Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Ein Biomolekül als Lichtschalter

22.09.2005


Wachsrose (Anemonia sulcata). Bild: Richard Lockett


Schaltmechanismus eines molekularen Lichtschalters. Rechts ist die Struktur des reversibel schaltbaren fluoreszierenden Proteins asFP595 und links in der Vergrößerung die Struktur des Chromophors abgebildet: Rot im fluoreszierenden ‚An’-Zustand und grau im nicht-fluoreszierenden ‚Aus’-Zustand. Der Chromophor kann mit grünem bzw. blauem Licht zwischen diesen beiden Zuständen hin- und hergeschaltet werden. Bild: Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie


Forscher des Göttinger Max-Planck-Instituts für biophysikalische Chemie haben molekularen Mechanismus eines schaltbaren fluoreszierenden Proteins aufgeklärt


Schaltbare fluoreszierende Proteine, die sich reversibel zwischen einem ‚Ein’- und einem ‚Aus’-Zustand hin und herschalten lassen, sind erst seit wenigen Jahren bekannt, versprechen aber bereits eine Vielzahl neuartiger Anwendungen von der Zellbiologie bis hin zu Datenspeicherung. In einem Kooperationsprojekt haben Göttinger Zellbiologen, Röntgenkristallografen, Photobiophysiker und Computer-Biophysiker jetzt den molekularen Mechanismus entschlüsselt, mit dem ein fluoreszierendes Protein geschaltet wird (PNAS, 13. September 2005). Dieses Wissen könnte unter anderem für die optische Datenspeicherung in Proteinkristallen von Bedeutung sein.

Das fluoreszierende Protein mit der Bezeichnung asFP595 kommt in den Tentakelspitzen der Wachsrose Anemonia sulcata vor, einer Korallenart, die in den lichtdurchfluteten Flachwasserbereichen des Mittelmeers und des Nordatlantiks lebt (s. Abb. 1). In den Tentakelspitzen schützt dieses Protein die darunter liegenden Gewebe der Anemone wahrscheinlich vor zu starker Sonneneinstrahlung. asFP595 absorbiert grünes Licht und strahlt anschließend rotes Fluoreszenz-Licht wieder ab. Das Protein kann durch Licht beliebig zwischen einem fluoreszierenden und einem nicht-fluoreszierenden Zustand hin- und her geschaltet werden. Es ist ein ‚molekularer Lichtschalter’.


Die Göttinger Forscher haben den Mechanismus dieses molekularen Schalters aufgeklärt, indem sie das Protein zunächst in Bakterien hergestellt und dann Kristalle aus dem aufgereinigten Protein gezüchtet haben, die noch die Schalteigenschaften des freien Proteins besitzen. Röntgenstrukturanalysen und Computersimulationen zeigten, dass das Chromophor - der Teil des Proteins, der das Licht absorbiert - durch Beleuchtung mittels einer Cis-Trans-Isomerisierung seine Struktur ändert. Während das Chromophor einen so genannten Hula-Twist macht, ändert es seine Position um lediglich 3 x 10-10 Meter (ein Drittel eines Milliardstel Meters). Diese winzige Änderung reicht aus, um aus dem fluoreszierenden ein nicht-fluoreszierendes Protein zu machen.

Aufbauend auf diesem Wissen wollen die Forscher nun das Protein gezielt für den Einsatz in verschiedene Anwendungen verbessern. Diese reichen vom Einsatz in der höchstauflösenden Mikroskopie bis hin zur optischen Datenspeicherung in Proteinkristallen.

Originalveröffentlichung:

Andresen, M., Wahl, M. C., Stiel, A. C., Gräter, F., Schäfer, L. V., Trowitzsch, S., Weber, G., Eggeling, C., Grubmüller, H., Hell, S. W. & Jakobs, S.
Structure and mechanism of the reversible photoswitch of a fluorescent protein

Dr. Andreas Trepte | Max-Planck-Gesellschaft
Weitere Informationen:
http://www.mpg.de

Weitere Berichte zu: Biomolekül Protein Tentakelspitzen

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Besser lernen dank Zink?
23.03.2017 | Gesellschaft Deutscher Chemiker e.V.

