Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Krankhafte Eiweissablagerung im Reagenzglas studiert

31.03.2004


Ein internationales Forschungsteam unter Leitung des Paul Scherrer Instituts (PSI) und der Universität Manchester hat ein Modellsystem entwickelt, mit dem die Bildung von Eiweissablagerungen im Reagenzglas studiert werden kann. Dazu verwenden die Wissenschaftler ein künstlich hergestelltes Miniprotein, das sich bei erhöhter Temperatur zu Fasern umlagert. Viele unheilbare Krankheiten zeichnen sich durch abgelagerte Proteinfasern aus.


Krankheiten wie Alzheimer, Creutzfeldt-Jakob oder Diabetes Mellitus Typ 2 haben eines gemeinsam: In den betroffenen Organen finden sich abgelagerte Proteinfasern, so genannte amyloide Fibrillen. Im Hirn verstorbener Alzheimerpatienten sind Amyloidfibrillen als "Plaques" nachweisbar, ebenso treten unlösliche Ablagerungen in der Bauchspeicheldrüse von Zuckerkranken auf. Warum sich Proteine falsch falten und ablagern, ist im Detail noch unbekannt.

Um den komplexen Prozess der Faserbildung zu ergründen, hat ein Forschungsteam unter Leitung von Michel Steinmetz vom PSI und von Richard Kammerer von der Universität Manchester ein einfaches Modellsystem entwickelt. Mit einem synthetisch hergestellten Miniprotein können molekulare Umlagerungen im Reagenzglas simuliert und studiert werden. Das dafür eigens konstruierte Miniprotein ist bei niedriger Temperatur stabil und löslich. Wird die Temperatur erhöht, lagert es sich in unlösliche Fibrillen um, die Amyloidfibrillen aus krankem Gewebe täuschend ähnlich sind. Das internationale Team hat seine Arbeit nun in der jüngsten Ausgabe der bekannten US-Fachzeitschrift "PNAS" veröffentlicht.


Einfaches Modellsystem für komplexe Fragen

Mit dem Modellsystem können die Forschenden der Frage nachgehen, welche Faktoren den löslichen Zustand des Miniproteins stabilisieren und welche die fibrillöse Ablagerung begünstigen. Indem sie gezielt Aminosäuren austauschen oder chemisch verändern, können die Wissenschaftler die Kinetik der Umlagerung beeinflussen. So erhalten sie Hinweise darauf, wie die einzelnen Aminosäurenketten in den Amyloidfibrillen gepackt sind. Bisherige Studien lassen darauf schliessen, dass amyloide Fibrillen aus gegenläufig angeordneten Faltblättern bestehen und dass ihre Bildung auf gewissen Wechselwirkungen zwischen wasserabweisenden Aminosäuren beruht.

Bekannt ist, dass Faktoren wie Genmutation, Modifikation von Aminosäuren oder Prozesse des Alterns zu den amyloiden Ablagerungen führen, die mit den uns bekannten Krankheiten einhergehen. Als vereinfachte Miniaturausgabe eines echten und komplexen Proteins hat das Modellsystem den entscheidenden Vorteil, den Prozess der Umlagerung im Reagenzglas immer noch relativ präzise wiederzugeben. Somit können die Forschenden verschiedene Faktoren gezielt und physiologisch relevant auf ihre Effekte hin testen - ein wichtiger Mosaikstein hin zum bessern Verständnis vieler bisher unheilbarer Leiden.


Quelle: Richard A. Kammerer, Universität Manchester; Michel O. Steinmetz, PSI, et al. PNAS (Proceedings of the National Academy of Sciences of the USA), 2004, Vol. 101, No. 14, S. 4435 - 4440.
Auf dem Web: www.pnas.org


Für weitere Auskünfte:
Dr. Michel Steinmetz, Biomolekulare Forschung, PSI
Tel. +41 (0)56 310 47 54
michel.steinmetz@psi.ch

Beat Gerber | PSI
Weitere Informationen:
http://www.psi.ch/news_events/news_events.shtml
http://www.pnas.org

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Kontinentalrand mit Leckage
27.03.2017 | MARUM - Zentrum für Marine Umweltwissenschaften an der Universität Bremen

nachricht Neuen molekularen Botenstoff bei Lebererkrankungen entdeckt
27.03.2017 | Universitätsmedizin Mannheim

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Das anwachsende Ende der Ordnung

Physiker aus Konstanz weisen sogenannte Mermin-Wagner-Fluktuationen experimentell nach

Ein Kristall besteht aus perfekt angeordneten Teilchen, aus einer lückenlos symmetrischen Atomstruktur – dies besagt die klassische Definition aus der Physik....

