Forum für Wissenschaft, Industrie und Wirtschaft

Hauptsponsoren:     3M 
Datenbankrecherche:

 

Origami der Eiweißstoffe: TUM-Wissenschaftler bestimmen Naturkonstante der Proteinfaltung

09.04.2008
Innerhalb welcher Grenzen von Temperatur und Druck Proteine stabil sind, haben Biochemiker und Biophysiker des Wissenschaftszentrums Weihenstephan der Technischen Universität München (TUM) systematisch bestimmt und dadurch erstmals eine "Naturkonstante" der Proteinfaltung ermittelt.

Ähnlich wie die Elementarladung oder das Planck'sche Wirkungsquantum in der Physik wird die dabei entdeckte Gesetzmäßigkeit in den Biowissenschaften helfen, die dreidimensionale Struktur und Stabilität von Eiweißstoffen zu verstehen und vorherzusagen (Veröffentlichung am 15. April 2008 in den Proceedings of the National Academy of Sciences USA, Bd. 105, Heft 15, S. 5756-5761, Online-Vorabveröffentlichung einsehbar unter http://www.pnas.org/cgi/content/abstract/0710409105v1).

Proteine sind die Grundlage des Lebens: Sie sorgen als Enzyme für den Stoffwechsel, sie steuern Wachstum und Kommunikation von Zellen und Lebewesen, sie formen Hüllen und Gerüststrukturen, und sie bewirken die Abwehr von Krankheitserregern.

Proteine bestehen aus Ketten von Aminosäuren. Um ihre Funktion ausüben zu können, müssen diese Aminosäureketten in einer bestimmten Weise räumlich gefaltet sein. Bei Hitze oder starkem Druck bricht diese Faltung auf - und damit erlischt die biologische Aktivität. Bei der Konservierung von Lebensmitteln ist das nützlich: Milch und rohes Fleisch werden durch Hitze keimfrei und damit länger haltbar, und einige Lebensmittelunternehmen sterilisieren heute Grapefruitsaft und Kochschinken mit Überdruck.

... mehr zu:
»Protein »Proteinfaltung »Temperatur

In einem Forschungsprojekt der Technischen Universität München haben jetzt der Physiker Prof. Josef Friedrich und der Biochemiker Prof. Arne Skerra zusammen mit ihren Mitarbeitern am Wissenschaftszentrum Weihenstephan grundlegend untersucht, unter welchen Temperatur- und Druckverhältnissen Proteine noch gefaltet sind.

Dazu benutzten die TUM-Forscher eine Art Mini-Hochdruck-Schnellkochtopf, einen Diamanten mit einem winzigen Hohlraum von knapp einem halben Millimeter Durchmesser, in dem sich hohe Drücke einstellen und die Temperatur präzise verändern lassen. Als Untersuchungsobjekt diente ein Protein aus der Klasse der Anticaline, das in seiner kelchförmigen Tasche einen Farbstoff bindet. Entfaltet sich das Protein, wird der Farbstoff freigesetzt und beginnt zu fluoreszieren. Dieses Leuchten in dem winzigen Hohlraum des Diamanten konnten die Wissenschaftler mit einem hochempfindlichen Instrument messen.

Die systematischen Messreihen mit diesem maßgeschneiderten Modellsystem erlaubten fundamentale Einblicke in die Biophysik der Proteinfaltung: Durch mathematische Ableitungen, ausgehend von den Gesetzmäßigkeiten der Thermodynamik, bestimmten die TUM-Forscher erstmals die Naturkonstante der Proteinfaltung.

Sie konnten beweisen, dass sich Proteine nicht nur bei hohen Temperaturen und Drücken, sondern auch bei negativen Temperaturen und - soweit erreichbar -"negativen Drücken" entfalten. Daraus ergab sich die Schlussfolgerung, dass Proteine ganz allgemein innerhalb eines ellipsenförmigen Bereichs des Druck/Temperatur-Diagramms gefaltet sind.

Auch wenn es schon aus früheren Untersuchungen entsprechende Hinweise gab, konnten die Weihenstephaner Wissenschaftler dieses biomolekulare Verhalten erstmals in allgemeiner Form bestätigen und vor allem eine theoretische Begründung dafür liefern, dass es sich zwangsläufig aus der physikalischen Natur der Proteine ergibt.

Langfristig, so glauben die TUM-Forscher, wird diese Entdeckung dabei helfen, das bislang in der Biochemie ungelöste Problem der Proteinfaltung zu knacken. Darüber hinaus ergeben sich mögliche praktische Anwendungen zum Beispiel bei der Stabilisierung von Waschmittel- oder Lebensmittelenzymen bei hohen oder niedrigen Temperaturen, oder bei der Behandlung von Proteinfaltungskrankheiten wie der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit, der Alzheimer-Erkrankung oder dem "Rinderwahnsinn" BSE.

Kontakt:
Prof. Dr. Arne Skerra
Lehrstuhl für Biologische Chemie
Technische Universität München
85350 Freising-Weihenstephan
Tel: +49 (0)8161 71-4351
Email: skerra@wzw.tum.de
http://www.wzw.tum.de/bc
Publikation:
Johannes Wiedersich, Simone Köhler, Arne Skerra and Josef Friedrich: "Temperature and pressure dependence of protein stability: The engineered fluorescein-binding lipocalin FluA shows an elliptic phase diagram". Proceedings of the National Academy of Sciences USA, Bd. 105, Heft 15, S. 5756-5761 (Veröffentlichung am 15. April 2008)

/cgi/content/abstract/0710409105v1).