nachricht Raben: "Junggesellen" leben in dynamischen sozialen Gruppen
23.03.2017 | Universität Wien

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Fliegende Intensivstationen: Ultraschallgeräte in Rettungshubschraubern können Leben retten

Etwa 21 Millionen Menschen treffen jährlich in deutschen Notaufnahmen ein. Im Kampf zwischen Leben und Tod zählt für diese Patienten jede Minute. Wenn sie schon kurz nach dem Unfall zielgerichtet behandelt werden können, verbessern sich ihre Überlebenschancen erheblich. Damit Notfallmediziner in solchen Fällen schnell die richtige Diagnose stellen können, kommen in den Rettungshubschraubern der DRF Luftrettung und zunehmend auch in Notarzteinsatzfahrzeugen mobile Ultraschallgeräte zum Einsatz. Experten der Deutschen Gesellschaft für Ultraschall in der Medizin e.V. (DEGUM) schulen die Notärzte und Rettungsassistenten.

Mit mobilen Ultraschallgeräten können Notärzte beispielsweise innere Blutungen direkt am Unfallort identifizieren und sie bei Bedarf auch für Untersuchungen im...

Im Focus: Gigantische Magnetfelder im Universum

Astronomen aus Bonn und Tautenburg in Thüringen beobachteten mit dem 100-m-Radioteleskop Effelsberg Galaxienhaufen, das sind Ansammlungen von Sternsystemen, heißem Gas und geladenen Teilchen. An den Rändern dieser Galaxienhaufen fanden sie außergewöhnlich geordnete Magnetfelder, die sich über viele Millionen Lichtjahre erstrecken. Sie stellen die größten bekannten Magnetfelder im Universum dar.

Die Ergebnisse werden am 22. März in der Fachzeitschrift „Astronomy & Astrophysics“ veröffentlicht.

Galaxienhaufen sind die größten gravitativ gebundenen Strukturen im Universum, mit einer Ausdehnung von etwa zehn Millionen Lichtjahren. Im Vergleich dazu ist...

Im Focus: Giant Magnetic Fields in the Universe

Astronomers from Bonn and Tautenburg in Thuringia (Germany) used the 100-m radio telescope at Effelsberg to observe several galaxy clusters. At the edges of these large accumulations of dark matter, stellar systems (galaxies), hot gas, and charged particles, they found magnetic fields that are exceptionally ordered over distances of many million light years. This makes them the most extended magnetic fields in the universe known so far.

The results will be published on March 22 in the journal „Astronomy & Astrophysics“.

Galaxy clusters are the largest gravitationally bound structures in the universe. With a typical extent of about 10 million light years, i.e. 100 times the...

Im Focus: Auf der Spur des linearen Ubiquitins

Eine neue Methode ermöglicht es, den Geheimcode linearer Ubiquitin-Ketten zu entschlüsseln. Forscher der Goethe-Universität berichten darüber in der aktuellen Ausgabe von "nature methods", zusammen mit Partnern der Universität Tübingen, der Queen Mary University und des Francis Crick Institute in London.

Ubiquitin ist ein kleines Molekül, das im Körper an andere Proteine angehängt wird und so deren Funktion kontrollieren und verändern kann. Die Anheftung...

Im Focus: Tracing down linear ubiquitination

Researchers at the Goethe University Frankfurt, together with partners from the University of Tübingen in Germany and Queen Mary University as well as Francis Crick Institute from London (UK) have developed a novel technology to decipher the secret ubiquitin code.

Ubiquitin is a small protein that can be linked to other cellular proteins, thereby controlling and modulating their functions. The attachment occurs in many...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

Lebenswichtige Lebensmittelchemie

23.03.2017 | Veranstaltungen

Die „Panama Papers“ aus Programmierersicht

22.03.2017 | Veranstaltungen

Über Raum, Zeit und Materie

22.03.2017 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

Besser lernen dank Zink?

23.03.2017 | Biowissenschaften Chemie

Lebenswichtige Lebensmittelchemie

23.03.2017 | Veranstaltungsnachrichten

Innenraum-Ortung für dynamische Umgebungen

23.03.2017 | Architektur Bauwesen