Im Focus: Wegweisende Erkenntnisse für die Biomedizin: NAD⁺ hilft bei Reparatur geschädigter Erbinformationen

Eine internationale Forschergruppe mit dem Bayreuther Biochemiker Prof. Dr. Clemens Steegborn präsentiert in 'Science' neue, für die Biomedizin wegweisende Forschungsergebnisse zur Rolle des Moleküls NAD⁺ bei der Korrektur von Schäden am Erbgut.

Die Zellen von Menschen und Tieren können Schäden an der DNA, dem Träger der Erbinformation, bis zu einem gewissen Umfang selbst reparieren. Diese Fähigkeit...

Im Focus: Designer-Proteine falten DNA

Florian Praetorius und Prof. Hendrik Dietz von der Technischen Universität München (TUM) haben eine neue Methode entwickelt, mit deren Hilfe sie definierte Hybrid-Strukturen aus DNA und Proteinen aufbauen können. Die Methode eröffnet Möglichkeiten für die zellbiologische Grundlagenforschung und für die Anwendung in Medizin und Biotechnologie.

Desoxyribonukleinsäure – besser bekannt unter der englischen Abkürzung DNA – ist die Trägerin unserer Erbinformation. Für Prof. Hendrik Dietz und Florian...

Im Focus: Fliegende Intensivstationen: Ultraschallgeräte in Rettungshubschraubern können Leben retten

Etwa 21 Millionen Menschen treffen jährlich in deutschen Notaufnahmen ein. Im Kampf zwischen Leben und Tod zählt für diese Patienten jede Minute. Wenn sie schon kurz nach dem Unfall zielgerichtet behandelt werden können, verbessern sich ihre Überlebenschancen erheblich. Damit Notfallmediziner in solchen Fällen schnell die richtige Diagnose stellen können, kommen in den Rettungshubschraubern der DRF Luftrettung und zunehmend auch in Notarzteinsatzfahrzeugen mobile Ultraschallgeräte zum Einsatz. Experten der Deutschen Gesellschaft für Ultraschall in der Medizin e.V. (DEGUM) schulen die Notärzte und Rettungsassistenten.

Mit mobilen Ultraschallgeräten können Notärzte beispielsweise innere Blutungen direkt am Unfallort identifizieren und sie bei Bedarf auch für Untersuchungen im...

Im Focus: Gigantische Magnetfelder im Universum

Astronomen aus Bonn und Tautenburg in Thüringen beobachteten mit dem 100-m-Radioteleskop Effelsberg Galaxienhaufen, das sind Ansammlungen von Sternsystemen, heißem Gas und geladenen Teilchen. An den Rändern dieser Galaxienhaufen fanden sie außergewöhnlich geordnete Magnetfelder, die sich über viele Millionen Lichtjahre erstrecken. Sie stellen die größten bekannten Magnetfelder im Universum dar.

Die Ergebnisse werden am 22. März in der Fachzeitschrift „Astronomy & Astrophysics“ veröffentlicht.

Galaxienhaufen sind die größten gravitativ gebundenen Strukturen im Universum, mit einer Ausdehnung von etwa zehn Millionen Lichtjahren. Im Vergleich dazu ist...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

Wie Menschen wachsen

27.03.2017 | Veranstaltungen

Zweites Symposium 4SMARTS zeigt Potenziale aktiver, intelligenter und adaptiver Systeme

27.03.2017 | Veranstaltungen

Rund 500 Fachleute aus Wissenschaft und Wirtschaft diskutierten über technologische Zukunftsthemen

24.03.2017 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

Fließender Übergang zwischen Design und Simulation

27.03.2017 | HANNOVER MESSE

Industrial Data Space macht neue Geschäftsmodelle möglich

27.03.2017 | HANNOVER MESSE

Neue Sicherheitstechnik ermöglicht Teamarbeit

27.03.2017 | HANNOVER MESSE