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Erste 3D-Struktur neuer Proteinklasse aufgeklärt

08.10.2004


Strukturmodell des IIGP1: Zwei IIGP1 Proteinmoleküle lagern sich zusammen und bilden die Basis für den kooperativen Mechanismus der chemischen Spaltung des gebundenen Co-faktors (farbige Kugeln rechts unten und links unten verdeckt). Verschiedene Farben repräsentieren unterschiedliche Proteindomänen, Zylinder und Pfeile kennzeichnen die alpha- und beta-Substrukturen.


Ausschnittsvergrößerung aus dem aktiven Zentrum des Moleküls: Die Position und die intermolekularen Kontakte des Co-faktors - links in blau und schwarz der Guaninrest, in der Mitte der Zuckerrest rot und schwarz und rechts in grau und rot die Phosphatgruppen - tief eingebettet ins Katalysezentrum. Die umgebenden Aminosäure-Seitenketten sind mit einem Buchstaben/Ziffern-Code angegeben, auch ein Magnesium-Ion spielt eine wichtige Rolle.


Einblick in die Details der Immunantwort - RUB-Forscher untersuchen Resistenzfaktoren


Die erste Struktur einer neuen Proteinklasse (p47) hat ein Team von Chemikern, Genetikern und Strukturbiologen unter Beteiligung von Forschern der RUB-Fakultät für Chemie (Prof. Dr. Christian Herrmann) mit Hilfe der Röntgenkristallographie aufgeklärt. Wie die Forscher an Mäusen zeigen konnten, bildet der Organismus diese Proteine als Immunantwort auf den Befall durch Parasiten oder andere Erreger. Mit der nun publizierten molekularen Charakterisierung und dreidimensionalen Struktur eines dieser Proteine (IIGP1) sind erste Details des Wirkmechanismus erkennbar. Insbesondere Zusammenhänge zwischen der Bindung von Hilfssubstanzen (Co-faktoren) und strukturellen wie funktionellen Änderungen des Proteins werden deutlich. "Die Ergebnisse können in zukünftigen Studien genutzt werden, um weiteren Fragestellungen zur Funktionsweise und zu Wechselwirkungen mit anderen zellulären Partnern gezielt auf den Grund zu gehen", so Prof. Herrmann.

Protein dient der Abwehr von Erregern


Die neue Klasse anti-parasitärer Proteine wurde vor wenigen Jahren von einer Kölner Arbeitsgruppe identifiziert. Ihre Bildung in der Zelle wird durch das bei Infektionen ausgeschüttete Immunstimulans Interferon angeregt. Mit der Identifizierung und Beschreibung entscheidender Funktionselemente auf molekularer Ebene ist nun der erste Schritt zum Verständnis getan, wie genau diese Proteine in der lebenden Zelle zur Abwehr von Erregern beitragen. "Eine Besonderheit, die erkennbar wurde, ist das Wechselspiel von enzymatischer Aktivität, Co-faktorbindung und dadurch hervorgerufene Strukturveränderungen, die die Proteine anregen, sich selbst zu Aggregaten zusammenzubauen und vermutlich auch spezifische Interaktionen mit noch unbekannten Partnern zur Folge haben", erläutert Prof. Herrmann. Weitere Untersuchungen haben gezeigt, welche Aminosäuren im einzelnen für die Wechselwirkung, die Co-faktorbindung und -spaltung verantwortlich sind.

Rückschlüsse auf andere Mitglieder der Proteinfamilie

Zum Gelingen der Arbeit haben neben biophysikalischen und strukturellen Methoden auch bioinformatische Techniken und die Nutzung von Genom-Daten beigetragen. "Dadurch ist es uns vor allem gelungen, die hier gewonnenen Erkenntnisse auch für die Erforschung verwandter Proteine einzusetzen oder bestimmte Vorhersagen bezüglich ihrer Funktion und Struktur zu treffen", so Prof. Herrmann. Diese Ergebnisse bieten konkrete Anhaltspunkte, um in weiteren Studien die molekularen Wirkmechanismen dieser Proteinfamilie und ihre Wechselwirkungen mit zellulären oder parasitären Proteinen aufzuklären. Nicht zuletzt dürfe man sich von diesen und zukünftigen Ergebnissen auch Anwendungsmöglichkeiten und weitere Erkenntnisse für die Medizin erhoffen, so der Forscher.

Titelaufnahme: Ghosh et al., Molecular Cell 15, 727-739, September 2004

Weitere Informationen

Prof. Dr. Christian Herrmann, Physikalische Chemie I, Fakultät für Chemie der Ruhr-Universität Bochum, 44780 Bochum, NC 6/76, Tel. 0234/32-24173, E-Mail: chr.herrmann@rub.de

Dr. Josef König | idw
Weitere Informationen:
http://www.rub.de

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