Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Licht in’s Dunkle hitzestabiler Proteine

31.05.2000


Der Bayreuther Biochemiker Dieter Perl konnte, zusammen mit Kollegen vom Max-Delbrück-Centrum für molekulare Medizin in Berlin, jetzt zeigen, wodurch die Thermostabilität eines bakteriellen Kälteschockproteins
(relativ zu seinem mesophilen Homologen) verursacht wird. Systematische Mutagenesen und Stabilitätsmessungen ergaben, daß die stark erhöhte Stabilität dieses Proteins auf lediglich zwei Austauschen geladener Aminosäuren an der Proteinoberfläche zurückgeführt werden kann.

Biochemische Forschung
Licht in’s Dunkle hitzestabiler Proteine
Optimierung im Ladungsmuster an der Proteinoberfläche spielt große Rolle

Bayreuth (UBT) Extremophile sind Mikroorganismen, die unter extremen äußeren Bedingungen wachsen können. Sie sind von großer Bedeutung in der Biotechnologie, da sie äußerst stabile Proteine mit hohem technischen Nutzen produzieren. Viele Enzyme, die in Biochemie und Molekularbiologie verwendet werden, stammen aus Extremophilen.

Zu den Extremophilen zählen vor allem die thermophilen Mikroorganismen, deren optimale Wachstumstemperaturen zum Teil weit über 50°C liegen. Die Proteine aus diesen Organismen sind sehr hitzeresistent. Ihre geordnete Raumstruktur, die Voraussetzung für die korrekte Funktion ist, bleibt selbst bei sehr hohen Temperaturen erhalten und ermöglicht diesen Organismen das Überleben unter diesen extremen Umweltbedingungen.

Woraus resultiert die hohe Stabilität dieser Proteine? Die Beantwortung dieser Frage ist von großem Interesse in der Biochemie, weil es dann möglich wäre,die Stabilität empfindlicher Proteine, und damit ihren technischen Nutzen, zu verbessern. Die molekularen Ursachen der Thermostabilität von Proteinen liegen allerdings noch weitgehend im Dunkeln, da sich homologe Proteine aus mesophilen und thermophilen Organismen meist sehr stark in ihrem Aufbau, d. h. in ihrer Aminosäuresequenz unterscheiden.

Der Bayreuther Biochemiker Dieter Perl in der Arbeitsgruppe von Prof. Dr. Franz-Xaver Schmid konnte, zusammen mit Kollegen vom Max-Delbrück-Centrum für molekulare Medizin in Berlin, nun zeigen, wodurch die Thermostabilität eines bakteriellen Kälteschockproteins (relativ zu seinem mesophilen Homologen) verursacht wird (Nature Structural Biology 7, 380-383 (2000)). Systematische Mutagenesen und Stabilitätsmessungen ergaben, daß die stark erhöhte Stabilität dieses Proteins auf lediglich zwei Austauschen geladener Aminosäuren an der Proteinoberfläche zurückgeführt werden kann. Alle anderen Sequenzunterschiede zwischen den beiden Proteinen sind lediglich das Produkt neutraler evolutionärer Divergenz und haben mit der Thermostabilität nichts zu tun. Aus dieser Arbeit wird klar, daß Optimierungen im Ladungsmuster an der Proteinoberfläche für die Thermostabilität eine große Rolle spielen.

Interessanterweise konnte das wenig stabile mesophile Kälteschockprotein durch die Einführung von nur diesen beiden Aminosäuren fast genauso stabil gemacht werden wie das thermophile Protein. Diese Erkenntnis, dass wenige Mutationen zur Verbesserung der elektrostatischen Wechselwirkungen genügen, um ein Protein so stabil wie sein thermophiles Homologes zu machen, werden von den Wissenschaftlern als sehr ermutigend für die Entwicklung von Strategien zur Proteinstabilisierung eingeschätzt.

