Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Baumeister des Lebens

02.05.2005


Wissenschaftler am Max-Planck-Institut für molekulare Genetik in Berlin erzielen wichtige Durchbrüche bei der Aufklärung der Struktur der Ribosomen



Gleich zwei wichtige Erfolge kann eine Gruppe von Wissenschaftlern am Berliner Max-Planck-Institut für molekulare Genetik vermelden. Gemeinsam mit einer amerikanischen Partnergruppe konnten die Forscher unter der Leitung von Dr. Paola Fucini die dreidimensionale Struktur einer wichtigen Bindungsstelle des Ribosoms einschließlich eines daran gebundenen Proteins vorstellen. In der neuesten Ausgabe der renommierten Fachzeitschrift Molecular Cell beschreiben sie die genaue Bindung der hochkonservierten GTPase Era an die kleine Untereinheit des Ribosoms, wodurch die letzten Schritte bei der Zusammensetzung der ribosomalen Untereinheiten für die Synthese von Proteinen aktiviert werden (Mol Cell 18:319-329, 2005).

... mehr zu:
»Organismus »Protein »Ribosom »Untereinheit


Schon Anfang des Jahres gelang es den Wissenschaftlern, die dreidimensionale Struktur der großen Untereinheit des Ribosoms mit daran gebundenem Ribosomen-Recycling-Faktor aufzuklären. Die inzwischen zum Patent eingereichte Struktur eröffnet den Weg für die gezielte Entwicklung einer neuen Klasse von Antibiotika (EMBO J 24(2):251-60, 2005).

Proteine bilden die wichtigste Stoffgruppe aller lebenden Organismen. Neben vielem anderen dienen sie als Gerüstsubstanzen zum Aufbau von Geweben und Organen, ermöglichen Bewegungen und sind Träger der Immunabwehr. Alle Organismen "bauen" ihre Proteine in einer universal verbreiteten Zellfabrik, den Ribosomen. Diese bestehen aus einer großen und einer kleinen Untereinheit, welche - anders als bei einer immer gleich bleibenden Fabrik - erst im Verlauf des Syntheseprozesses zu funktionsfähigen Ribosomen zusammengesetzt werden. Nach der Fertigstellung eines Proteins löst sich dieses vom Ribosom, das anschließend erneut in seine Einzelteile zerfällt. Dieser Recycling-Prozess ist von universeller Bedeutung für das Leben jedes Organismus, die Details sind bislang jedoch immer noch wenig verstanden.

Wissenschaftlern am Max-Planck-Institut für molekulare Genetik in Berlin unter der Leitung von Dr. Paola Fucini ist es jetzt gemeinsam mit Partnern am New York State Health Dept. in Albany, USA, gelungen, mittels Kryo-Elektronenmikroskopie eine Bindungsstelle des Ribosoms für ein weit verbreitetes Protein, die hochkonservierte GTPase Era (E. coli Ras-like protein), darzustellen. In der neuesten Ausgabe der Fachzeitschrift Molecular Cell berichten die Wissenschaftler, dass Era an eine funktionell bedeutsame Stelle der kleinen Untereinheit des Ribosoms bindet, wo es die letzten Schritte bei der Assemblierung (Zusammensetzung) von funktionell aktiven Untereinheiten ermöglicht. Trotz langjähriger Forschung ist der genaue Ablauf der Assemblierung der ribosomalen Untereinheiten noch weitgehend unbekannt, die jetzt veröffentlichte kryo-elektronenmikroskopische Struktur des Era-Ribosomenkomplexes stellt die erste direkte Visualisierung einer für den Assemblierungsprozess bedeutsamen Bindungsstelle überhaupt dar. Vergleichbare Proteine kommen auch bei Säugern vor, die Forscher gehen daher davon aus, dass die Rolle von Era bei der Assemblierung des Ribosoms universell auf alle anderen Organismen übertragen werden kann.

Einen weiteren Durchbruch konnten die Berliner Wissenschaftler bereits Anfang des Jahres vermelden. Mit Hilfe der Röntgenstrahl-Kristallographie ist es ihnen gelungen, die dreidimensionale Struktur der großen Untereinheit des Ribosoms des Bakteriums Escherichia coli einschließlich eines an sie gebundenen ribosomalen Recycling-Faktors (RRF) aufzuklären. In der Zeitschrift EMBO Journal beschreiben sie die genauen Änderungen in der Gestalt des Ribosoms, die durch die Bindung des RRF bewirkt werden und dadurch das Auseinanderfallen der ribosomalen Untereinheiten ermöglichen. Der untersuchte Ribosomen-Recycling-Faktor ist jedoch nur essentiell für die Funktion bakterieller Ribosomen, bei Wirbeltieren einschließlich des Menschen kommt er nicht vor. Dies macht ihn zu einem attraktiven Ziel für die Entwicklung neuer Antibiotika, welche gezielt die bakteriellen Ribosomen angreifen könnten, ohne den infizierten Wirt zu schädigen. Dank der jetzt vorliegenden hochgenauen Struktur des Ribosomen-RRF-Komplexes ist der Weg frei für eine gezielte Entwicklung entsprechender Wirkstoffe.

