Magnetische Effekte in Eisen-Schwefel-Proteinen

Eiweißmoleküle, die kleine magnetische Zentren aus Eisenatomen enthalten, spielen eine wichtige Rolle beim Energiefluss in lebenden Organismen. Forscher um Prof. Dr. Dominik Marx (Lehrstuhl für Theoretische Chemie der Ruhr-Universität) haben nun erstmals gezeigt, dass die magnetischen Eigenschaften dieser Zentren eng an die Dynamik der Proteinumgebung gekoppelt sind. Diese aufgrund einer neuen mehrskaligen Simulationstechnik gewonnenen Ergebnisse wurden nun in den renommierten „Proceedings of the National Academy of Sciences“ (PNAS) publiziert.

Eisen-Schwefel-Zentren in Proteinen

Die so genannten Eisen-Schwefel-Proteine sorgen dafür, dass die großen Energiemengen, die waehrend der Atmung oder Photosynthese erzeugt wurden, der Zelle in kleinen Portionen kontrolliert zur Verfügung gestellt werden. Bei diesen Prozessen spielen kleine Atomklumpen („Cluster“), bestehend aus „typisch anorganischen Atomen“ wie Eisen und Schwefel, eine wichtige Rolle, weil sie Elektronen aufnehmen und wieder abgeben können. „Diese Atome können also im Protein sozusagen kontrolliert zum 'Rosten und Entrosten' gebracht werden“, verdeutlicht Dr. Eduard Schreiner, der Erstautor der Arbeit. Darüber hinaus haben diese Cluster auch faszinierende magnetische Eigenschaften aufgrund der vorhandenen Eisenatome. Im Gegensatz zu den aus dem täglichen Leben bekannten Eisenmagneten, die ferromagnetisch sind, zeigen diese von der Natur verwendeten Nanomagnete eine komplexere, antiferromagnetische Kopplung.

Antiferromagnetismus, Heisenberg und Multiskalen

Die antiferromagnetische Wechselwirkung zwischen den Eisenatomen der Eisen-Schwefel-Cluster wird durch die so genannte Heisenbergsche Austauschkopplung vermittelt und durch eine „Kopplungskonstante“ quantitativ beschrieben. Bislang war es nur möglich, diese Effekte rein statisch zu untersuchen, was allerdings sehr unrealistisch ist, da sich normalerweise die Proteine und auch die Cluster permanent bewegen. Die Theoretischen Chemiker der RUB haben nun eine neuartige multiskalige Computersimulationstechnik entwickelt, um den Einfluss dynamischer Bewegungen auf die Heisenbergsche Kopplungskonstante zu berechnen.

Proteindynamik und magnetische Kopplungen

Und siehe da, es wurde eine starke Beeinflussung der antiferromagnetischen Kopplungskonstante durch die Proteindynamik gefunden, welche die Struktur des Proteins dauernd leicht verändert. Diese Konstante ist also im „wahren Leben“ gar nicht konstant, wie durch die Bezeichnung suggeriert und auch meist stillschweigend angenommen wird, sondern schwankt in weiten Bereichen um einen Mittelwert. Dieser Mittelwert ist zunächst einmal von der speziellen Proteinumgebung abhängig, was anhand zweier Zustände („Konformere“) eines Ferredoxins gezeigt wurde. Zudem können die dynamischen Modulationen der antiferromagnetischen Kopplung spektral zerlegt und die so gewonnenen einzelnen Komponenten analysiert werden. Interessanterweise stellt sich dabei heraus, dass ganz bestimmte Schwingungsmoden des Proteins die Kopplung beeinflussen. Nun wird es darum gehen, diesen theoretisch vorhergesagten Effekt auch messen zu können. Aber auch da haben die Theoretiker einige Ideen, die sie in ihrer Publikation vorstellen und damit den Ball den Experimentatoren zuspielen.

Titelaufnahme

E. Schreiner, N. N. Nair, R. Pollet, V. Staemmler, and D. Marx: Dynamical magnetostructural properties of Anabaena ferredoxin. In: PNAS (published online before print): http://www.pnas.org/cgi/doi/10.1073/pnas.0706740104

Weitere Informationen

Prof. Dr. Dominik Marx, Lehrstuhl für Theoretische Chemie der Ruhr-Universität Bochum, 44780 Bochum, NBCF 03/296, Tel. 0234/32-28083, Fax: 0234/32-14045, E-Mail: dominik.marx@theochem.rub.de