M. A. Jürgen Abel |

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Besser lernen dank Zink?
23.03.2017 | Gesellschaft Deutscher Chemiker e.V.

nachricht Raben: "Junggesellen" leben in dynamischen sozialen Gruppen
23.03.2017 | Universität Wien

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Fliegende Intensivstationen: Ultraschallgeräte in Rettungshubschraubern können Leben retten

Etwa 21 Millionen Menschen treffen jährlich in deutschen Notaufnahmen ein. Im Kampf zwischen Leben und Tod zählt für diese Patienten jede Minute. Wenn sie schon kurz nach dem Unfall zielgerichtet behandelt werden können, verbessern sich ihre Überlebenschancen erheblich. Damit Notfallmediziner in solchen Fällen schnell die richtige Diagnose stellen können, kommen in den Rettungshubschraubern der DRF Luftrettung und zunehmend auch in Notarzteinsatzfahrzeugen mobile Ultraschallgeräte zum Einsatz. Experten der Deutschen Gesellschaft für Ultraschall in der Medizin e.V. (DEGUM) schulen die Notärzte und Rettungsassistenten.

Mit mobilen Ultraschallgeräten können Notärzte beispielsweise innere Blutungen direkt am Unfallort identifizieren und sie bei Bedarf auch für Untersuchungen im...

Im Focus: Gigantische Magnetfelder im Universum

Astronomen aus Bonn und Tautenburg in Thüringen beobachteten mit dem 100-m-Radioteleskop Effelsberg Galaxienhaufen, das sind Ansammlungen von Sternsystemen, heißem Gas und geladenen Teilchen. An den Rändern dieser Galaxienhaufen fanden sie außergewöhnlich geordnete Magnetfelder, die sich über viele Millionen Lichtjahre erstrecken. Sie stellen die größten bekannten Magnetfelder im Universum dar.

Die Ergebnisse werden am 22. März in der Fachzeitschrift „Astronomy & Astrophysics“ veröffentlicht.

Galaxienhaufen sind die größten gravitativ gebundenen Strukturen im Universum, mit einer Ausdehnung von etwa zehn Millionen Lichtjahren. Im Vergleich dazu ist...

Im Focus: Giant Magnetic Fields in the Universe

Astronomers from Bonn and Tautenburg in Thuringia (Germany) used the 100-m radio telescope at Effelsberg to observe several galaxy clusters. At the edges of these large accumulations of dark matter, stellar systems (galaxies), hot gas, and charged particles, they found magnetic fields that are exceptionally ordered over distances of many million light years. This makes them the most extended magnetic fields in the universe known so far.

The results will be published on March 22 in the journal „Astronomy & Astrophysics“.

Galaxy clusters are the largest gravitationally bound structures in the universe. With a typical extent of about 10 million light years, i.e. 100 times the...

Im Focus: Auf der Spur des linearen Ubiquitins

Eine neue Methode ermöglicht es, den Geheimcode linearer Ubiquitin-Ketten zu entschlüsseln. Forscher der Goethe-Universität berichten darüber in der aktuellen Ausgabe von "nature methods", zusammen mit Partnern der Universität Tübingen, der Queen Mary University und des Francis Crick Institute in London.

Ubiquitin ist ein kleines Molekül, das im Körper an andere Proteine angehängt wird und so deren Funktion kontrollieren und verändern kann. Die Anheftung...

Im Focus: Tracing down linear ubiquitination

Researchers at the Goethe University Frankfurt, together with partners from the University of Tübingen in Germany and Queen Mary University as well as Francis Crick Institute from London (UK) have developed a novel technology to decipher the secret ubiquitin code.

Ubiquitin is a small protein that can be linked to other cellular proteins, thereby controlling and modulating their functions. The attachment occurs in many...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

Lebenswichtige Lebensmittelchemie

23.03.2017 | Veranstaltungen

Die „Panama Papers“ aus Programmierersicht

22.03.2017 | Veranstaltungen

Über Raum, Zeit und Materie

22.03.2017 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

Besser lernen dank Zink?

23.03.2017 | Biowissenschaften Chemie

Lebenswichtige Lebensmittelchemie

23.03.2017 | Veranstaltungsnachrichten

Innenraum-Ortung für dynamische Umgebungen

23.03.2017 | Architektur Bauwesen