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Aktivierungsmechanismus bei Rezeptorprotein aufgedeckt

25.06.2010
Wissenschaftlern aus dem Institut für Biochemie an der Medizinischen Fakultät der Universität Leipzig ist es in Kooperation mit Pharmakologen aus Marburg gelungen, den Signalmechanismus eines Rezeptorproteins auf molekularer Ebene aufzuklären. Durch physiologische Untersuchungen an Zellen und biochemische Experimente mit gereinigten Proteinen konnte gezeigt werden, welche Teile des Rezeptorproteins während des Aktivierungsvorgangs miteinander in Kontakt treten.

Rezeptoren spielen eine wichtige Rolle bei der Wahrnehmung von Sinnesreizen oder körpereigenen Funktionszuständen. Die Reaktion auf Reize ist ein zentrales Merkmal des Lebens, und tatsächlich sind Rezeptoren in allen Lebewesen, vom Einzeller bis zum Menschen, nachweisbar. Trotz der Vielfalt der Rezeptoren - einige Tausend beim Menschen - existiert seit Beginn des Lebens nur eine begrenzte Anzahl von Mechanismen, wie Rezeptoraktivierung zur zellulären Antworten führt. Viele dieser Mechanismen sind gut untersucht.

Eine erst vor kurzem identifizierte Gruppe von Rezeptoren bildet Kanäle in der Zellmembran, durch die nach Aktivierung Calcium in die Zelle strömt. Solche Kanalproteine sind beispielsweise an der Wahrnehmung von Temperatur, Capsaicin, das die Schärfe von Chilipfeffer verursacht oder der Urinkonzentration beteiligt. Bisher war für diese Calcium-Kanäle unklar, wie Temperaturänderungen oder Änderungen der Salzkonzentration zur Öffnung der Kanalpore führen. Diese Frage haben die Leipziger Forscher nun geklärt.

Dr. Rainer Strotmann, Leiter der Studie: "Die Mehrheit der Medikamente, die klinisch eingesetzt werden, wirkt auf Rezeptoren. Deshalb ist es so wichtig, deren Aktivierungsmechanismus gut zu verstehen. Wir erwarten, dass sich die Ergebnisse der neuen Studie auf andere Rezeptoren übertragen lassen. Das würde langfristig helfen, Wirkungswege für neue Medikamente zu entwickeln."

Referenz/Veröffentlichung:
Interdomain Interactions Control Ca-Dependent Potentiation in the Cation Channel TRPV4. Strotmann R, Semtner M, Kepura F, Plant TD, Schöneberg T.
PLoS One. 2010 May 11;5(5)
PMID: 20485495
Weitere Informationen:
Prof. Dr. Torsten Schöneberg
Telefon: +49 341 97-22150
E-Mail: torsten.schoeneberg@medizin.uni-leipzig.de

Diana Smikalla | Universität Leipzig
Weitere Informationen:
http://www.uni-leipzig.de/presse
http://www.uni-leipzig.de/~biochem/mbch_cms

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