Publikationen:
Wilson DN, Schluenzen F, Harms JM, Yoshida T, Ohkubo T, Albrecht R, Buerger J, Kobayashi Y, Fucini P (2005). X-ray crystallography study on ribosome recycling: the mechanism of binding and action of RRF on the 50S ribosomal subunit. EMBO J 24(2):251-60, 26.01.2005. Epub 2004 Dec 23

Sharma MR, Barat C, Wilson DN, Booth TM, Kawazoe M, Hori-Takemoto C, Shirouzu M, Yokoyama S, Fucini P, Agrawal RK (2005). Interaction of Era with the 30S Ribosomal Subunit: Implications for 30S Subunit Assembly. Molecular Cell 18:319-329, 29.04.2005

Kontakt:
Dr. Patricia Béziat
Max-Planck-Institut für molekulare Genetik
Ihnestrasse 63-73
14195 Berlin
Tel.: 030-8413-1716
Fax: 030-8413-1671
Email: beziat@molgen.mpg.de

Dr. Patricia Beziat | idw
Weitere Informationen:
http://www.molgen.mpg.de

Weitere Berichte zu: Organismus Protein Ribosom Untereinheit

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Kontinentalrand mit Leckage
27.03.2017 | MARUM - Zentrum für Marine Umweltwissenschaften an der Universität Bremen

nachricht Neuen molekularen Botenstoff bei Lebererkrankungen entdeckt
27.03.2017 | Universitätsmedizin Mannheim

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Das anwachsende Ende der Ordnung

Physiker aus Konstanz weisen sogenannte Mermin-Wagner-Fluktuationen experimentell nach

Ein Kristall besteht aus perfekt angeordneten Teilchen, aus einer lückenlos symmetrischen Atomstruktur – dies besagt die klassische Definition aus der Physik....

Im Focus: Wegweisende Erkenntnisse für die Biomedizin: NAD⁺ hilft bei Reparatur geschädigter Erbinformationen

Eine internationale Forschergruppe mit dem Bayreuther Biochemiker Prof. Dr. Clemens Steegborn präsentiert in 'Science' neue, für die Biomedizin wegweisende Forschungsergebnisse zur Rolle des Moleküls NAD⁺ bei der Korrektur von Schäden am Erbgut.

Die Zellen von Menschen und Tieren können Schäden an der DNA, dem Träger der Erbinformation, bis zu einem gewissen Umfang selbst reparieren. Diese Fähigkeit...

Im Focus: Designer-Proteine falten DNA

Florian Praetorius und Prof. Hendrik Dietz von der Technischen Universität München (TUM) haben eine neue Methode entwickelt, mit deren Hilfe sie definierte Hybrid-Strukturen aus DNA und Proteinen aufbauen können. Die Methode eröffnet Möglichkeiten für die zellbiologische Grundlagenforschung und für die Anwendung in Medizin und Biotechnologie.

Desoxyribonukleinsäure – besser bekannt unter der englischen Abkürzung DNA – ist die Trägerin unserer Erbinformation. Für Prof. Hendrik Dietz und Florian...

Im Focus: Fliegende Intensivstationen: Ultraschallgeräte in Rettungshubschraubern können Leben retten

Etwa 21 Millionen Menschen treffen jährlich in deutschen Notaufnahmen ein. Im Kampf zwischen Leben und Tod zählt für diese Patienten jede Minute. Wenn sie schon kurz nach dem Unfall zielgerichtet behandelt werden können, verbessern sich ihre Überlebenschancen erheblich. Damit Notfallmediziner in solchen Fällen schnell die richtige Diagnose stellen können, kommen in den Rettungshubschraubern der DRF Luftrettung und zunehmend auch in Notarzteinsatzfahrzeugen mobile Ultraschallgeräte zum Einsatz. Experten der Deutschen Gesellschaft für Ultraschall in der Medizin e.V. (DEGUM) schulen die Notärzte und Rettungsassistenten.

Mit mobilen Ultraschallgeräten können Notärzte beispielsweise innere Blutungen direkt am Unfallort identifizieren und sie bei Bedarf auch für Untersuchungen im...

Im Focus: Gigantische Magnetfelder im Universum

Astronomen aus Bonn und Tautenburg in Thüringen beobachteten mit dem 100-m-Radioteleskop Effelsberg Galaxienhaufen, das sind Ansammlungen von Sternsystemen, heißem Gas und geladenen Teilchen. An den Rändern dieser Galaxienhaufen fanden sie außergewöhnlich geordnete Magnetfelder, die sich über viele Millionen Lichtjahre erstrecken. Sie stellen die größten bekannten Magnetfelder im Universum dar.

Die Ergebnisse werden am 22. März in der Fachzeitschrift „Astronomy & Astrophysics“ veröffentlicht.

Galaxienhaufen sind die größten gravitativ gebundenen Strukturen im Universum, mit einer Ausdehnung von etwa zehn Millionen Lichtjahren. Im Vergleich dazu ist...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

Wie Menschen wachsen

27.03.2017 | Veranstaltungen

Zweites Symposium 4SMARTS zeigt Potenziale aktiver, intelligenter und adaptiver Systeme

27.03.2017 | Veranstaltungen

Rund 500 Fachleute aus Wissenschaft und Wirtschaft diskutierten über technologische Zukunftsthemen

24.03.2017 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

Fließender Übergang zwischen Design und Simulation

27.03.2017 | HANNOVER MESSE

Industrial Data Space macht neue Geschäftsmodelle möglich

27.03.2017 | HANNOVER MESSE

Neue Sicherheitstechnik ermöglicht Teamarbeit

27.03.2017 | HANNOVER MESSE