Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Proteine angeln

01.06.2004


Magnetische Nanostäbe aus Gold und Nickel für die Trennung von Biomolekülen



Stäbchen aus Nickel und Gold - das hört sich nach Modeschmuck an, aber dafür sind die Stäbchen, um die es hier geht, mit ihren etwa 330 Nanometern Durchmesser viel zu klein. Wofür haben Chad A. Mirkin und sein Team von der Northwestern University in Evanston (USA) sich dann die Mühe gemacht, Nickelstäbchen mit Goldenden herzustellen? Für die Biowissenschaften: Die magnetischen Nanostäbe sollen bei der Trennung von Biomolekülen helfen.



Edelmetalle sind dafür bekannt, Biomoleküle mit speziellen Atomgruppierungen spezifisch zu binden. Nickel etwa bindet die Aminosäure Histidin. Die Histidin-Markierung von Proteinen ist eine gängige Methode, um beispielsweise größere Mengen eines Proteins für eine Strukturaufklärung zu gewinnen: Das Gen, das für das gesuchte Protein codiert, wird in einen Mikroorganismus eingeschleust, der das Protein dann herstellt. Zuvor wurde das Gen jedoch so modifiziert, dass dem Protein ein Schwanz aus mehreren Histidin-Bausteinen angehängt wird. Über nickelhaltige Trennsäulen werden die Histidin-markierten Proteine anschließend aus der komplexen Matrix der sonstigen Zellinhaltsstoffe abgetrennt.

Das geht noch eleganter, dachten sich die Evanstoner Forscher - und zwar mit Nickelstrukturen en miniature. Ihre Wahl fiel auf Nanostäbchen, die sich relativ leicht durch die elektrochemische Abscheidung von Nickel in den Poren einer Aluminiumoxid-Membran herstellen lassen. Ebenfalls per Elektroabscheidung erhielten die Nickelstäbchen zwei Enden aus Gold. Diese Goldkappen dienen lediglich als Schutz für den Nickelstab, wenn nach der Elektroabscheidung die als Elektrode benötigte Silberschicht von der Membran weggeätzt wird.

Mit Histidin markierte Proteine binden genauso fest und spezifisch an den Nickelblock der Stäbchen wie an die Nickel-Trennsäulen, haben aber eine Reihe von Vorteilen: Die Stäbe wirken wie ein Gerüst, das eine sehr große Oberfläche für die biospezifischen Erkennungsvorgänge zur Verfügung stellt. Gleichzeitig verhalten sie sich aber wie ein Teil der Flüssigkeit, in der sie entsprechend gleichmäßig verteilt werden können und wesentlich besser für die Proteine zugänglich sind als ein Säulenmaterial. Da die Stäbchen magnetisch sind, können sie zudem durch einen Magneten an der Gefäßwand festgehalten und sehr einfach und effektiv von der Flüssigkeit abgetrennt werden. Eine spezielle Pufferlösung hebt später die Wechselwirkungen zwischen Nickel und Histidin auf und setzt die Proteine wieder frei.

Zusätzlich zum Nickelpart könnten die Schutzkappen aus Gold für eine Bindung von Biomolekülen genutzt werden und den Stäbchen eine weitere Funktionalität verleihen: Gold bindet spezifisch Moleküle, die reich an Thiolgruppen (-SH) sind.

Kontakt: Prof. C. A. Mirkin
Department of Chemistry and Institute for Nanotechnology
Northwestern University
2145 Sheridan Road
Evanston
IL 60208-3113
USA

Tel.: (+1) 847-491-2907
Fax: (+1) 847-467-5123
E-mail: camirkin@chem.northwestern.edu

Angew. Chem. 2004, 116 (23), 3110 - 3112

ANGEWANDTE CHEMIE
Postfach 101161
D-69451 Weinheim
Tel.: 06201/606 321
Fax: 06201/606 331
E-Mail: angewandte@wiley-vch.de

Dr. Renate Hoer | idw
Weitere Informationen:
http://www.angewandte.org

Weitere Berichte zu: Biomolekül Histidin Nanostäbe Protein Stäbchen

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Kupferhydroxid-Nanopartikel schützen vor toxischen Sauerstoffradikalen im Zigarettenrauch
30.03.2017 | Johannes Gutenberg-Universität Mainz

nachricht Nierentransplantationen: Weisse Blutzellen kontrollieren Virusvermehrung
30.03.2017 | Universität Basel