Dr. Ulrich Marsch | idw
Weitere Informationen:
http://www.wzw.tum.de/bc
http://www.pnas.org/cgi/content/abstract/0710409105v1

Weitere Berichte zu: Protein Proteinfaltung Temperatur

Weitere Nachrichten aus der Kategorie Biowissenschaften Chemie:

nachricht Einblick ins geschlossene Enzym
26.06.2017 | Universität Konstanz

nachricht 'Fix Me Another Marguerite!'
23.06.2017 | Universität Regensburg

Alle Nachrichten aus der Kategorie: Biowissenschaften Chemie >>>

Die aktuellsten Pressemeldungen zum Suchbegriff Innovation >>>

Die letzten 5 Focus-News des innovations-reports im Überblick:

Im Focus: Hyperspektrale Bildgebung zur 100%-Inspektion von Oberflächen und Schichten

„Mehr sehen, als das Auge erlaubt“, das ist ein Anspruch, dem die Hyperspektrale Bildgebung (HSI) gerecht wird. Die neue Kameratechnologie ermöglicht, Licht nicht nur ortsaufgelöst, sondern simultan auch spektral aufgelöst aufzuzeichnen. Das bedeutet, dass zur Informationsgewinnung nicht nur herkömmlich drei spektrale Bänder (RGB), sondern bis zu eintausend genutzt werden.

Das Fraunhofer IWS Dresden entwickelt eine integrierte HSI-Lösung, die das Potenzial der HSI-Technologie in zuverlässige Hard- und Software überführt und für...

Im Focus: Can we see monkeys from space? Emerging technologies to map biodiversity

An international team of scientists has proposed a new multi-disciplinary approach in which an array of new technologies will allow us to map biodiversity and the risks that wildlife is facing at the scale of whole landscapes. The findings are published in Nature Ecology and Evolution. This international research is led by the Kunming Institute of Zoology from China, University of East Anglia, University of Leicester and the Leibniz Institute for Zoo and Wildlife Research.

Using a combination of satellite and ground data, the team proposes that it is now possible to map biodiversity with an accuracy that has not been previously...

Im Focus: Klima-Satellit: Mit robuster Lasertechnik Methan auf der Spur

Hitzewellen in der Arktis, längere Vegetationsperioden in Europa, schwere Überschwemmungen in Westafrika – mit Hilfe des deutsch-französischen Satelliten MERLIN wollen Wissenschaftler ab 2021 die Emissionen des Treibhausgases Methan auf der Erde erforschen. Möglich macht das ein neues robustes Lasersystem des Fraunhofer-Instituts für Lasertechnologie ILT in Aachen, das eine bisher unerreichte Messgenauigkeit erzielt.

Methan entsteht unter anderem bei Fäulnisprozessen. Es ist 25-mal wirksamer als das klimaschädliche Kohlendioxid, kommt in der Erdatmosphäre aber lange nicht...

Im Focus: Climate satellite: Tracking methane with robust laser technology

Heatwaves in the Arctic, longer periods of vegetation in Europe, severe floods in West Africa – starting in 2021, scientists want to explore the emissions of the greenhouse gas methane with the German-French satellite MERLIN. This is made possible by a new robust laser system of the Fraunhofer Institute for Laser Technology ILT in Aachen, which achieves unprecedented measurement accuracy.

Methane is primarily the result of the decomposition of organic matter. The gas has a 25 times greater warming potential than carbon dioxide, but is not as...

Im Focus: How protons move through a fuel cell

Hydrogen is regarded as the energy source of the future: It is produced with solar power and can be used to generate heat and electricity in fuel cells. Empa researchers have now succeeded in decoding the movement of hydrogen ions in crystals – a key step towards more efficient energy conversion in the hydrogen industry of tomorrow.

As charge carriers, electrons and ions play the leading role in electrochemical energy storage devices and converters such as batteries and fuel cells. Proton...

Alle Focus-News des Innovations-reports >>>

Anzeige

Anzeige

IHR
JOB & KARRIERE
SERVICE
im innovations-report
in Kooperation mit academics
Veranstaltungen

Future Security Conference 2017 in Nürnberg - Call for Papers bis 31. Juli

26.06.2017 | Veranstaltungen

Von Batterieforschung bis Optoelektronik

23.06.2017 | Veranstaltungen

10. HDT-Tagung: Elektrische Antriebstechnologie für Hybrid- und Elektrofahrzeuge

22.06.2017 | Veranstaltungen

 
VideoLinks
B2B-VideoLinks
Weitere VideoLinks >>>
Aktuelle Beiträge

„Digital Mobility“– 48 Mio. Euro für die Entwicklung des digitalen Fahrzeuges

26.06.2017 | Förderungen Preise

Fahrerlose Transportfahrzeuge reagieren bald automatisch auf Störungen

26.06.2017 | Verkehr Logistik

Forscher sorgen mit ungewöhnlicher Studie über Edelgase international für Aufmerksamkeit

26.06.2017 | Physik Astronomie