Enzym als Nanoreaktor für die Halbleitersynthese bei Raumtemperatur

Halbleiter sind aus unserer modernen Technik nicht mehr wegzudenken. Oxidische Halbleiter, wie etwa Zinkoxid (ZnO), sind beispielsweise Materialien der Wahl als durchsichtige leitende Schichten für blaue Leuchtdioden, Flüssigkristallbildschirmen oder Solarzellen.

Die großtechnische Herstellung solcher oxidischer Halbleiter ist ein energieintensiver Prozess. Um den Energieverbrauch zu senken, ist man auf der Suche nach Herstellprozessen, die bei milden Bedingungen laufen.

Forscher vom Hunter College der City University of New York haben nun einen neuen Ansatz entwickelt, der Zinkoxid bei Raumtemperatur liefert. Wie Hiroshi Matsui und Roberto de la Rica in der Zeitschrift Angewandte Chemie berichten, nutzen sie das Enzym Urease als „Nanoreaktor“ zur Herstellung kristalliner Zinkoxid-Nanoschalen.

Die Urease kommt beispielsweise in Pflanzensamen, Bakterien und verschiedenen Meerestieren vor. Sie spaltet Harnstoff in Kohlendioxid und Ammoniak. Ammoniak ist ein basischer Stoff. Ist die Urease aktiv, steigt der pH-Wert auf der Oberfläche des Enzyms an.

Die Urease hat, aufgrund ihrer negativen Ladungen auf der Oberfläche, eine hohe Affinität zu positiv geladenen Metallionen. In einer Zinknitrat-Lösung reichern sich die Zinkionen um die Urease herum an. Der lokale pH-Wert auf der Enzymoberfläche lässt sich fein auf Werte einjustieren, die für die Bildung von Zinoxid ideal sind. Der Mechanismus des Aufkonzentrierens der Zinkionen bei passendem pH-Wert katalysiert die Entstehung und das Wachstum von ZnO-Kristallen. Um das Enzym als Kern entstehen so Nanoschalen aus Zinkoxid. Sie haben einen einheitlichen äußeren Durchmesser von etwa 18 nm. Durch Verwendung von leicht veränderten Urease-Molekülen lässt sich die Größe der Zinkoxid-Schalen variieren.

Angewandte Chemie: Presseinfo 25/2008

Autor: Hiroshi Matsui, Hunter College, City University of New York (USA), http://www.hunter.cuny.edu/chem/faculty_files/matsui/matsui.html

Angewandte Chemie 2008, 120, No. 29, 5495-5497, doi: 10.1002/ange.200801181

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