM - Lokale Gleichstromnetze bereichern die Energieversorgung

27.06.2017 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

EUROSTARS-Projekt gestartet - mHealth-Lösung: time4you Forschungs- und Entwicklungspartner bei IMPACHS

28.06.2017 | Unternehmensmeldung

Proteine entdecken, zählen, katalogisieren

28.06.2017 | Biowissenschaften Chemie

Neue Scheinwerfer-Dimension: Volladaptive Lichtverteilung in Echtzeit

28.06.2017 | Automotive