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Atome rennen sehen - Phasenübergang live beobachtet

Ein Wimpernschlag ist unendlich lang dagegen – innerhalb von 350 Billiardsteln einer Sekunde arrangieren sich die Atome neu. Das renommierte Fachmagazin Nature berichtet in seiner aktuellen Ausgabe*: Wissenschaftler vom Center for Nanointegration (CENIDE) der Universität Duisburg-Essen (UDE) haben die Bewegungen eines eindimensionalen Materials erstmals live verfolgen können. Dazu arbeiteten sie mit Kollegen der Universität Paderborn zusammen. Die Forscher fanden heraus, dass die Beschleunigung der Atome jeden Porsche stehenlässt.

Egal wie klein sie sind, die uns im Alltag umgebenden Dinge sind dreidimensional: Salzkristalle, Pollen, Staub. Selbst Alufolie hat eine gewisse Dicke. Das...

Im Focus: Kleinstmagnete für zukünftige Datenspeicher

Ein internationales Forscherteam unter der Leitung von Chemikern der ETH Zürich hat eine neue Methode entwickelt, um eine Oberfläche mit einzelnen magnetisierbaren Atomen zu bestücken. Interessant ist dies insbesondere für die Entwicklung neuartiger winziger Datenträger.

Die Idee ist faszinierend: Auf kleinstem Platz könnten riesige Datenmengen gespeichert werden, wenn man für eine Informationseinheit (in der binären...

Im Focus: Quantenkommunikation: Wie man das Rauschen überlistet

Wie kann man Quanteninformation zuverlässig übertragen, wenn man in der Verbindungsleitung mit störendem Rauschen zu kämpfen hat? Uni Innsbruck und TU Wien präsentieren neue Lösungen.

Wir kommunizieren heute mit Hilfe von Funksignalen, wir schicken elektrische Impulse durch lange Leitungen – doch das könnte sich bald ändern. Derzeit wird...

Im Focus: Entwicklung miniaturisierter Lichtmikroskope - „ChipScope“ will ins Innere lebender Zellen blicken

Das Institut für Halbleitertechnik und das Institut für Physikalische und Theoretische Chemie, beide Mitglieder des Laboratory for Emerging Nanometrology (LENA), der Technischen Universität Braunschweig, sind Partner des kürzlich gestarteten EU-Forschungsprojektes ChipScope. Ziel ist es, ein neues, extrem kleines Lichtmikroskop zu entwickeln. Damit soll das Innere lebender Zellen in Echtzeit beobachtet werden können. Sieben Institute in fünf europäischen Ländern beteiligen sich über die nächsten vier Jahre an diesem technologisch anspruchsvollen Projekt.

Die zukünftigen Einsatzmöglichkeiten des neu zu entwickelnden und nur wenige Millimeter großen Mikroskops sind äußerst vielfältig. Die Projektpartner haben...

Im Focus: A Challenging European Research Project to Develop New Tiny Microscopes

The Institute of Semiconductor Technology and the Institute of Physical and Theoretical Chemistry, both members of the Laboratory for Emerging Nanometrology (LENA), at Technische Universität Braunschweig are partners in a new European research project entitled ChipScope, which aims to develop a completely new and extremely small optical microscope capable of observing the interior of living cells in real time. A consortium of 7 partners from 5 countries will tackle this issue with very ambitious objectives during a four-year research program.

To demonstrate the usefulness of this new scientific tool, at the end of the project the developed chip-sized microscope will be used to observe in real-time...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

Industriearbeitskreis »Prozesskontrolle in der Lasermaterialbearbeitung ICPC« lädt nach Aachen ein

28.03.2017 | Veranstaltungen

Neue Methoden für zuverlässige Mikroelektronik: Internationale Experten treffen sich in Halle

28.03.2017 | Veranstaltungen

Wie Menschen wachsen

27.03.2017 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

Nierentransplantationen: Weisse Blutzellen kontrollieren Virusvermehrung

30.03.2017 | Biowissenschaften Chemie

Zuckerrübenschnitzel: der neue Rohstoff für Werkstoffe?

30.03.2017 | Materialwissenschaften

Integrating Light – Your Partner LZH: Das LZH auf der Hannover Messe 2017

30.03.2017 | HANNOVER MESSE