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Ein Wassermolekül als Schutzschild

12.11.2004


Ein einzelnes Wassermolekül ist dafür verantwortlich, dass die Bindung der Zelle an die extrazelluläre Matrix stabil ist und unter mechanischer Krafteinwirkung nicht sofort zerreisst. Dies zeigt eine ETH-Forscherin mit ihrem Team in einer Arbeit über Integrine. Diese Transmembranproteine verankern Zellen in ihrer Umgebung. Die Arbeit ist in der aktuellen Ausgabe der Zeitschrift "Structure" veröffentlicht.

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Wie zerreisst die Bindung zwischen einer Zelle und ihrer Umgebung? Wie kommt es dazu, dass gewisse Zellen im ganzen Körper wandern können wie zum Beispiel Krebszellen bei der Bildung von Metastasen? Schon seit einiger Zeit ist bekannt, dass zwischen Zellen und ihrer Umgebung komplexe mechanische Wechselwirkungen ablaufen. Nicht nur die biochemischen, sondern auch die physikalischen Eigenschaften der Zellumgebung haben einen tiefgreifenden Effekt auf das Verhalten der Zelle und letztendlich auch auf die Genexpression. Die ETH-Materialwissenschafterin Viola Vogel untersuchte gemeinsam mit Kollegen, wie die Bindung zwischen den Proteinen, welche die Zellen in ihrer Umgebung verankern, zerreisst, wenn mechanische Kräfte auf sie einwirken. In der aktuellen Ausgabe der Zeitschrift "Structure" zeigen die Forschenden, dass ein einziges Wassermolekül als "Schutzschild" funktioniert. Es schirmt die Bindung zwischen Zelle und extrazellulärer Matrix vor Attacken freier Wassermoleküle ab und schütz sie so vor dem vorzeitigen Zerreissen.

Mit Computersimulationen erstmals dynamisches Bild


Integrine sind Proteine, welche die Zellmembran durchqueren. Sie verankern die Zellen mittels kurzer Tripeptide, sogenannten RGD-Peptiden, in der extrazellulären Matrix. Die Bindung der Integrine an die RGD-Peptide läuft dabei via zweifach positiv geladene Salz-Ionen, zum Beispiel Kalzium oder Mangan. Die Forschenden testeten die Wirkung mechanischer Kräfte auf diese Bindung anhand von Computersimulationen. In einen Behälter, der mit Wassermolekülen gefüllt war, platzierten sie die bekannte Kristallstruktur jener Integrin-Abschnitte, welche die RGD-Peptide binden. Dann zogen sie am RGD-Peptid. Diese Art von Simulationen ermöglicht es, die Bewegungen aller Wassermoleküle und Atome des Proteinkomplexes unter der Wirkung mechanischer Kräfte zu verfolgen. Auf diese Weise gewannen die Forschenden erstmals ein dynamisches Bild davon, wie der RGD-Peptid-Integrin-Komplex der Trennung durch mechanische Kräfte widersteht. Dabei fanden die Forschenden heraus, dass ein einzelnes Wassermolekül wesentlich zur Stabilität dieser Bindung beiträgt. Es ist eng an das Kalzium- oder Mangan-Ion gebunden. Dadurch verhindert das fest gebundene Wassermolekül, dass freie Wassermoleküle Zugang zur der entscheidenden Bindung zwischen Integrin und den RGD-Peptiden erhalten und diese unter Krafteinwirkung reisst.

Weitreichende Bedeutung

Bisher waren nur die regulierenden Funktionen von Kationen in vielen biologischen Prozessen bekannt. Die in der aktuellen Ausgabe von "Structure" publizierten Erkenntnisse zeigen neu die strukturellen Ursachen, wie die Interaktionen von Zellen mit ihrer Umgebung stabilisiert werden. Sie haben deshalb weitreichende Bedeutung; insbesondere für die Entwicklung von Medikamenten oder für das Verständnis, wie Zellen am umgebenden Gewebe anhaften oder wie sie sich loslösen, wandern und - beispielsweise im Falle von Krebsgeschwüren - neue Blutgefässe bilden.

Beatrice Miller | idw
Weitere Informationen:
http://www.structure.org
http://www.nanomat.mat.ethz.ch

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